El canal dependiente de voltaje de potasio, familia relacionada con Isk, miembro 3 (KCNE3), también conocido como péptido 2 relacionado con MinK (MiRP2) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen KCNE3 . [5] [6]
KCNE3 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | KCNE3 , HOKPP, HYPP, MiRP2, subfamilia E reguladora de canal dependiente de voltaje de potasio 3, BRGDA6 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 604433 MGI : 1891124 HomoloGene : 3994 GeneCards : KCNE3 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 11: 74,45 - 74,47 Mb | Crónicas 7: 100,18 - 100,18 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
Los canales de potasio activados por voltaje (K V ) representan la clase más complejo de los canales iónicos dependientes de voltaje desde ambos puntos de vista funcionales y estructurales. Sus diversas funciones incluyen la regulación de la liberación de neurotransmisores , la frecuencia cardíaca, la secreción de insulina, la excitabilidad neuronal, el transporte de electrolitos epiteliales, la contracción del músculo liso y el volumen celular. KCNE3 codifica un miembro de la familia de cinco fuerte KCNE de potasio dependiente de voltaje (K v ) canalizar subunidades auxiliares o beta.
KCNE3 es mejor conocido por modular la subunidad K v α de KCNQ1 , pero también regula hERG, K v 2.1, K v 3.x, K v 4.xy K v 12.2 en experimentos de coexpresión heteróloga y / o in vivo.
El ensamblaje conjunto con KCNE3 convierte KCNQ1 de un canal K + rectificador retardado dependiente del voltaje a un canal K + constitutivamente abierto con una relación corriente / voltaje (I / V) casi lineal. [7] Se han detectado canales KCNQ1-KCNE3 en la membrana basolateral de las criptas del intestino delgado de ratón, donde proporcionan una fuerza impulsora para regular la secreción de Cl-. [8] Los aminoácidos específicos dentro del segmento transmembrana (V72) y el dominio extracelular (D54 y D55) de KCNE3 son importantes para su control de la dependencia del voltaje de KCNQ1. [9] [10] D54 y D55 interactúan electrostáticamente con R237 en el segmento S4 del sensor de voltaje KCNQ1, lo que ayuda a estabilizar S4 en el estado activado, que a su vez bloquea el canal abierto a menos que la celda se mantenga en una hiperpolarización fuerte (negativo ) Potencial de membrana. La capacidad de los canales KCNQ1-KCNE3 de permanecer abiertos a potenciales de membrana débilmente negativos permite su actividad en células epiteliales polarizadas no excitables, como las del intestino.
KCNE3 también interactúa con hERG, y cuando se coexpresa en ovocitos de Xenopus laevis, KCNE3 inhibe la actividad de hERG por un mecanismo desconocido. No se sabe si los complejos hERG-KCNE3 ocurren in vivo . [7]
KCNE3 interactúa con Kv2.1 in vitro y forma complejos con él en el corazón y el cerebro de ratas. KCNE3 ralentiza la activación y desactivación de Kv2.1. KCNE3 también puede regular los canales de la subfamilia Kv3, que son mejor conocidos por permitir la activación ultrarrápida de neuronas debido a la compuerta extremadamente rápida (activación y desactivación). KCNE3 ralentiza moderadamente la activación y desactivación de Kv3.1 y Kv3.2, y acelera moderadamente su inactivación de tipo C. [11] [12] Es posible que la regulación KCNE3 (y KCNE1 y 2) de Kv3.1 y Kv3.2 ayude a aumentar la diversidad funcional dentro de la subfamilia Kv3. [13] KCNE3 también regula Kv3.4, aumenta su corriente aumentando la conductancia unitaria y desplazando hacia la izquierda la dependencia del voltaje de modo que el canal pueda abrirse a voltajes más negativos. Esto puede permitir que los canales Kv3.4-KCNE3 contribuyan a establecer el potencial de membrana en reposo. [14]
KCNE3 inhibe la inactivación rápida K v canal K v 4.3, que genera el transitorio de corriente hacia el exterior Kv (Ito) en miocitos cardiacos humanos). [15] De manera similar, recientemente se descubrió que KCNE3 inhibe Kv4.2, y se cree que esta regulación modula la frecuencia de picos y otras propiedades eléctricas de las neuronas auditivas. [dieciséis]
Se encontró que los canales Kv12.2 eran inhibidos por subunidades endógenas de KCNE3 (y KCNE1) en ovocitos de Xenopus laevis . Por tanto, el silenciamiento de KCNE3 o KCNE1 endógeno usando ARNip aumenta la corriente macroscópica de Kv12.2 expresada exógenamente. Kv12.2 forma un complejo tripartito con KCNE1 y KCNE3 en ovocitos, y puede hacerlo en cerebro de ratón . [17] Anteriormente, también se encontró que los ovocitos endógenos KCNE3 y KCNE1 inhibían la actividad de hERG exógena y ralentizaban la activación de Kv2.1 exógena. [18] [19]
Estructura
Proteínas KCNE son de tipo I proteínas de la membrana, y cada ensambla con uno o más tipos de K v subunidad del canal de α para modular su cinética de activación periódica y otros parámetros funcionales. KCNE3 tiene un dominio extracelular predicho más grande y un dominio intracelular predicho más pequeño, en términos de estructura primaria, en comparación con otras proteínas KCNE. [20] Al igual que con otras proteínas KCNE, se cree que el segmento transmembrana de KCNE3 es α-helicoidal, y el dominio extracelular también adopta una estructura parcialmente helicoidal. [21] Se cree que KCNE3, como KCNE1 y posiblemente otras proteínas KCNE, hacen contacto con el S4 de una subunidad α y el S6 de otra subunidad α dentro del tetrámero de las subunidades α de Kv en un complejo. Hasta el momento, ningún estudio ha informado del número de subunidades de KCNE3 dentro de un complejo de canales funcionales; es probable que sea 2 o 4.
