enzimas industriales
Las enzimas industriales son enzimas que se utilizan comercialmente en una variedad de industrias, como la farmacéutica , la producción química, los biocombustibles , los alimentos y bebidas y los productos de consumo. Debido a los avances de los últimos años, la biocatálisis a través de enzimas aisladas se considera más económica que el uso de células enteras. Las enzimas pueden usarse como una operación unitaria dentro de un proceso para generar un producto deseado, o pueden ser el producto de interés. La catálisis biológica industrial a través de enzimas ha experimentado un rápido crecimiento en los últimos años debido a su capacidad para operar en condiciones suaves y quirales excepcionales.y especificidad posicional, cosas de las que carecen los procesos químicos tradicionales. [1] Las enzimas aisladas se utilizan típicamente en reacciones hidrolíticas y de isomerización . Las células completas se utilizan normalmente cuando una reacción requiere un cofactor . Aunque los cofactores pueden generarse in vitro , normalmente es más rentable usar células metabólicamente activas. [1]
A pesar de sus excelentes capacidades catalíticas, las enzimas y sus propiedades deben mejorarse antes de su implementación industrial en muchos casos. Algunos aspectos de las enzimas que deben mejorarse antes de su implementación son la estabilidad, la actividad, la inhibición por los productos de reacción y la selectividad hacia sustratos no naturales. Esto puede lograrse mediante la inmovilización de enzimas en un material sólido, como un soporte poroso. [2] La inmovilización de enzimas simplifica enormemente el proceso de recuperación, mejora el control del proceso y reduce los costos operativos. Existen muchas técnicas de inmovilización, como la adsorción, la unión covalente, la afinidad y el atrapamiento. [3] Los procesos de inmovilización ideales no deben utilizar reactivos altamente tóxicos en la técnica de inmovilización para garantizar la estabilidad de las enzimas.[4] Una vez completada la inmovilización, las enzimas se introducen en un recipiente de reacción para la biocatálisis.
La adsorción de enzimas en funciones portadoras se basa en fenómenos químicos y físicos como las fuerzas de van der Waals , las interacciones iónicas y los enlaces de hidrógeno . Estas fuerzas son débiles y, como resultado, no afectan la estructura de la enzima. Se puede utilizar una amplia variedad de vehículos enzimáticos. La selección de un vehículo depende del área de la superficie, el tamaño de las partículas, la estructura de los poros y el tipo de grupo funcional. [5]
Se pueden usar muchas químicas de unión para adherir una enzima a una superficie con diversos grados de éxito. Las técnicas de unión covalente más exitosas incluyen la unión mediante glutaraldehído a grupos amino y ésteres de N-hidroxisuccinida . Estas técnicas de inmovilización ocurren a temperatura ambiente en condiciones suaves, que tienen un potencial limitado para modificar la estructura y función de la enzima. [6]
La inmovilización mediante afinidad se basa en la especificidad de una enzima para acoplar un ligando de afinidad a una enzima para formar un complejo ligando-enzima unido covalentemente. El complejo se introduce en una matriz de soporte por la que el ligando tiene una alta afinidad de unión, y la enzima se inmoviliza mediante interacciones ligando-soporte. [3]
La inmovilización mediante atrapamiento se basa en atrapar enzimas dentro de geles o fibras, mediante interacciones no covalentes. Las características que definen un material atrapante exitoso incluyen un área de superficie alta, distribución uniforme de poros, tamaño de poro ajustable y alta capacidad de adsorción. [3]
