La flagelina es una proteína globular que se organiza en un cilindro hueco para formar el filamento en un flagelo bacteriano . Tiene una masa de aproximadamente 30.000 a 60.000 daltons . La flagelina es el componente principal del flagelo bacteriano y está presente en grandes cantidades en casi todas las bacterias flageladas.
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/d/d6/EMpylori.jpg/440px-EMpylori.jpg)
Flagelina | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
![]() Flagelina de Salmonella homóloga , que muestra el núcleo helicoidal D0 / D1 y la extensión D3 (PDB 1io1). | ||||||
Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | FliC | |||||
UniProt | P04949 | |||||
|
Flagelina | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Flagelina | |||||||
Pfam | PF00700 | |||||||
InterPro | IPR001492 | |||||||
SCOP2 | 1ucu / SCOPe / SUPFAM | |||||||
|
Estructura
La estructura de la flagelina es responsable de la forma helicoidal del filamento flagelar, que es importante para su correcto funcionamiento. [1] Se transporta a través del centro del filamento hasta la punta, donde se polimerasa espontáneamente en una parte del filamento. Es desplegado por el acompañante de secreción flagelar FliS ( P26608 ) durante el transporte. [2] El filamento está formado por once "protofilamentos" más pequeños, nueve de los cuales contienen flagelina en forma de L y los otros dos en forma de R. [3]
Los extremos helicoidales N y C de la flagelina forman el núcleo interno de la proteína flagelina y son responsables de la capacidad de la flagelina para polimerizar en un filamento. Los residuos del medio forman la superficie exterior del filamento flagelar. Si bien los extremos de la proteína son bastante similares entre todas las flagelinas bacterianas, la porción media es tremendamente variable y puede estar ausente en algunas especies. Los dominios de flagelina están numerados desde el núcleo helicoidal (D0 / D1) hacia el exterior (D2, ...); cuando se ve desde la secuencia de aminoácidos, D0 / D1 aparece en los dos extremos. Las proteínas estructurales similares a la flagelina se encuentran en otras partes del flagelo, como el gancho (flgE; P75937 ), la varilla en la base y la tapa en la parte superior. [4]
La parte media de la flagelina de E. coli (y afines), D3, muestra un pliegue de folio beta y parece mantener la estabilidad flagelar. [5]
Respuesta inmune
En mamíferos
Los mamíferos a menudo han adquirido respuestas inmunitarias ( respuestas de células T y anticuerpos ) [6] a bacterias flageladas, que ocurren con frecuencia a antígenos flagelares. También se ha demostrado que la flagelina interactúa directamente con TLR5 en las células T. [7] Algunas bacterias pueden cambiar entre múltiples genes de flagelina para evadir esta respuesta.
La propensión de la respuesta inmune a la flagelina puede explicarse por dos hechos:
- La flagelina es una proteína extremadamente abundante en bacterias flageladas.
- Existe un receptor inmune innato específico que reconoce la flagelina, el receptor 5 tipo Toll ( TLR5 ). [8]
En plantas
Además, se sabe que una secuencia de 22 aminoácidos (flg22) de la parte N-terminal conservada de la flagelina activa los mecanismos de defensa de las plantas. [9] La percepción de flagelina en Arabidopsis thaliana funciona a través de la quinasa tipo receptor FLS2 (FLAGELLIN SENSING 2). [10] Tras la detección de flg22, FLS2 se une rápidamente a BAK1 (quinasa 1 asociada a BRI1) para iniciar la señalización mediante transfosforilación recíproca de sus dominios de quinasa. [11] Las proteínas quinasas activadas por mitógenos (MAPK) actúan como compuestos de señalización descendentes, lo que conduce en última instancia a una inmunidad activada por PAMP en la que más de 900 genes se regulan hacia arriba o hacia abajo con el tratamiento con flg22.
La estimulación previa con un péptido flg22 sintético condujo a una mayor resistencia contra los invasores bacterianos.
Referencias
- ^ Steiner TS (febrero de 2007). "Cómo la flagelina y el receptor 5 toll-like contribuyen a la infección entérica" . Infección e inmunidad . 75 (2): 545–52. doi : 10.1128 / IAI.01506-06 . PMC 1828527 . PMID 17118981 .
- ^ Vonderviszt F, Namba K (2013). Estructura, función y ensamblaje de proteínas axiales flagelares . Austin, TX: Base de datos de Madame Curie Bioscience.
- ^ Maki-Yonekura S, Yonekura K, Namba K (abril de 2010). "Cambio conformacional de flagelina para superenrollamiento polimórfico del filamento flagelar". Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 17 (4): 417-22. doi : 10.1038 / nsmb.1774 . PMID 20228803 .
- ^ Imada K (abril de 2018). "Estructura axial flagelar bacteriana y su construcción" . Revisiones biofísicas . 10 (2): 559–570. doi : 10.1007 / s12551-017-0378-z . PMC 5899737 . PMID 29235079 .
- ^ Samatey FA, Imada K, Nagashima S, Vonderviszt F, Kumasaka T, Yamamoto M, Namba K (marzo de 2001). "Estructura del protofilamento flagelar bacteriano e implicaciones para un interruptor de superenrollamiento". Naturaleza . 410 (6826): 331–7. Código bibliográfico : 2001Natur.410..331S . doi : 10.1038 / 35066504 . PMID 11268201 .
- ^ Genta RM (enero de 1997). "La inmunobiología de la gastritis por Helicobacter pylori". Seminarios en Enfermedad Gastrointestinal . 8 (1): 2-11. PMID 9000497 .
- ^ Sharma N, Akhade AS, Qadri A (abril de 2013). "Esfingosina-1-fosfato suprime la secreción de CXCL8 inducida por TLR de las células T humanas" . Revista de biología de leucocitos . 93 (4): 521–8. doi : 10.1189 / jlb.0712328 . PMID 23345392 .
- ^ Kathrani A, Holder A, Catchpole B, Alvarez L, Simpson K, Werling D, Allenspach K (2012). "El haplotipo asociado al riesgo de TLR5 para la enfermedad inflamatoria intestinal canina confiere hipersensibilidad a la flagelina" . PLOS ONE . 7 (1): e30117. Código bibliográfico : 2012PLoSO ... 730117K . doi : 10.1371 / journal.pone.0030117 . PMC 3261174 . PMID 22279566 .
- ^ García AV, Hirt H (1 de enero de 2014). "Salmonella enterica induce y subvierte el sistema inmunológico de la planta" . Fronteras en microbiología . 5 : 141. doi : 10.3389 / fmicb.2014.00141 . PMC 3983520 . PMID 24772109 .
- ^ Gómez-Gómez L, Boller T (junio de 2000). "FLS2: una quinasa similar al receptor LRR involucrado en la percepción del elicitor bacteriano flagelina en Arabidopsis". Célula molecular . 5 (6): 1003-11. doi : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80265-8 . PMID 10911994 .
- ^ Chinchilla D, Zipfel C, Robatzek S, Kemmerling B, Nürnberger T, Jones JD, Felix G, Boller T (julio de 2007). "Un complejo inducido por flagelina del receptor FLS2 y BAK1 inicia la defensa de la planta" . Naturaleza . 448 (7152): 497–500. Código Bibliográfico : 2007Natur.448..497C . doi : 10.1038 / nature05999 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0012-3840-F . PMID 17625569 .
enlaces externos
- Flagellin en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Flagelina bacteriana y resistencia a enfermedades de las plantas, publicado por Zipfel. et al. (2004) Resumen del artículo