Un dipéptido es un compuesto orgánico derivado de dos aminoácidos . Los aminoácidos constituyentes pueden ser iguales o diferentes. Cuando son diferentes, son posibles dos isómeros del dipéptido, dependiendo de la secuencia. Varios dipéptidos son fisiológicamente importantes y algunos son tanto fisiológica como comercialmente importantes. Un dipéptido muy conocido es el aspartamo , un edulcorante artificial . [1]
Los dipéptidos son sólidos blancos. Muchos son mucho más solubles en agua que los aminoácidos originales. [1] Por ejemplo, el dipéptido Ala-Gln tiene una solubilidad de 586 g / L más de 10 veces la solubilidad de Gln (35 g / L). Los dipéptidos también pueden exhibir diferentes estabilidades, por ejemplo, con respecto a la hidrólisis. Gln no resiste los procedimientos de esterilización, mientras que este dipéptido sí. Debido a que los dipéptidos son propensos a la hidrólisis, la alta solubilidad se aprovecha en infusiones, es decir, para proporcionar nutrición. [2]
Ejemplos de
Valor comercial
Aproximadamente seis dipéptidos son de interés comercial. [1]
- El aspartamo ( N - L -α-aspartil- L -fenilalanina 1-metil éster) es un edulcorante artificial .
- La carnosina ( beta- alanil- L -histidina) y la anserina ( beta- alanil- N -metilhistidina ) están muy concentradas en los tejidos musculares y cerebrales . Se utilizan en medicamentos deportivos.
- Acetilcarnosina , prevención de cataratas
- Ala-Gln y Gly-Tyr , infusión [2]
- Val-Tyr , antihipertensivo
Otros dipéptidos
- La homoanserina ( N - (4-aminobutiril) - L -histidina) es otro dipéptido identificado en el cerebro y los músculos de los mamíferos.
- La difenilalanina es el componente básico más estudiado en la nanotecnología de péptidos
- Kyotorphin ( L- tirosil- L -arginina) es un dipéptido neuroactivo que juega un papel en la regulación del dolor en el cerebro.
- Se ha identificado balenina pollo . (u opidina) ( beta- alanil- N tau -metilhistidina ) en los músculos de varias especies de mamíferos (incluido el hombre) y el
- Glorin ( N propionil-γ- L glutamil- L éster etílico ornitina-δ-lac) es un dipéptido quimiotáctica para el molde de limo violaceum Polysphondylium .
- Barettin (ciclo - [(6-bromo-8-en-triptófano) -arginina]) es un dipéptido cíclico de la esponja marina Geodia barretti .
- Pseudoprolina
- La dialanina se usa comúnmente como modelo en dinámica molecular .
Producción
Dipéptidos sintéticos
Los dipéptidos se producen mediante el acoplamiento de aminoácidos. El grupo amino en un aminoácido se vuelve no nucleófilo (P en eq) y el grupo ácido carboxílico en el segundo aminoácido se desactiva como su éster metílico. Luego, los dos aminoácidos modificados se combinan en presencia de un agente de acoplamiento, lo que facilita la formación del enlace amida:
- RCH (NHP) CO 2 H + R'CH (NH 2 ) CO 2 CH 3 → RCH (NHP) C (O) NH (CHR ') CO 2 CH 3 + H 2 O
Posteriormente a esta reacción de acoplamiento, el grupo protector de amina P y el éster se convierten en la amina libre y el ácido carboxílico, respectivamente. [3]
Para muchos aminoácidos, los grupos funcionales auxiliares están protegidos . La condensación de la amina y el ácido carboxílico para formar el enlace peptídico generalmente emplea agentes de acoplamiento para activar el ácido carboxílico. [4]
La síntesis de péptidos de azlactona de Bergmann es una síntesis orgánica clásica para la preparación de dipéptidos. [1]
Biosíntesis
Los dipéptidos se producen a partir de polipéptidos mediante la acción de la enzima hidrolasa dipeptidil peptidasa . [5] Las proteínas de la dieta se digieren en dipéptidos y aminoácidos, y los dipéptidos se absorben más rápidamente que los aminoácidos, porque su absorción implica un mecanismo separado. Los dipéptidos activan las células G que se encuentran en el estómago para secretar gastrina .
Diketopiperazines (dipéptidos cíclicos)
Las dictopiperazinas son una clase especial de dipéptidos, que son cíclicos. Se forman como productos secundarios en la síntesis de péptidos. Muchos se han producido a partir de aminoácidos no canónicos. [7]
Referencias
- ^ a b c d Yagasaki, Makoto; Hashimoto, Shin-ichi (2008). "Síntesis y aplicación de dipéptidos; estado actual y perspectivas". De Microbiología Aplicada y Biotecnología . 81 (1): 13-22. doi : 10.1007 / s00253-008-1590-3 . PMID 18795289 .
- ^ a b Furst, Peter; Pogan, Karin; Stehle, Peter (1997). "Dipéptidos de glutamina en nutrición clínica". Nutrición . 13 (7-8): 731-7. doi : 10.1016 / S0899-9007 (97) 83035-3 . PMID 9263278 .
- ^ Subirós-Funosas, Ayman El-Faham; Fernando Albericio (2013). "Formación de enlaces peptídicos de baja epimerización con Oxyma Pure: preparación de ZL-Phg-Val-OMe". Org. Synth . 90 : 306. doi : 10.15227 / orgsyn.090.0306 .
- ^ Jean-Simon Suppo; Renata Marcia de Figueiredo; Jean-Marc Campagne (2015). "Síntesis de dipéptidos a través de α-aminoésteres activados" . Org. Synth . 92 : 296-308. doi : 10.15227 / orgsyn.092.0296 .
- ^ Steane, Richard. "Hidrólisis de un dipéptido" . BioTopics . Consultado el 28 de julio de 2014 .
- ^ Borthwick AD, Liddle J (enero de 2013). "Retosiban y Epelsiban: antagonistas de oxitocina disponibles por vía oral potentes y selectivos". En Domling A (ed.). Métodos y principios en química medicinal: interacciones proteína-proteína en el descubrimiento de fármacos . Weinheim: Wiley-VCH. págs. 225-256. ISBN 978-3-527-33107-9.
- ^ Borthwick, AD (2012). "2,5-Diketopiperazines: síntesis, reacciones, química medicinal y productos naturales bioactivos". Chem. Rev . 112 (7): 3641–716. doi : 10.1021 / cr200398y . PMID 22575049 .
enlaces externos
- Una introducción a los dipéptidos en PeptideGuide.