Las glutaredoxinas [1] [2] [3] (también conocidas como tioltransferasa) son pequeñas enzimas redox de aproximadamente cien residuos de aminoácidos que utilizan glutatión como cofactor. En los seres humanos, también se sabe que esta enzima de reparación de la oxidación participa en muchas funciones celulares, incluida la señalización redox y la regulación del metabolismo de la glucosa. [4] [5] Las glutaredoxinas son oxidadas por sustratos y reducidas no enzimáticamente por glutatión. A diferencia de las tiorredoxinas , que son reducidas por la tiorredoxina reductasa, no existe oxidorreductasa que reduzca específicamente las glutaredoxinas. En cambio, las glutaredoxinas se reducen mediante la oxidación del glutatión. El glutatión oxidado es luego regenerado por la glutatión reductasa . Juntos, estos componentes componen el sistema de glutatión. [6]
Glutaredoxina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Glutaredoxina | |||||||
Pfam | PF00462 | |||||||
Clan pfam | CL0172 | |||||||
InterPro | IPR002109 | |||||||
PROSITE | PDOC00173 | |||||||
SCOP2 | 1kte / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 131 | |||||||
Proteína OPM | 1z9h | |||||||
CDD | cd02066 | |||||||
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Al igual que la tiorredoxina , que funciona de manera similar, la glutaredoxina posee un enlace disulfuro de centro activo. [7] Existe en forma reducida u oxidada donde los dos residuos de cisteína están unidos en un enlace disulfuro intramolecular. Las glutaredoxinas funcionan como portadores de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependiente de glutatión por la enzima ribonucleótido reductasa . [6] Además, GRX actúa como defensa antioxidante al reducir el deshidroascorbato , las peroxiredoxinas y la metionina sulfóxido reductasa. Además de su función en la defensa antioxidante, se demostró que los GRX bacterianos y vegetales se unen a los racimos de hierro y azufre y entregan el racimo a las enzimas a demanda. [8]
En virus
La glutaredoxina se ha secuenciado en una variedad de virus . Sobre la base de una gran similitud de secuencia, se ha propuesto [9] que la proteína O2L del virus Vaccinia es, al parecer, una glutaredoxina. La tiorredoxina del bacteriófago T4 parece estar relacionada con la evolución. En la posición 5 del patrón T4, la tiorredoxina tiene Val en lugar de Pro.
En plantas
Aproximadamente 30 isoformas GRX se describen en la planta modelo Arabidopsis thaliana y 48 en Oryza sativa L. De acuerdo con su centro activo redox, están subgrupos en seis clases de CSY [C / S] -, CGFS-, CC-tipo y 3 grupos con dominio adicional de función desconocida. Los GRX de tipo CC solo se encuentran en plantas superiores . En Arabidopsis, los GRX están implicados en el desarrollo de las flores y en la señalización del ácido salicílico . [8]
Subfamilias
Proteínas humanas que contienen este dominio
Referencias
- ^ Gleason FK, Holmgren A (diciembre de 1988). "Tiorredoxina y proteínas relacionadas en procariotas" . Reseñas de Microbiología FEMS . 54 (4): 271–97. doi : 10.1111 / j.1574-6968.1988.tb02747.x . PMID 3152490 .
- ^ Holmgren A (abril de 1988). "Tiorredoxina y glutaredoxina: pequeñas proteínas redox multifuncionales con enlaces disulfuro de sitio activo". Transacciones de la sociedad bioquímica . 16 (2): 95–6. doi : 10.1042 / bst0160095 . PMID 3286320 .
- ^ Holmgren A (agosto de 1989). "Sistemas de tiorredoxina y glutaredoxina". La revista de química biológica . 264 (24): 13963–6. PMID 2668278 .
- ^ Xing KY, Lou MF (diciembre de 2010). "Efecto de la edad sobre los sistemas tioltransferasa (glutaredoxina) y tiorredoxina en el cristalino humano" . Oftalmología investigadora y ciencia visual . 51 (12): 6598–604. doi : 10.1167 / iovs.10-5672 . PMC 3055771 . PMID 20610843 .
- ^ Berndt C, Lillig CH, Holmgren A (abril de 2008). "Tiorredoxinas y glutaredoxinas como facilitadores del plegamiento de proteínas" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . Regulación redox del plegamiento de proteínas. 1783 (4): 641–50. doi : 10.1016 / j.bbamcr.2008.02.003 . PMID 18331844 .
- ^ a b Fernandes AP, Holmgren A (febrero de 2004). "Glutaredoxinas: enzimas redox dependientes de glutatión con funciones mucho más allá de un simple sistema de respaldo de tiorredoxina". Antioxidantes y señalización redox . 6 (1): 63–74. doi : 10.1089 / 152308604771978354 . PMID 14713336 .
- ^ Foloppe N, Nilsson L (febrero de 2004). "El motivo glutaredoxina -CPYC-: influencia de los residuos periféricos". Estructura . 12 (2): 289–300. doi : 10.1016 / j.str.2004.01.009 . PMID 14962389 .
- ^ a b Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). "El papel del glutatión en organismos fotosintéticos: funciones emergentes para glutaredoxinas y glutatiónilación". Revisión anual de biología vegetal . 59 : 143–66. doi : 10.1146 / annurev.arplant.59.032607.092811 . PMID 18444899 .
- ^ Johnson GP, Goebel SJ, Perkus ME, Davis SW, Winslow JP, Paoletti E (marzo de 1991). "El virus vaccinia codifica una proteína con similitud a las glutaredoxinas". Virología . 181 (1): 378–81. doi : 10.1016 / 0042-6822 (91) 90508-9 . PMID 1994586 .
enlaces externos
- Entrada de la base de datos de enzimas
- Glutaredoxinas en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE .