GRIK2

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GRIK2
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 3QXM , 5CMM
Identificadores
Alias	GRIK2 , EAA4, GLR6, GLUK6, GLUR6, GluK2, MRT6, receptor ionotrópico de glutamato, subunidad 2 de tipo kainato
Identificaciones externas	OMIM : 138244 MGI : 95815 HomoloGene : 40717 GeneCards : GRIK2
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 6 (humano) [1] Banda 6q16.3 Comienzo 100.962.701 pb [1] Fin 102.081.622 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 10 (ratón) [2] Banda 10 B3 | 10 24,87 cm Comienzo 49.094.833 pb [2] Fin 49,788,766 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • la actividad del receptor de glutamato • dominio de unión a PDZ • kainato selectiva glutamato receptor actividad • actividad homodimerización proteína • actividad del canal iónico • actividad del receptor de glutamato ionotrópicos • proteína idéntica unión • ligando canal iónico actividad • actividad del canal iónico glutamato extracelular • la actividad del receptor de señalización • Unión de enzima conjugadora de ubiquitina • Unión de ligasa de proteína ubiquitina • Actividad del canal iónico controlado por ligando involucrado en la regulación del potencial de membrana presináptica • Actividad del canal iónico dependiente del transmisor involucrado en la regulación del potencial de membrana postsináptica. Componente celular • componente integral de la membrana • pericarion • postsináptica membrana • membrana • plasma membrana • sinapsis • componente integral de la membrana plasmática • Unión Celular • botón terminal • axón • dendrita • dendrita citoplasma • ionotrópicos de glutamato receptor complejo • GO: 0097483, GO: 0097481 postsináptica densidad • complejo receptor de glutamato selectivo de kainato • membrana presináptica • cuerpo de células neuronales • Fibra musgosa del hipocampo a la sinapsis CA3 • Sinapsis glutamatérgica Proceso biológico • Proceso apoptótico de neuronas • Vía de señalización del receptor de glutamato • Modulación de la transmisión sináptica química • Transporte de iones • Agrupación de receptores • Transporte de iones transmembrana • Regulación positiva del proceso apoptótico de neuronas • Regulación de la cascada JNK • Vía de señalización del receptor de glutamato ionotrópico • Regulación positiva de la transmisión sináptica • potencial postsináptico excitador • regulación negativa de la transmisión sináptica, glutamatérgica • transmisión sináptica química • respuesta conductual al miedo • homeostasis del ion calcio celular • transporte de proteínas intracelulares • potencial de acción neuronal • transmisión sináptica, glutamatérgica • regulación del potencial de membrana • regulación negativa del proceso apoptótico neuronal • regulación de la plasticidad sináptica neuronal a largo plazo • regulación de la plasticidad sináptica neuronal a corto plazo • inhibitoria potencial postsináptico • regulación del potencial de membrana presináptica Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	2898	14806
Ensembl	ENSG00000164418	ENSMUSG00000056073
UniProt	Q13002	P39087
RefSeq (ARNm)	NM_001166247 NM_021956 NM_175768	NM_001111268 NM_010349
RefSeq (proteína)	NP_001159719 NP_068775 NP_786944	NP_001104738 NP_034479 NP_001345795
Ubicación (UCSC)	Crónicas 6: 100,96 - 102,08 Mb	10: 49,09 - 49,79 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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Ionotrópicos de glutamato kainato receptor de tipo subunidad 2 , también conocido como receptor de glutamato ionotrópicos 6 o GluR6, es una proteína que en los humanos está codificada por el GRIK2 (o GluR6 ) gen . ^{[5] [6] [7]}

Función

Este gen codifica una subunidad de un receptor de glutamato de kainato . Este receptor puede tener un papel en la plasticidad sináptica, el aprendizaje y la memoria. También puede estar involucrado en la transmisión de información visual desde la retina al hipotálamo. La estructura y función de la proteína codificada está influenciada por la edición de ARN . Alternativamente, se han descrito variantes de transcripción empalmadas que codifican distintas isoformas para este gen. ^[7]

