Los transportadores de magnesio E (MgtE) son una familia de transportadores de magnesio MgtE eubacterianos transmembrana . Las regiones relacionadas se encuentran también en proteínas arqueales y eucariotas . Tienen tamaños que varían considerablemente de 311 residuos para la proteína Methanococcus thermoautotrophicum , 463 residuos para un homólogo de Synechocystis y 513 residuos para el homólogo humano, SLC41A1. Estas proteínas son capaces de transportar Mg 2+ y Co 2+ pero no Ni 2+ . Múltiples alineaciones contienen dos aspartatos altamente conservados que pueden estar involucrados en catión vinculante .
MgtE | ||||||||
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![]() Estructura cristalina del transportador de magnesio MgtE. PDB 2zy9
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | MgtE | |||||||
Pfam | PF01769 | |||||||
InterPro | IPR006667 | |||||||
TCDB | 1.A.26 | |||||||
Superfamilia OPM | 180 | |||||||
Proteína OPM | 2yvx | |||||||
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Los transportadores humanos de esta familia son SLC41A1 , SLC41A2 y SLC41A3 .
Estructura y mecanismo
El transportador de Bacillus firmus y varios homólogos examinados tienen dominios N-terminales hidrófilos fuertemente cargados (citoplásmicos) seguidos de un dominio C-terminal hidrófobo con 5 llaves transmembrana α-helicoidales putativas. Un centro de 100 residuos se asemeja a las archaeal inositol monofosfato deshidrogenasas. [2]
Kehres y Maguire sugieren que las proteínas MgtE son portadores secundarios con polaridad dirigida hacia adentro. [2] Hattori y col. han considerado que MgtE funciona mediante un mecanismo de canal, lo que proporciona evidencia de que el dominio citosólico de MgtE actúa como un sensor de Mg 2+ para regular la apertura del poro en respuesta a la concentración intracelular de Mg 2+ . [1] Esto produce un mecanismo para el mantenimiento de las condiciones de homeostasis. [1] El dominio citosólico de MgtE sufre un cambio estructural dependiente de Mg 2+ , que puede bloquear el poro conductor de iones que pasa a través del dominio transmembrana.
Maruyama y col. mostró que MgtE exhibe propiedades electrofisiológicas similares a canales, es decir, el transporte de Mg 2+ se produce de acuerdo con el potencial electroquímico de Mg 2+ . [3] La vía de penetración de Mg 2+ se abre en respuesta a una disminución de la concentración de Mg 2+ intracelular , mientras que está completamente cerrada a la concentración de Mg 2+ intracelular de 10 mM. Las estructuras cristalinas del dímero de MgtE revelan que la región citoplasmática que detecta Mg 2+ consta de los dominios N y CBS. El estado unido a Mg 2+ adopta una conformación globular compacta, que se estabiliza mediante la coordinación de varios iones Mg 2+ entre estos dominios. Por otro lado, en el estado libre de Mg 2+ , estos dominios están muy separados y fijados por el empaquetamiento cristalino.
Reacción de transporte
La reacción de transporte catalizada por las proteínas MgtE es:
- Mg 2+ (o Co 2+ ) (salida) → Mg 2+ (o Co 2+ ) (entrada)
Referencias
- ^ a b c Hattori M, Iwase N, Furuya N, Tanaka Y, Tsukazaki T, Ishitani R, Maguire ME, Ito K, Maturana A, Nureki O (noviembre de 2009). "Mg (2 +) - la compuerta dependiente del canal de MgtE bacteriano subyace a la homeostasis de Mg (2+)" . El diario EMBO . 28 (22): 3602–12. doi : 10.1038 / emboj.2009.288 . PMC 2782099 . PMID 19798051 .
- ^ a b Kehres DG, Maguire ME (septiembre de 2002). "Estructura, propiedades y regulación de las proteínas transportadoras de magnesio". Biometales . 15 (3): 261–70. doi : 10.1023 / A: 1016078832697 . PMID 12206392 . S2CID 30291849 .
- ^ Maruyama T, Imai S, Osawa M, Hattori M, Ishitani R, Nureki O, Shimada I (abril de 2013). "Asignaciones de resonancia de la columna vertebral para la región citoplásmica del transportador Mg (2+) MgtE en el estado libre de Mg (2 +) -". Asignaciones de RMN biomolecular . 7 (1): 93–6. doi : 10.1007 / s12104-012-9385-y . PMID 22477092 . S2CID 11653432 .
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