La fibromodulina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen FMOD . [5] [6]
FMOD | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | FMOD , FM, SLRR2E, fibromodulina | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 600245 MGI : 1328364 HomoloGene : 1530 GeneCards : FMOD | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 1: 203,34 - 203,35 Mb | Crónicas 1: 134,04 - 134,05 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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La fibromodulina es una proteína de 42 kDa de una familia de pequeños proteoglicanos de repetición ricos en leucina intersticiales (SLRP). Puede tener hasta cuatro cadenas de sulfato de queratán N unidas a la proteína central dentro de la región rica en leucina. Comparte una homología de secuencia significativa con biglicano y decorina . [7]
Función
La fibromodulina participa en el ensamblaje de las fibras de colágeno de la matriz extracelular. Se une al mismo sitio de la molécula de colágeno tipo I que el lumican . [8] También inhibe la fibrilogénesis del colágeno tipo I y el colágeno tipo III in vitro . [9] [10] Regula las actividades de TGF-beta secuestrando TGF-beta en la matriz extracelular. [6]
Significación clínica
Existe una disminución dependiente de la edad en la síntesis de cadenas de sulfato de queratán , por lo que las formas no glicadas de fibromodulina pueden acumularse en tejidos como el cartílago . [11]
La fibromodulina se encuentra en la epidermis de la piel humana y se expresa en las células de la piel ( queratinocitos ) en cultivo. Los ratones con el gen de la fibromodulina anulado (Fmod - / -) tienen la piel muy frágil [12] y la cola y los tendones de Aquiles anormales . [13] Los haces de fibras de colágeno en estos tendones son menos y están desorganizados y hay menos endotenón alrededor del tejido del tendón. Los niveles de lumican , una SLRP con uno de los mismos sitios de unión al colágeno que la fibromodulina, se incrementan 4 veces en los tendones de la cola de los ratones knockout para Fmod.
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000122176 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000041559 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ Ezura Y, Chakravarti S, Oldberg A, Chervoneva I, Birk DE (2000). "La expresión diferencial de lumican y fibromodulin regulan la fibrilogénesis del colágeno en el desarrollo de tendones de ratón" . J. Cell Biol . 151 (4): 779–88. doi : 10.1083 / jcb.151.4.779 . PMC 2169450 . PMID 11076963 .
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Otras lecturas
- Roughley PJ, Lee ER (agosto de 1994). "Proteoglicanos de cartílago: estructura y funciones potenciales". Investigación y técnica de microscopía . 28 (5): 385–97. doi : 10.1002 / jemt.1070280505 . PMID 7919526 . S2CID 43194492 .
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