Significación clínica

La homocigosidad para una mutación por deleción-inversión de GRIK2 se asocia con retraso mental autosómico recesivo no sindrómico. ^[8]

Interacciones

Se ha demostrado que GRIK2 interactúa con:

• DLG1 , ^{[9] [10]}
• DLG4 , ^{[9] [10] [11]}
• GRID2 , ^[12]
• GRIK5 , ^{[13] [14]}
• GRIP1 , ^{[11] [15]}
• PICK1 ^[11] y
• SDCBP . ^{[11] [15]}

Edición de ARN

El pre- ARNm para varios receptores de neurotransmisores y canales iónicos son sustratos para ADAR , incluidas las subunidades del receptor AMPA ( GluR2 , GluR3 , GluR4 ) y las subunidades del receptor de cainato ( GluR5 , GluR6). Los canales iónicos activados por glutamato están formados por cuatro subunidades por canal, y cada subunidad contribuye a la estructura del bucle de poros. La estructura del bucle de poros es similar a la que se encuentra en los canales de K ⁺ (por ejemplo, el canal K v 1.1 humano , cuyo pre-ARNm también está sujeto a la edición de ARN de A a I). ^{[16] [17]}La diversidad de subunidades del receptor de glutamato ionotrópico , así como el empalme de ARN, está determinada por los eventos de edición de ARN de las subunidades individuales, lo que explica su diversidad extremadamente alta.

Escribe

El tipo de edición de ARN que se produce en el pre-ARNm de GluR6 es la edición de adenosina a inosina (A a I).^[18]

La edición de ARN de A a I está catalizada por una familia de adenosina desaminasas que actúan sobre el ARN (ADAR) que reconocen específicamente las adenosinas dentro de las regiones bicatenarias de pre-ARNm y las desaminan a inosina . Las inosinas son reconocidas como guanosina por la maquinaria de traducción de la célula. Hay tres miembros de la familia ADAR ADAR 1-3, siendo ADAR1 y ADAR2 los únicos miembros enzimáticamente activos. ADAR1 y ADAR2 se expresan ampliamente en los tejidos, mientras que ADAR3está restringido al cerebro, donde, aunque tiene un papel regulador. Las regiones bicatenarias de ARN se forman por apareamiento de bases entre residuos cercanos a la región del sitio de edición, con residuos habitualmente en un intrón vecino , aunque ocasionalmente pueden localizarse en una secuencia exónica . La región que forma pares de bases con la región de edición se conoce como secuencia complementaria de edición (ECS).

Los ADAR se unen interactúan directamente con el sustrato de dsRNA a través de sus dominios de unión de ARN de doble hebra. Si ocurre un sitio de edición dentro de una secuencia de codificación, el resultado podría ser un cambio de codón. Esto puede conducir a la traducción de una isoforma proteica debido a un cambio en su estructura proteica primaria. Por lo tanto, la edición también puede alterar la función de las proteínas. La edición de A a I ocurre en secuencias de ARN no codificantes como intrones, regiones no traducidas (UTR), LINE y SINE (especialmente repeticiones Alu). Se cree que la función de la edición de A a I en estas regiones implica la creación de sitios de empalme y la retención de ARN en el núcleo, entre otros.

Localización

El pre-ARNm de GLUR6 se edita en las posiciones de aminoácidos 567, 571 y 621. La posición Q / R , que recibe su nombre como edición, da como resultado un cambio de codón de un codón de glutamina (Q) (CAG) a una arginina ( El codón R) (CGG), se encuentra en el "bucle de poros" del segundo dominio de membrana (M2). El sitio Q / R del pre-ARNm de GluR6 ocurre en un bucle asimétrico de tres nucleótidos exónicos y cuatro intrónicos. El sitio de edición Q / R también se observa en GluR2 y GluR5. El sitio Q / R está ubicado en una posición homóloga en GluR2 y GluR6. ^[19]

GluR-6 también se edita en los sitios I / V e Y / C , que se encuentran en el primer dominio de membrana (M1). En el sitio I / V, la edición da como resultado un cambio de codón de (ATT) isoleucina (I) a (GTT) valina (V), mientras que en el sitio Y / C, el cambio de codón es de (TAC) tirosina (Y) a (TGC) cisteína (C). ^[20]

El programa RNAfold caracterizó una supuesta conformación de ARN bicatenario (dsRNA) alrededor del sitio Q / R del pre-mRNA de GluR-6. Esta secuencia es necesaria para que se produzca la edición en el sitio. Se observó que la posible secuencia complementaria de edición a partir del análisis de la transcripción era 1,9 kb aguas abajo del sitio de edición dentro del intrón 12. ^[19] El ECS para los sitios de edición en M1 aún no se ha identificado, pero es probable que ocurra a una distancia considerable de los sitios de edición. ^[21]

Regulación

Se ha demostrado que la edición del sitio Q / R en el pre-ARNm de GluR6 está regulada por el desarrollo en ratas, oscilando entre 0% en embriones de rata y 80% al nacer. Esto es diferente de la subunidad del receptor AMPA GluR2, que está editada casi al 100% y no está regulada por el desarrollo. ^[20] Se encuentran cantidades significativas de formas editadas y no editadas de transcripciones de GluR6 en el cerebro adulto. El receptor se edita en un 90% en todas las estructuras de materia gris, mientras que en la materia blanca, el receptor se edita en solo el 10% de los casos. La frecuencia aumenta del 0% en el embrión de rata al 85% en la rata adulta.

Consecuencias

Estructura

Las transcripciones primarias de GluR6 se pueden editar en hasta tres posiciones. La edición en cada una de las tres posiciones afecta la permeabilidad de Ca ²⁺ del canal. ^[22]

Función

La edición juega un papel en la electrofisiología del canal. Se ha considerado que la edición en el sitio Q / R no es esencial en GluR6. ^[23] Se ha informado que la versión sin editar de GluR6 funciona en la regulación de la plasticidad sináptica. Se cree que la versión editada inhibe la plasticidad sináptica y reduce la susceptibilidad a las convulsiones. ^{[22] Los} ratones que carecen del sitio Q / R exhiben una mayor potenciación a largo plazo y son más susceptibles a las convulsiones inducidas por kainato. El número de convulsiones se correlaciona inversamente con la cantidad de edición de ARN. La edición del pre-ARNm de GluR6 humano aumenta durante las convulsiones, posiblemente como un mecanismo de adaptación. ^{[24] [25]}

Pueden producirse hasta 8 isoformas de proteínas diferentes como resultado de diferentes combinaciones de edición en los tres sitios, dando lugar a variantes de receptor con cinéticas diferentes. El efecto de la edición del sitio Q / R sobre la permeabilidad del calcio parece depender de la edición de los sitios I / V e Y / C. Cuando se editan ambos sitios en TM1 (I / V e Y / C), se requiere la edición del sitio Q / R para la permeabilidad del calcio. Por el contrario, cuando no se editan ni el sitio I / V ni el sitio Y / C, los receptores demuestran una alta permeabilidad al calcio independientemente de la edición del sitio Q / R. El ensamblaje conjunto de estas dos isoformas genera receptores con permeabilidad al calcio reducida. ^[22]

La edición del ARN del sitio Q / R puede afectar la inhibición del canal por los ácidos grasos de la membrana como el ácido araquidónico y el ácido docosahexaenoico ^[26]. Para los receptores de Kainato con solo isformas editadas, estos ácidos grasos inhiben fuertemente estos La subunidad no editada es suficiente para abolir este efecto. ^[26]

Desregulación

Las convulsiones inducidas por kainato en ratones se utilizan como modelo de epilepsia del lóbulo temporal en humanos. A pesar de que los ratones deficientes en la edición en el sitio Q / R de GluR6 muestran una mayor susceptibilidad a las convulsiones, el análisis de tejidos de pacientes con epilepsia humana no mostró una edición reducida en este sitio. ^{[23] [27] [28] [29]}

Ver también

• Receptor de Kainato

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000164418 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000056073 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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Otras lecturas

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enlaces externos

• GRIK2 + proteína, + humano en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .