Efecto hidrofóbico
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Una gota de agua forma una forma esférica, minimizando el contacto con la hoja hidrófoba.

El efecto hidrofóbico es la tendencia observada de las sustancias apolares a agregarse en una solución acuosa y excluir las moléculas de agua . [1] [2] La palabra hidrofóbico significa literalmente "temeroso del agua" y describe la segregación de agua y sustancias no polares, lo que maximiza los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua y minimiza el área de contacto entre el agua y las moléculas no polares. En términos de termodinámica, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea a un soluto. [3] Un cambio de energía libre positivo del solvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio de energía libre negativo implica hidrofilicidad.

El efecto hidrofóbico es responsable de la separación de una mezcla de aceite y agua en sus dos componentes. También es responsable de los efectos relacionados con la biología, que incluyen: formación de vesículas y membranas celulares , plegamiento de proteínas , inserción de proteínas de membrana en el entorno lipídico apolar y asociaciones proteína- molécula pequeña . De ahí que el efecto hidrofóbico sea fundamental para la vida. [4] [5] [6] [7] Las sustancias para las que se observa este efecto se conocen como hidrófobas .


Anfifilos

Los anfífilos son moléculas que tienen dominios tanto hidrófobos como hidrófilos. Los detergentes están compuestos por anfifilos que permiten solubilizar moléculas hidrófobas en agua formando micelas y bicapas (como en las pompas de jabón ). También son importantes para las membranas celulares compuestas de fosfolípidos anfifílicos que evitan que el ambiente acuoso interno de una célula se mezcle con el agua externa.

Plegado de macromoléculas

En el caso del plegamiento de proteínas, el efecto hidrófobo es importante para comprender la estructura de las proteínas que tienen aminoácidos hidrófobos (como glicina , alanina , valina , leucina , isoleucina , fenilalanina , triptófano y metionina ) agrupados dentro de la proteína. Las estructuras de proteínas solubles en agua tienen un núcleo hidrófobo en el que las cadenas laterales están enterradas en el agua, lo que estabiliza el estado plegado. Cargado y polarlas cadenas laterales están situadas en la superficie expuesta al solvente donde interactúan con las moléculas de agua circundantes. Minimizar el número de cadenas laterales hidrofóbicas expuestas al agua es la principal fuerza impulsora detrás del proceso de plegado, [8] [9] [10] aunque la formación de enlaces de hidrógeno dentro de la proteína también estabiliza la estructura de la proteína. [11] [12]

Se determinó que la energía del ensamblaje de la estructura terciaria del ADN está impulsada por el efecto hidrofóbico, además del emparejamiento de bases Watson-Crick , que es responsable de la selectividad de secuencia y las interacciones de apilamiento entre las bases aromáticas. [13] [14]

Purificación de proteínas

En bioquímica , el efecto hidrofóbico se puede utilizar para separar mezclas de proteínas en función de su hidrofobicidad. La cromatografía en columna con una fase estacionaria hidrófoba como la fenil - sefarosa hará que más proteínas hidrófobas viajen más lentamente, mientras que las menos hidrófobas eluyen de la columna antes. Para lograr una mejor separación, se puede agregar una sal (concentraciones más altas de sal aumentan el efecto hidrofóbico) y su concentración disminuye a medida que avanza la separación. [15]

Porque

Ver también: Fuerza entrópica § Fuerza hidrofóbica
Enlaces de hidrógeno dinámicos entre moléculas de agua líquida

El origen del efecto hidrofóbico no se comprende completamente. Algunos argumentan que la interacción hidrofóbica es principalmente un efecto entrópico que se origina en la ruptura de enlaces de hidrógeno altamente dinámicos entre moléculas de agua líquida por el soluto apolar. [dieciséis]Una cadena de hidrocarburo o una región no polar similar de una molécula grande es incapaz de formar enlaces de hidrógeno con el agua. La introducción en el agua de una superficie sin enlaces de hidrógeno de este tipo provoca la interrupción de la red de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno se reorientan tangencialmente a dicha superficie para minimizar la interrupción de la red 3D de moléculas de agua unidas por hidrógeno, y esto conduce a una "jaula" de agua estructurada alrededor de la superficie no polar. Las moléculas de agua que forman la "jaula" (o clatrato ) tienen una movilidad restringida. En la capa de solvatación de pequeñas partículas apolares, la restricción asciende a aproximadamente el 10%. Por ejemplo, en el caso de xenón disuelto a temperatura ambiente se ha encontrado una restricción de movilidad del 30%. [17]En el caso de moléculas no polares más grandes, el movimiento de reorientación y traslación de las moléculas de agua en la capa de solvatación puede estar restringido por un factor de dos a cuatro; así, a 25 ° C el tiempo de correlación de reorientación del agua aumenta de 2 a 4-8 picosegundos. Generalmente, esto conduce a pérdidas significativas en la entropía traslacional y rotacional de las moléculas de agua y hace que el proceso sea desfavorable en términos de energía libre en el sistema. [18] Al agregarse juntas, las moléculas no polares reducen el área de superficie expuesta al agua y minimizan su efecto disruptivo.

