La hemo oxigenasa 2 es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen HMOX2 . [5] [6]
HMOX2 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | HMOX2 , HO-2, hemo oxigenasa 2 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 141251 MGI : 109373 HomoloGene : 1611 GeneCards : HMOX2 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 16: 4,47 - 4,51 Mb | Crónicas 16: 4,73 - 4,77 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
La hemo oxigenasa , una enzima esencial en el catabolismo del hemo , escinde el hem para formar biliverdina , que posteriormente se convierte en bilirrubina por la biliverdina reductasa y el monóxido de carbono , un neurotransmisor putativo. La actividad hemo oxigenasa es inducida por su sustrato hemo y por diversas sustancias no hem. La hemo oxigenasa se presenta como 2 isoenzimas , una hemo oxigenasa 1 inducible y una hemo oxigenasa 2 constitutiva. HMOX1 y HMOX2 (esta enzima) pertenecen a la familia de la hemo oxigenasa. [6]
Referencias
- ^ a b c ENSG00000103415 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000277424, ENSG00000103415 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004070 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ McCoubrey WK, Ewing JF, Maines MD (junio de 1992). "Hemo oxigenasa-2 humana: caracterización y expresión de un ADNc de longitud completa y evidencia que sugiere que las dos transcripciones de HO-2 pueden diferir según la elección de la señal de poliadenilación". Arch Biochem Biophys . 295 (1): 13-20. doi : 10.1016 / 0003-9861 (92) 90481-B . PMID 1575508 .
- ^ a b "Entrez Gene: HMOX2 hemo oxigenasa (decycling) 2" .
Otras lecturas
- Bianchetti CM, Yi L, Ragsdale SW, Phillips GN (2007). "Comparación de estructuras cristalinas unidas a apo y hem de una hemo oxigenasa-2 humana truncada" . J Biol Chem . 282 (52): 37624–31. doi : 10.1074 / jbc.M707396200 . PMC 2896506 . PMID 17965015 .
- Wang J, Zhuang H, Doré S (2006). "La hemo oxigenasa 2 es neuroprotectora contra la hemorragia intracerebral". Neurobiol. Dis . 22 (3): 473–6. doi : 10.1016 / j.nbd.2005.12.009 . PMID 16459095 . S2CID 43195015 .
- Wang J, Doré S (2008). "La deficiencia de hemo oxigenasa 2 aumenta la hinchazón y la inflamación del cerebro después de una hemorragia intracerebral" . Neurociencia . 155 (4): 1133–41. doi : 10.1016 / j . neurociencia.2008.07.004 . PMC 4696610 . PMID 18674596 .
- Barañano DE, Snyder SH (2001). "Funciones neuronales de la hemo oxigenasa: contrastes con la óxido nítrico sintasa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (20): 10996–1002. Código Bib : 2001PNAS ... 9810996B . doi : 10.1073 / pnas.191351298 . PMC 58673 . PMID 11572959 .
- Doré S (2002). "Disminución de la actividad de la enzima antioxidante hemo oxigenasa: implicaciones en la isquemia y en la enfermedad de Alzheimer". Radic libre. Biol. Med . 32 (12): 1276–82. doi : 10.1016 / S0891-5849 (02) 00805-5 . PMID 12057765 .
- Kemp PJ (2005). "Hemeoxigenasa-2 como sensor de O2 en la quimiotransducción dependiente del canal de K +". Biochem. Biophys. Res. Comun . 338 (1): 648–52. doi : 10.1016 / j.bbrc.2005.08.110 . PMID 16137652 .
- Ishikawa K, Takeuchi N, Takahashi S, Matera KM, Sato M, Shibahara S, Rousseau DL, Ikeda-Saito M, Yoshida T (1995). "Hemo oxigenasa-2. Propiedades del complejo hemo del fragmento tríptico purificado de hemo oxigenasa-2 humana recombinante" . J. Biol. Chem . 270 (11): 6345–50. doi : 10.1074 / jbc.270.11.6345 . PMID 7890772 .
