KKXX y para algunas proteínas, XKXX es un motivo de péptido diana ubicado en el extremo C en la estructura de aminoácidos de una proteína responsable de la recuperación de las proteínas de la membrana del retículo endoplásmico (ER) hacia y desde el aparato de Golgi . Estas proteínas de la membrana del RE son proteínas transmembrana que luego se incrustan en la membrana del RE después del transporte desde el aparato de Golgi. [1] Este motivo es exclusivamente citoplásmico [2] e interactúa con el complejo proteico COPI para dirigirse al RE desde el extremo cis del aparato de Golgi mediante transporte retrógrado. [3]
La abreviatura KKXX está formada por las correspondientes abreviaturas estándar para lisina (K) y cualquier aminoácido (X). Este sistema de letras fue definido por la IUPAC y la IUBMB en 1983, y es el siguiente:
- K — Lisina
- K — Lisina
- X - cualquier aminoácido
- X - cualquier aminoácido
Ver también
Referencias
- ^ Martin J. Vincent; Annelet S. Martin; Richard W. Compans (9 de enero de 1998). "La función del motivo KKXX en la recuperación del retículo endoplásmico de una proteína transmembrana depende de la longitud y estructura del dominio citoplásmico" . La revista de química biológica . 273 (2): 950–956. doi : 10.1074 / jbc.273.2.950 . PMID 9422755 .
- ^ Erin C. Gaynor; Stephan te Heesen; Todd R. Graham; Markus Aebi; Scott D. Emr (1 de noviembre de 1994). "Recuperación mediada por señales de una proteína de membrana del Golgi al ER en levadura" . The Journal of Cell Biology . 127 (3): 653–665. doi : 10.1083 / jcb.127.3.653 . PMC 2120234 . PMID 7962050 .
- ^ Mariano Stornaiuolo; Lavinia V. Lotti; Nica Borgese; Maria-Rosaria Torrisi; Giovanna Mottola; Gianluca Martire; Stefano Bonatti (marzo de 2003). "Las señales de recuperación de KDEL y KKXX adjuntas a la misma proteína informadora determinan un tráfico diferente entre el retículo endoplásmico, el compartimento intermedio y el complejo de Golgi" . Biología molecular de la célula . 14 (3): 889–902. doi : 10.1091 / mbc.E02-08-0468 . PMC 151567 . PMID 12631711 .