Oligopéptido

Un tripéptido (ejemplo Val - Gly - Ala ) con
el extremo amino marcado en verde ( L-Valina ) y
el extremo carboxilo marcado en azul ( L-Alanina )

Un tetrapéptido (por ejemplo, Val - Gly - Ser - Ala ) con
el extremo amino marcado en verde ( L-valina ) y
el extremo carboxilo marcado en azul ( L-alanina )

Un oligopéptido , a menudo llamado péptido ( oligo- , "unos pocos"), consta de dos a veinte aminoácidos y puede incluir dipéptidos , tripéptidos , tetrapéptidos y pentapéptidos. Algunas de las clases principales de oligopéptidos naturales incluyen aeruginosinas , cianopeptolinas , microcistinas , microviridinas , microgininas , anabaenopeptinas y ciclamidas . Las microcistinas se estudian mejor debido a su potencial impacto de toxicidad en el agua potable. ^[1]Una revisión de algunos oligopéptidos encontró que la clase más grande son las cianopeptolinas (40,1%), seguidas de las microcistinas (13,4%). ^[2]

Producción

Las clases de oligopéptidos son producidas por péptidos sintasas no ribosomales (NRPS), excepto que las ciclamidas y microviridinas se sintetizan a través de vías ribosómicas . ^[3]

Ejemplos de

Los ejemplos de oligopéptidos incluyen: ^[4]

• Amanitinas : péptidos cíclicos extraídos de carpóforos de varias especies de hongos diferentes. Son potentes inhibidores de las ARN polimerasas en la mayoría de las especies eucariotas, impiden la producción de ARNm y la síntesis de proteínas. Estos péptidos son importantes en el estudio de la transcripción. La alfa-amanitina es la principal toxina de la especie Amanita phalloides , venenosa si es ingerida por humanos o animales.
• Antipaína : un oligopéptido producido por varias bacterias que actúa como inhibidor de la proteasa .
• Ceruletide : decapéptido específico que se encuentra en la piel de Hyla caerulea , la rana arborícola verde australiana . La ceruletida tiene mucho en común con respecto a la acción y composición de la colecistoquinina . Estimula la secreción gástrica, biliar y pancreática; y cierto músculo liso . Se utiliza para inducir pancreatitis en modelos animales de experimentación.
• Glutatión : un tripéptido con muchas funciones en las células. Se conjuga con fármacos para hacerlos más solubles para la excreción, es un cofactor de algunas enzimas, participa en el reordenamiento del enlace disulfuro de proteínas y reduce los peróxidos.
• Leupeptinas : grupo de oligopéptidos acilados producidos por actinomicetos que funcionan como inhibidores de la proteasa. Se sabe que inhiben en diversos grados la tripsina , plasmina , calicreínas , papaína y las catepsinas .
• Netropsina : un oligopéptido básico aislado de Streptomyces netropsis . Es citotóxico y su fuerte unión específica a las áreas AT del ADN es útil para la investigación genética.
• Pepstatins - N -acylated oligopéptidos aislados a partir de filtrados de cultivo de actinomicetos, que actúan específicamente para inhibir proteasas ácidas, tales como pepsina y renina.
• Péptido T - N - ( N - ( N (2) - ( N - ( N - ( N - ( N - D -Alanil L -serilo) - L- treonilo) - L- treonilo) L- treonilo) - L - asparaginil) - L- tirosil) L- treonina. Homología de secuencia de intercambio de octapéptidos con la proteína de la envoltura del VIH gp120. Puede ser útil como agente antivírico en la terapia del SIDA. La secuencia central del pentapéptido, TTNYT, que consta de los aminoácidos 4 a 8 en el péptido T, es la secuencia de la envoltura del VIH necesaria para la unión al receptor CD4.
• Phalloidin : un polipéptido muy tóxico aislado principalmente de Amanita phalloides (Agaricaceae) o death cap; causa daño fatal al hígado, riñón y SNC en intoxicación por hongos; utilizado en el estudio del daño hepático.
• Teprótido : un nonapéptido artificial (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro) que es exactamente el mismo que el péptido del veneno de la serpiente, Bothrops jararaca. Inhibe la quinasa II y la ANGIOTENSINA I y se ha propuesto como agente antihipertensivo.
• Tuftsina - N (2) - ((1- ( N (2) - L -Treonil) - L -lisil) - L -prolil) - L -arginina. Un tetrapéptido fabricado en el bazo por escisión enzimática de una gammaglobulina leucófila. Estimula la actividad fagocítica de los leucocitos polimorfonucleares sanguíneos y de los neutrófilos en particular. El péptido se encuentra en el fragmento Fd de la molécula de gammaglobulina.

Ver también

• Micropéptido
• Oligoéster
• Oligómero
• Oligopeptidasa
• Síntesis de péptidos
• Proteasa

Referencias

1. Martin Welker y Hans Von Döhren (2006). "Péptidos de cianobacterias - biosíntesis combinatoria propia de la naturaleza" . Reseñas de Microbiología FEMS . 30 (4): 530–563. doi : 10.1111 / j.1574-6976.2006.00022.x . PMID  16774586 .
2. George E. Chlipala, Shunyan Mo y Jimmy Orjala (2011). "Quimodiversidad en cianobacterias terrestres y de agua dulce: una fuente para el descubrimiento de fármacos" . Objetivos de drogas Curr . 12 (11): 1654–73. doi : 10.2174 / 138945011798109455 . PMC 3244969 . PMID 21561419 .  
3. Ramsy Agha, Samuel Cirés, Lars Wörmer y Antonio Quesada (2013). "Estabilidad limitada de microcistinas en composiciones de oligopéptidos de Microcystis aeruginosa (cianobacterias): implicaciones en la definición de quimiotipos" . Toxinas . 5 (6): 1089-1104. doi : 10,3390 / toxins5061089 . PMC 3717771 . PMID 23744054 .  
4. Argos, Patrick. "Una investigación de oligopéptidos que vinculan dominios en estructuras terciarias de proteínas y posibles candidatos para la fusión génica general" (PDF) . Laboratorio Europeo de Biología Molecular. Archivado desde el original (PDF) el 28 de julio de 2014 . Consultado el 28 de julio de 2014 .

enlaces externos

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• Bioquímica estructural / Proteínas / Aminoácidos (Wikilibros)