- Kutty RK, Kutty G, Rodríguez IR, Chader GJ, Wiggert B (1994). "Localización cromosómica de los genes humanos hemo oxigenasa: mapas de hemo oxigenasa-1 (HMOX1) al cromosoma 22q12 y mapas de hemo oxigenasa-2 (HMOX2) al cromosoma 16p13.3" . Genómica . 20 (3): 513–6. doi : 10.1006 / geno.1994.1213 . PMID 8034330 .
- Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-taponamiento: un método simple para reemplazar la estructura de la tapa de ARNm eucariotas con oligoribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
- Takahashi K, Hara E, Suzuki H, Sasano H, Shibahara S (1996). "Expresión de ARNm de isoenzima hemo oxigenasa en el cerebro humano e inducción de hemo oxigenasa-1 por donantes de óxido nítrico". J. Neurochem . 67 (2): 482–9. doi : 10.1046 / j.1471-4159.1996.67020482.x . PMID 8764571 . S2CID 12552519 .
- Saito-Ohara F, Ikeuchi T, Matsumoto M, Kurata S (1997). "Asignación de los genes de hemo oxigenasa de ratón: hemo oxigenasa-1 (Hmox1) al cromosoma 10 banda C1 y hemo oxigenasa-2 (Hmox2) al cromosoma 16 banda B1". Cytogenet. Cell Genet . 77 (3–4): 180–1. doi : 10.1159 / 000134570 . PMID 9284910 .
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5 '". Gene . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
- Yoshiki N, Kubota T, Aso T (2000). "Expresión y localización de hemo oxigenasa en vellosidades placentarias humanas". Biochem. Biophys. Res. Comun . 276 (3): 1136–42. doi : 10.1006 / bbrc.2000.3551 . PMID 11027601 .
- Hanselmann C, Mauch C, Werner S (2001). "Hem oxigenasa-1: ¿un jugador novedoso en la reparación de heridas cutáneas y la psoriasis?" . Biochem. J . 353 (Pt 3): 459–66. doi : 10.1042 / 0264-6021: 3530459 . PMC 1221590 . PMID 11171041 .
- Appleton SD, Marks GS, Nakatsu K, Brien JF, Smith GN, Graham CH, Lash GE (2003). "Efectos de la hipoxia sobre la expresión de hemooxigenasa en explantes de vellosidades coriónicas humanas y células trofoblásticas inmortalizadas". Soy. J. Physiol. Circ del corazón. Physiol . 284 (3): H853–8. doi : 10.1152 / ajpheart.00655.2002 . PMID 12578814 .
- Galey D, Becker K, Haughey N, Kalehua A, Taub D, Woodward J, Mattson MP, Nath A (2003). "Regulación transcripcional diferencial por virus de inmunodeficiencia humana tipo 1 y gp120 en astrocitos humanos". J. Neurovirol . 9 (3): 358–71. doi : 10.1080 / 13550280390201119 . PMID 12775419 . S2CID 22016092 .
- Zenclussen AC, Lim E, Knoeller S, Knackstedt M, Hertwig K, Hagen E, Klapp BF, Arck PC (2004). "Hemo oxigenasas en el embarazo II: HO-2 se regula a la baja en embarazos patológicos humanos". Soy. J. Reprod. Immunol . 50 (1): 66–76. doi : 10.1034 / j.1600-0897.2003.00047.x . PMID 14506930 . S2CID 35763984 .
- Boehning D, Moon C, Sharma S, Hurt KJ, Hester LD, Ronnett GV, Shugar D, Snyder SH (2003). "Neurotransmisión de monóxido de carbono activada por fosforilación de CK2 de hemo oxigenasa-2" . Neurona . 40 (1): 129–37. doi : 10.1016 / S0896-6273 (03) 00596-8 . PMID 14527438 . S2CID 11562548 .
- Appleton SD, Lash GE, Marks GS, Nakatsu K, Brien JF, Smith GN, Graham CH (2004). "Efecto de la privación de glucosa y oxígeno sobre la expresión de hemo oxigenasa en explantes de vellosidades coriónicas humanas y células de trofoblasto inmortalizadas". Soy. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol . 285 (6): R1453–60. doi : 10.1152 / ajpregu.00234.2003 . PMID 14615405 .