El efecto hidrófobo se puede cuantificar midiendo los coeficientes de partición de moléculas no polares entre agua y disolventes no polares. Los coeficientes de partición se pueden transformar en energía libre de transferencia que incluye componentes entálpicos y entrópicos, ΔG = ΔH - TΔS . Estos componentes se determinan experimentalmente por calorimetría.. Se encontró que el efecto hidrofóbico es impulsado por la entropía a temperatura ambiente debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua en la capa de solvatación del soluto no polar; sin embargo, se encontró que el componente entálpico de la energía de transferencia era favorable, lo que significa que fortaleció los enlaces de hidrógeno agua-agua en la capa de solvatación debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua. A la temperatura más alta, cuando las moléculas de agua se vuelven más móviles, esta ganancia de energía disminuye junto con el componente entrópico. El efecto hidrofóbico depende de la temperatura, lo que conduce a la " desnaturalización en frío " de las proteínas. [19]

El efecto hidrofóbico se puede calcular comparando la energía libre de solvatación con el agua a granel. De esta manera, el efecto hidrofóbico no solo puede localizarse sino también descomponerse en contribuciones entálpicas y entrópicas. [3]

Ver también

  • Fuerza entrópica
  • Hidrófobo
  • Hidrófilo
  • Escalas de hidrofobicidad
  • Tensión interfacial
  • Superhidrófobo
  • Recubrimiento superhidrofóbico

Referencias

  1. ^ IUPAC , Compendio de terminología química , 2ª ed. (el "Libro de oro") (1997). Versión corregida online: (2006–) " interacción hidrofóbica ". doi : 10.1351 / goldbook.H02907
  2. ^ Chandler D (2005). "Interfaces y la fuerza impulsora del montaje hidrofóbico". Naturaleza . 437 (7059): 640–7. Código Bibliográfico : 2005Natur.437..640C . doi : 10.1038 / nature04162 . PMID  16193038 . S2CID  205210634 .
  3. ^ a b Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Contribuciones entálpicas y entrópicas a la hidrofobicidad" . Revista de teoría química y computación . 12 (9): 4600–10. doi : 10.1021 / acs.jctc.6b00422 . PMC 5024328 . PMID 27442443 .  
  4. ^ Kauzmann W (1959). "Algunos factores en la interpretación de la desnaturalización de proteínas". Avances en la química de las proteínas Volumen 14 . Avances en la química de proteínas . 14 . págs. 1-63. doi : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60608-7 . ISBN 9780120342143. PMID  14404936 .
  5. ^ Charton M, Charton BI (1982). "La dependencia estructural de los parámetros de hidrofobicidad de aminoácidos". Revista de Biología Teórica . 99 (4): 629–644. Código bibliográfico : 1982JThBi..99..629C . doi : 10.1016 / 0022-5193 (82) 90191-6 . PMID 7183857 . 
  6. ^ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "La unión de ligandos de benzoarilsulfonamida a la anhidrasa carbónica humana es insensible a la fluoración formal del ligando" . Angew. Chem. En t. Ed. Engl . 52 (30): 7714–7. doi : 10.1002 / anie.201301813 . PMID 23788494 . 
  7. ^ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Las redes de agua contribuyen a la compensación de entalpía / entropía en la unión proteína-ligando". Mermelada. Chem. Soc . 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648 . doi : 10.1021 / ja4075776 . PMID 24044696 .  
  8. ^ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 de enero de 1996). "Fuerzas que contribuyen a la estabilidad conformacional de las proteínas" . FASEB J . 10 (1): 75–83. doi : 10.1096 / fasebj.10.1.8566551 . PMID 8566551 . S2CID 20021399 .  
  9. ^ Compiani M, Capriotti E (diciembre de 2013). "Métodos computacionales y teóricos para el plegamiento de proteínas" (PDF) . Bioquímica . 52 (48): 8601–24. doi : 10.1021 / bi4001529 . PMID 24187909 . Archivado desde el original (PDF) el 4 de septiembre de 2015.  
  10. ^ Callaway, David JE (1994). "Organización inducida por solventes: un modelo físico de plegamiento de mioglobina". Proteínas: estructura, función y bioinformática . 20 (1): 124-138. arXiv : cond-mat / 9406071 . Código Bibliográfico : 1994cond.mat..6071C . doi : 10.1002 / prot.340200203 . PMID 7846023 . S2CID 317080 .  
  11. ^ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "Una teoría basada en la columna vertebral del plegamiento de proteínas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 103 (45): 16623–33. Código Bibliográfico : 2006PNAS..10316623R . doi : 10.1073 / pnas.0606843103 . PMC 1636505 . PMID 17075053 .  
  12. ^ Gerald Karp (2009). Biología celular y molecular: conceptos y experimentos . John Wiley e hijos. págs. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ^ Gilbert HF (2001). Conceptos básicos de bioquímica: una guía de supervivencia para el estudiante (2ª, edición internacional). Singapur: McGraw-Hill. pag. 9 . ISBN 978-0071356572.
  14. ^ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). Principios de bioquímica física . Upper Saddle River, Nueva Jersey: Prentice-Hall. pag. 18. ISBN 978-0137204595. Consulte también la discusión sobre termodinámica en las páginas 137-144.
  15. ^ Ahmad, Rizwan (2012). Purificación de proteínas . InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ^ Silverstein TP (enero de 1998). "La verdadera razón por la que el agua y el aceite no se mezclan". Revista de educación química . 75 (1): 116. Código Bibliográfico : 1998JChEd..75..116S . doi : 10.1021 / ed075p116 .
  17. ^ Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H (1995). "Dinámica del agua cerca de un gas noble disuelto. Primera evidencia experimental directa de un efecto de retardo". La Revista de Química Física . 99 (8): 2243–2246. doi : 10.1021 / j100008a001 .
  18. ^ Tanford C (1973). El efecto hidrofóbico: formación de micelas y membranas biológicas . Nueva York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.
  19. ^ Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, CD de Schwieters, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). "Desnaturalización en frío de un dímero de proteína monitoreada a resolución atómica" . Nat. Chem. Biol . 9 (4): 264–70. doi : 10.1038 / nchembio.1181 . PMC 5521822 . PMID 23396077 .  

Otras lecturas

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