La ovoalbúmina (abreviada OVA [1] ) es la principal proteína que se encuentra en la clara de huevo y constituye aproximadamente el 55% de la proteína total. [2] La ovoalbúmina muestra una secuencia y homología tridimensional con la superfamilia de serpinas , pero a diferencia de la mayoría de las serpinas, no es un inhibidor de la serina proteasa . [3] Se desconoce la función de la ovoalbúmina, aunque se presume que es una proteína de almacenamiento . [4]
Ovoalbúmina | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | ? | |||||
UniProt | P01012 | |||||
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Investigar
La ovoalbúmina es una proteína importante en varias áreas de investigación diferentes, que incluyen:
- estudios generales de la estructura y propiedades de las proteínas (porque está disponible en grandes cantidades).
- estudios de la estructura y función de las serpinas (el hecho de que la ovoalbúmina no inhiba las proteasas significa que, comparando su estructura con la de las serpinas inhibidoras, se pueden determinar las características estructurales necesarias para la inhibición).
- proteómica (la ovoalbúmina de huevo de gallina se usa comúnmente como marcador de peso molecular para calibrar geles de electroforesis ).
- inmunología (comúnmente utilizado para estimular una reacción alérgica en sujetos de prueba; por ejemplo, alérgeno modelo establecido para la hipersensibilidad de las vías respiratorias , AHR).
(Para estudios in vivo e in vitro basados en ovoalbúmina, es importante que el contenido de endotoxinas sea inferior a 1 UE / mg). [ Cita requerida ]
Estructura
La proteína ovoalbúmina de los pollos consta de 385 aminoácidos , su masa molecular relativa es de 42,7 kDa , [5] y adopta una estructura similar a una serpiente . [6] La ovoalbúmina también tiene varias modificaciones, que incluyen acetilación N-terminal (G1), fosforilación (S68, S344) y glicosilación (N292). [5] Es secretada por la célula, dirigida por una secuencia señal interna (residuos 21-47), en lugar de la secuencia señal N-terminal que se encuentra comúnmente en otras proteínas secretadas. La secuencia señal de la ovoalbúmina no se escinde, pero permanece como parte de la proteína madura. [7]
Cambiar al calentar
Cuando se calienta, la ovoalbúmina sufre un cambio conformacional desde su estructura soluble de serpina a una estructura insoluble de hoja completamente β con regiones hidrófobas expuestas . Esto hace que la proteína se agregue y provoque la solidificación asociada con la clara de huevo cocida. [8]
Ver también
Referencias
- ^ Sano K, Haneda K, Tamura G, Shirato K (junio de 1999). "Los bacilos de ovoalbúmina (OVA) y Mycobacterium tuberculosis polarizan cooperativamente las células T-helper (Th) anti-OVA hacia un fenotipo dominante Th1 y mejoran la eosinofilia traqueal murina". Revista Estadounidense de Biología Molecular y Celular Respiratoria . 20 (6): 1260–7. doi : 10.1165 / ajrcmb.20.6.3546 . PMID 10340945 .
- ^ Sugino H, Nitoda T, Juneja LR (13 de diciembre de 1996). "Capítulo 2: Composición química general de los huevos de gallina" . En Yamamoto T, Juneja LR, Hatta H, Kim M (eds.). Huevos de gallina . Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5.
- ^ Hu HY, Du HN (abril de 2000). "Transformación estructural alfa-beta de ovoalbúmina: efectos de calor y pH". Revista de química de proteínas . 19 (3): 177–83. doi : 10.1023 / A: 1007099502179 . PMID 10981809 . S2CID 82745511 .
- ^ Gettins PG (diciembre de 2002). "Estructura, mecanismo y función de Serpin". Revisiones químicas . 102 (12): 4751–804. doi : 10.1021 / cr010170 . PMID 12475206 .
- ^ a b Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE (abril de 1981). "La secuencia completa de aminoácidos de la gallina ovoalbúmina" . Revista europea de bioquímica . 115 (2): 335–45. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1981.tb05243.x . PMID 7016535 .
- ^ Stein PE, Leslie AG, Finch JT, Carrell RW (octubre de 1991). "Estructura cristalina de ovoalbúmina sin escindir con una resolución de 1,95 A". Revista de Biología Molecular . 221 (3): 941–59. doi : 10.1016 / 0022-2836 (91) 80185-W . PMID 1942038 .
- ^ Robinson A, Meredith C, Austen BM (julio de 1986). "Aislamiento y propiedades de la región señal de la ovoalbúmina" . Cartas FEBS . 203 (2): 243–6. doi : 10.1016 / 0014-5793 (86) 80751-7 . PMID 3732511 . S2CID 10064866 .
- ^ Hu HY, Du HN (abril de 2000). "Transformación estructural alfa-beta de ovoalbúmina: efectos de calor y pH". Revista de química de proteínas . 19 (3): 177–83. doi : 10.1023 / A: 1007099502179 . PMID 10981809 . S2CID 82745511 .
enlaces externos
- Ovoalbúmina en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .