La glutatión peroxidasa 1 , también conocida como GPx1 , es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen GPX1 en el cromosoma 3. [5] Este gen codifica un miembro de la familia de la glutatión peroxidasa . La glutatión peroxidasa actúa en la desintoxicación del peróxido de hidrógeno y es una de las enzimas antioxidantes más importantes en los seres humanos. [6]
GPX1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | GPX1 , GPXD, GSHPX1, glutatión peroxidasa 1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 138320 MGI : 104887 HomoloGene : 20155 GeneCards : GPX1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 3: 49,36 - 49,36 Mb | Crónicas 9: 108,34 - 108,34 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Estructura
Este gen codifica un miembro de la familia de la glutatión peroxidasa, que consta de ocho glutatión peroxidasas conocidas (GPx1-8) en humanos. Se ha demostrado que los mamíferos Gpx1 (este gen), Gpx2 , Gpx3 y Gpx4 son enzimas que contienen selenio , mientras que Gpx6 es una selenoproteína en humanos con homólogos que contienen cisteína en roedores. [6] [7] [8] En las selenoproteínas, el aminoácido 21 selenocisteína se inserta en la cadena polipeptídica naciente durante el proceso de recodificación traduccional del codón de terminación UGA . [6] [9] Además del codón UGA, un elemento que actúa en cis en el ARNm, llamado SECIS, se une a SBP2 para reclutar otras proteínas, como el factor de elongación eucariota selenocisteína- ARNt específico, para formar el complejo responsable de la proceso de recodificación. [8]
La proteína codificada por este gen forma una estructura homotetrámera . Al igual que con otras glutatión peroxidasas, GPx1 tiene una tétrada catalítica conservada compuesta de Sec o Cys, Gln, Trp y Asn, donde la Sec está rodeada por cuatro argininas (R 57, 103, 184, 185; numeración bovina) y una lisina de una subunidad adyacente (K 91 '). Estos 5 residuos se unen al glutatión (GSH) y solo están presentes en GPx1. [7]
Se han encontrado dos variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican distintas isoformas para este gen. [6]
Glutatión peroxidasa 1 se caracteriza en un poli alanina secuencia de polimorfismo en el N-terminal región, que incluye tres alelos con cinco, seis o siete alanina (Ala) se repite en esta secuencia. El alelo con cinco repeticiones Ala se asocia significativamente con el riesgo de cáncer de mama . [6]
Función
GPX1 se expresa de forma ubicua en muchos tejidos, donde protege a las células del estrés oxidativo . [7] [8] Dentro de las células, se localiza en el citoplasma y las mitocondrias . [7] Como glutatión peroxidasa, GPx1 funciona en la desintoxicación del peróxido de hidrógeno, específicamente catalizando la reducción del peróxido de hidrógeno a agua. La glutatión peroxidasa también cataliza la reducción de otros hidroperóxidos orgánicos , como los peróxidos de lípidos , a los correspondientes alcoholes . [6] [7] [10] GPx1 típicamente usa glutatión (GSH) como reductor , pero cuando la glutatión sintetasa (GSS) lo es, como en las mitocondrias cerebrales , la γ-glutamilcisteína puede servir como reductor. [ aclaración necesaria ] [7] La proteína codificada por este gen protege de la apoptosis inducida por CD95 en células de cáncer de mama cultivadas e inhibe la 5-lipoxigenasa en las células sanguíneas, y su sobreexpresión retrasa la muerte de las células endoteliales y aumenta la resistencia a los desafíos tóxicos, especialmente al estrés oxidativo . [8] [10] [11] [12] Esta proteína es una de las pocas proteínas conocidas en los vertebrados superiores por contener selenocisteína , que se encuentra en el sitio activo de la glutatión peroxidasa y está codificada por el codón sin sentido (parada) TGA. [6] [8]
GPX1 forma un intermedio de ácido selenénico altamente reactivo, lo que proporciona información sobre la forma en que el entorno proteico estabiliza estos intermedios y allana el camino para nuevas terapias. El ácido selenénico está protegido por el entorno proteico de los grupos reactivos dentro de la proteína. El mecanismo de acción se basa en la reacción del ácido selenénico con el enlace amido o amina de otra proteína, formando un enlace senyladmida, lo que sugiere un papel de este nuevo enlace en la protección de la reactividad de GPX1. [13]
Estudios con animales
GPX1 ayuda a prevenir la disfunción cardíaca después de lesiones por isquemia-reperfusión. La producción de ROS mitocondrial y el daño oxidativo del mtDNA aumentan durante la reoxigenación en los ratones knockout para GPX1, además de las anomalías estructurales en las mitocondrias cardíacas y los miocitos, lo que sugiere que GPX1 puede desempeñar un papel importante en la protección de las mitocondrias cardíacas del daño por reoxigenación in vivo. [14]
En ratones GPX1 (- / -), aumenta la formación de oxidantes, se desregula la NO sintasa endotelial y aumenta la adhesión de leucocitos a células endoteliales cultivadas. La deficiencia experimental de GPX1 amplifica ciertos aspectos del envejecimiento, a saber, la disfunción endotelial, la remodelación vascular y la invasión de leucocitos en el tejido cardiovascular. [15]
Significación clínica
El alelo GPx1 con cinco repeticiones Ala se asocia significativamente con el riesgo de cáncer de mama. [6]
Kocabasoglu, et al., Buscaron investigar las conexiones entre los genes del estrés oxidativo, incluido GPX1, y el trastorno de pánico, un trastorno de ansiedad caracterizado por ataques aleatorios e inesperados de miedo intenso. Aunque el polimorfismo GPX1 Pro198Leu, en general, no se correlacionó significativamente con el riesgo de trastorno de pánico, el estudio encontró una asociación plausible del alelo C del polimorfismo GPX1 Pro198Leu, que se encontró que es más frecuente en la cohorte femenina, con el desarrollo de EP. [dieciséis]
Ergen y sus colegas analizaron la expresión génica de genes de estrés oxidativo, específicamente GPX1, en tumores colorrectales en comparación con tejidos colorrectales sanos. Se utilizó ELISA para cuantificar los niveles de expresión de la proteína GPX1 en ambos tipos de tejido, destacando una disminución de 2 veces en el tejido tumoral (p <0,05). [17]
En el cáncer de esófago, Chen y sus colegas encontraron que la vitamina D, un conocido supresor de la expresión de GPX1 a través de la vía de señalización NF-κB, podría ayudar a disminuir las capacidades proliferativas, migratorias e invasivas de las células de cáncer de esófago. A diferencia del cáncer colorrectal, se cree que la expresión de GPX1 en las células de cáncer de esófago impulsa el crecimiento agresivo y la metástasis, pero la disminución de GPX1 mediada por la vitamina D previene dicho crecimiento. [18]
En un estudio que analizó los polimorfismos de genes de GPX1 y otros genes de estrés oxidativo en relación con la prevalencia de diabetes mellitus tipo 2, Banerjee, et al., Encontraron que si bien no se encontró asociación en la expresión de la mayoría de los polimorfismos de GPX1 y el riesgo de diabetes mellitus tipo 2 , tener el alelo C de GPX1 condujo a un riesgo 1.362 veces mayor de la enfermedad, lo que destaca la importancia de encontrar individuos en la población con esta variante genética para ayudar a tratarlos desde el principio. [19]
Un trabajo reciente de Alan M. Diamond y sus colegas ha demostrado que las variaciones alélicas de GPX1, como el polimorfismo del codón 198 que produce leucina o prolina y un aumento en los codones de repetición de alanina, pueden dar lugar a diferentes niveles de localización en las células de carcinoma de mama humano MCF-7. . Por ejemplo, el alelo que expresa el polimorfismo leucina-198 y 7 repeticiones de alanina genera una localización de GPX-1 que está desproporcionadamente en el citoplasma en comparación con otras variantes alélicas. Para comprender mejor los efectos de estas variantes en la función de GPX-1, se generaron GPX-1 mutante con secuencias de localización mitocondrial y se analizaron las células con infusión de GPX-1 para determinar su respuesta al estrés oxidativo, el metabolismo energético y las moléculas de señalización asociadas al cáncer. En última instancia, las variantes de GPX-1 influyeron mucho en la biología celular, lo que sugiere que diferentes variantes de GPX-1 afectan el riesgo de cáncer de manera diferente. [20]
Un análisis de la expresión de GPX1 en oligodendrocitos de pacientes con trastorno depresivo mayor y pacientes de control mostró que los niveles de GPX1 disminuyeron significativamente en pacientes con el trastorno, pero no en sus astrocitos. El acortamiento de los telómeros y la disminución de la expresión de telomerasa también fueron evidentes en estos oligodendrocitos, pero no en los astrocitos de estos pacientes. Esto sugiere que la disminución de la protección contra el estrés oxidativo, como se observa por la disminución de los niveles de GPX1, y la disminución de la expresión de la telomerasa pueden ayudar a dar lugar al acortamiento de los telómeros en pacientes que padecen TDM. [21]
Interacciones
Se ha demostrado que GPX1 interactúa con ABL y GSH. [7] [22]
Un supresor de GPX1 descubierto recientemente es la S-adenosilhomocisteína, que cuando se acumula en las células endoteliales puede causar hipometilación del ARNt (Sec), reduciendo la expresión de GPX1 y otras selenoproteínas. La expresión disminuida de GPX-1 puede conducir a la activación inflamatoria de las células endoteliales, lo que ayuda a dar lugar a un fenotipo endotelial proaterogénico. [23]
Referencias
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Otras lecturas
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