Distribución de tejidos
KCNE3 se expresa de manera más prominente en el colon, el intestino delgado y tipos de células específicas en el estómago. [22] También es detectable en el riñón y la tráquea y, según la especie, también se expresa en niveles más bajos en el cerebro, el corazón y el músculo esquelético. Específicamente, se detectó KCNE3 en corazón de rata, caballo y humano, [12] [23] [24] pero no en el corazón de ratón. [8] [25] Algunos han observado expresión de KCNE3 en cerebro de rata, músculo esquelético de rata y humano, y la línea celular de músculo esquelético C2C12 de ratón, otros no lo han detectado en estos tejidos en el ratón. [8] [11] [14] [26]
Significación clínica
La alteración genética del gen Kcne3 en ratones altera la secreción de cloruro estimulada por AMP cíclico intestinal a través de la alteración de los canales intestinales KCNQ1-KCNE3 que son importantes para regular la corriente de cloruro. KCNE3 también realiza una función similar en el epitelio traqueal del ratón. La deleción de Kcne3 en ratones también predispone a la arritmogénesis ventricular, pero la expresión de KCNE3 no es detectable en el corazón de ratón. Se demostró que el mecanismo de la arritmogénesis ventricular es indirecto y está asociado con un ataque autoinmune de la glándula suprarrenal e hiperaldosteronismo secundario (KCNE3 no es detectable en la glándula adrenal). La aldosterona sérica elevada predispone a arritmias desencadenadas en un modelo de lesión por isquemia / reperfusión por ligadura de arterias coronarias. El bloqueo del receptor de aldosterona con espironolactona eliminó la predisposición a la arritmia ventricular en ratones Kcne3 - / -. La deleción de Kcne3 también altera la función auditiva debido a la pérdida de regulación de los canales Kv4.2 por KCNE3 en las neuronas del ganglio espiral (SGN) del sistema auditivo. Se cree que KCNE3 regula las propiedades de activación de SGN y el potencial de membrana a través de su modulación de Kv4.2. [dieciséis]
Las mutaciones en KCNE3 humano se han asociado con parálisis periódica hipopotasémica [5] y síndrome de Brugada . [27]
La asociación con la mutación R83H en KCNE3 es controvertida y otros grupos han detectado la misma mutación en individuos que no presentan síntomas de parálisis periódica. [28] En cambio, la mutación puede ser un polimorfismo benigno, o bien requiere otro "impacto" genético o ambiental antes de que se vuelva patógena. Los canales Kv formados por Kv3.4 y R83H-KCNE3 tienen una función deteriorada en comparación con los canales de tipo salvaje, son menos capaces de abrirse a potenciales negativos y son sensibles al bloqueo de protones durante la acidosis. [14] [29]
Se cree que el síndrome de Brugada ligado a KCNE3 surge debido a que el KCNE3 mutante no puede inhibir los canales Kv4.3 en los miocitos ventriculares, como se sugiere que lo haga en individuos sanos. Parece que, a diferencia de los ratones, la expresión de KCNE3 es detectable en el corazón humano. No se ha informado si las personas con mutaciones de KCNE3 también tienen síntomas relacionados con las glándulas suprarrenales, como hiperaldosteronismo.
Se ha sugerido que las mutaciones de KCNE3 se asocian con la enfermedad de Ménière en japonés, una condición que se presenta como tinnitus, vértigo espontáneo y pérdida auditiva periódica, [30] sin embargo, esta asociación también es controvertida y no se observó en una población caucásica. [31] En un estudio de tinnitus que utilizó un análisis de resecuenciación profunda, los autores no pudieron probar o refutar la asociación de la variación de la secuencia de KCNE3 con el tinnitus. [32]
Ver también
- Canal de potasio dependiente de voltaje
- KCNE1
- KCNE2
- KCNQ1
Notas
Referencias
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enlaces externos
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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .