El hemo , o hemo , es un precursor de la hemoglobina , que es necesaria para unir el oxígeno al torrente sanguíneo . El hemo se biosintetiza tanto en la médula ósea como en el hígado . [1]
En términos microbiológicos, el hemo es un complejo de coordinación "que consiste en un ión de hierro coordinado con una porfirina que actúa como ligando tetradentado y con uno o dos ligandos axiales". [2] La definición es imprecisa y muchas representaciones omiten los ligandos axiales. [3] Entre las metaloporfirinas desplegadas por las metaloproteínas como grupos protésicos , el hemo es uno de los más utilizados [4] y define una familia de proteínas conocidas como hemoproteínas . Los hemes se reconocen más comúnmente como componentes de la hemoglobina , el pigmento rojo en la sangre., pero también se encuentran en varias otras hemoproteínas biológicamente importantes tales como mioglobina , citocromos , catalasas , hemo peroxidasa y óxido nítrico sintasa endotelial . [5] [6]
Las hemoproteínas tienen diversas funciones biológicas que incluyen el transporte de gases diatómicos , catálisis química , detección de gas diatómico y transferencia de electrones . El hierro hemo sirve como fuente o sumidero de electrones durante la transferencia de electrones o la química redox . En las reacciones de peroxidasa , la molécula de porfirina también sirve como fuente de electrones, pudiendo deslocalizar los electrones radicales en el anillo conjugado. En el transporte o detección de gases diatómicos, el gas se une al hierro hemo. Durante la detección de gases diatómicos, la unión del gas ligando al hierro hemo induce cambios conformacionales.en la proteína circundante. [7] En general, los gases diatómicos solo se unen al hemo reducido, como el Fe ferroso (II), mientras que la mayoría de las peroxidasas tienen un ciclo entre Fe (III) y Fe (IV) y hemeproteínas involucradas en el ciclo mitocondrial redox, oxidación-reducción, entre Fe ( II) y Fe (III).
Se ha especulado que la función evolutiva original de las hemoproteínas era la transferencia de electrones en las rutas de fotosíntesis primitivas basadas en azufre en organismos ancestrales similares a las cianobacterias antes de la aparición del oxígeno molecular . [8]
Las hemoproteínas logran su notable diversidad funcional modificando el entorno del macrociclo hemo dentro de la matriz proteica. [9] Por ejemplo, la capacidad de la hemoglobina para suministrar oxígeno de manera eficaz a los tejidos se debe a residuos de aminoácidos específicos ubicados cerca de la molécula de hemo. [10] La hemoglobina se une de manera reversible al oxígeno en los pulmones cuando el pH es alto y la concentración de dióxido de carbono es baja. Cuando la situación se invierte (pH bajo y concentraciones altas de dióxido de carbono), la hemoglobina liberará oxígeno a los tejidos. Este fenómeno, que establece que la afinidad de unión al oxígeno de la hemoglobinaes inversamente proporcional tanto a la acidez como a la concentración de dióxido de carbono, se conoce como efecto Bohr . [11] El mecanismo molecular detrás de este efecto es la organización estérica de la cadena de globina ; un residuo de histidina , ubicado adyacente al grupo hemo, se carga positivamente en condiciones ácidas (que son causadas por el CO 2 disuelto en los músculos activos, etc.), liberando oxígeno del grupo hemo. [12]
El tipo más común es el hemo B ; otros tipos importantes incluyen hemo A y heme C . Los hemes aislados se designan comúnmente con letras mayúsculas, mientras que los hemes unidos a proteínas se designan con letras minúsculas. El citocromo a se refiere al hemo A en combinación específica con la proteína de membrana que forma una porción de la citocromo c oxidasa . [15]