La subunidad alfa del proteasoma tipo 3, también conocida como subunidad C8 de macrodolor y el componente C8 del proteasoma, es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen PSMA3 . [5] [6] Esta proteína es una de las 17 subunidades esenciales (subunidades alfa 1-7, subunidades beta constitutivas 1-7 y subunidades inducibles que incluyen beta1i, beta2i, beta5i) que contribuye al ensamblaje completo del complejo proteasoma 20S.
PSMA3 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | PSMA3 , HC8, PSC3, subunidad alfa 3 del proteasoma, subunidad alfa 3 del proteasoma 20S | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 176843 MGI : 104883 HomoloGene : 2082 GeneCards : PSMA3 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 14: 58,24 - 58,27 Mb | Crónicas 12: 70,97 - 71 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
El proteasoma eucariota reconoció las proteínas degradables, incluidas las proteínas dañadas con el fin de controlar la calidad de las proteínas o los componentes proteicos reguladores clave para los procesos biológicos dinámicos. Una función esencial de un proteasoma modificado, el inmunoproteasoma, es el procesamiento de péptidos del MHC de clase I. Como componente del anillo alfa, la subunidad alfa del proteasoma tipo 3 contribuye a la formación de anillos alfa heptaméricos y la puerta de entrada del sustrato.
Estructura
La subunidad alfa del proteasoma de la proteína humana tipo 3 tiene un tamaño de 28,4 kDa y está compuesta por 254 aminoácidos. El pI teórico calculado de esta proteína es 5,08. [7]
Ensamblaje complejo
El proteasoma es un complejo de proteinasa multicatalítico con una estructura central 20S muy ordenada. Esta estructura de núcleo en forma de barril se compone de 4 anillos apilados axialmente de 28 subunidades no idénticas: los dos anillos extremos están formados cada uno por 7 subunidades alfa, y los dos anillos centrales están formados cada uno por 7 subunidades beta. Tres subunidades beta ( beta1 , beta2 y beta5 ) contienen cada una un sitio activo proteolítico y tienen preferencias de sustrato distintas. Los proteasomas se distribuyen a través de las células eucariotas a una alta concentración y escinden los péptidos en un proceso dependiente de ATP / ubiquitina en una vía no lisosomal. [8] [9]
Mecanismo
Las estructuras cristalinas del complejo de proteasoma 20S aislado demuestran que los dos anillos de las subunidades beta forman una cámara proteolítica y mantienen todos sus sitios activos de proteólisis dentro de la cámara. [9] Al mismo tiempo , los anillos de las subunidades alfa forman la entrada para los sustratos que ingresan a la cámara proteolítica. En un complejo de proteasoma 20S inactivado, la puerta de entrada a la cámara proteolítica interna está protegida por las colas N-terminales de la subunidad alfa específica. [10] [11] La capacidad proteolítica de la partícula del núcleo 20S (CP) se puede activar cuando CP se asocia con una o dos partículas reguladoras (RP) en uno o ambos lados de los anillos alfa. Estas partículas reguladoras incluyen complejos de proteasoma 19S, complejo de proteasoma 11S, etc. Después de la asociación CP-RP, la confirmación de ciertas subunidades alfa cambiará y, en consecuencia, provocará la apertura de la puerta de entrada del sustrato. Además de los RP, los proteasomas 20S también pueden activarse eficazmente mediante otros tratamientos químicos suaves, como la exposición a niveles bajos de dodecilsulfato de sodio (SDS) o NP-14. [11] [12]
Significación clínica
El proteasoma y sus subunidades son de importancia clínica por al menos dos razones: (1) un ensamblaje complejo comprometido o un proteasoma disfuncional puede estar asociado con la fisiopatología subyacente de enfermedades específicas, y (2) pueden explotarse como dianas farmacológicas para fines terapéuticos. intervenciones. Más recientemente, se han realizado más esfuerzos para considerar el proteasoma para el desarrollo de nuevos marcadores y estrategias de diagnóstico.
Los proteasomas forman un componente fundamental para el sistema de ubiquitina-proteasoma (UPS) [13] y el correspondiente control de calidad de las proteínas celulares (PQC). La ubiquitinación de proteínas y la posterior proteólisis y degradación por parte del proteasoma son mecanismos importantes en la regulación del ciclo celular , el crecimiento y diferenciación celular , la transcripción de genes, la transducción de señales y la apoptosis . [14] Posteriormente, un ensamblaje y una función del complejo proteasoma comprometido conducen a actividades proteolíticas reducidas y la acumulación de especies de proteínas dañadas o mal plegadas. Dicha acumulación de proteínas puede contribuir a la patogenia y las características fenotípicas en enfermedades neurodegenerativas, [15] [16] enfermedades cardiovasculares, [17] [18] [19] respuestas inflamatorias y enfermedades autoinmunes, [20] y respuestas sistémicas al daño del ADN que conducen a neoplasias malignas. . [21]
Varios estudios experimentales y clínicos han indicado que las aberraciones y desregulaciones del UPS contribuyen a la patogénesis de varios trastornos neurodegenerativos y miodegenerativos, incluida la enfermedad de Alzheimer , [22] la enfermedad de Parkinson [23] y la enfermedad de Pick , [24] esclerosis lateral amiotrófica (ELA) , [24] Enfermedad de Huntington , [23] Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob , [25] y enfermedades de las neuronas motoras, enfermedades por poliglutamina (PolyQ), distrofias musculares [26] y varias formas raras de enfermedades neurodegenerativas asociadas con la demencia . [27] Como parte del sistema ubiquitina-proteasoma (UPS), el proteasoma mantiene la homeostasis de las proteínas cardíacas y, por lo tanto, desempeña un papel importante en la lesión isquémica cardíaca , [28] la hipertrofia ventricular [29] y la insuficiencia cardíaca . [30] Además, se está acumulando evidencia de que el UPS juega un papel esencial en la transformación maligna. La proteólisis de UPS juega un papel importante en las respuestas de las células cancerosas a las señales estimulantes que son críticas para el desarrollo del cáncer. En consecuencia, la expresión génica por degradación de factores de transcripción , como p53 , c-jun , c-Fos , NF-κB , c-Myc , HIF-1α, MATα2, STAT3 , proteínas de unión a elementos reguladas por esterol y receptores de andrógenos son todos controlado por el UPS y por lo tanto involucrado en el desarrollo de diversas neoplasias malignas. [31] Además, el UPS regula la degradación de productos génicos supresores de tumores como la poliposis coli adenomatosa ( APC ) en el cáncer colorrectal, retinoblastoma (Rb). y el supresor de tumores de von Hippel-Lindau (VHL), así como varios protooncogenes ( Raf , Myc , Myb , Rel , Src , Mos , ABL ). El UPS también participa en la regulación de las respuestas inflamatorias. Esta actividad generalmente se atribuye al papel de los proteasomas en la activación de NF-κB, que además regula la expresión de citocinas proinflamatorias como TNF-α , IL-β, IL-8 , moléculas de adhesión ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-selectina ) y prostaglandinas y óxido nítrico (NO). [20] Además, el UPS también juega un papel en las respuestas inflamatorias como reguladores de la proliferación de leucocitos, principalmente a través de la proteólisis de ciclinas y la degradación de los inhibidores de CDK . [32] Por último, los pacientes con enfermedades autoinmunes con LES , síndrome de Sjögren y artritis reumatoide (AR) exhiben predominantemente proteasomas circulantes que pueden aplicarse como biomarcadores clínicos. [33]
Se ha relacionado un papel de la subunidad alfa del proteasoma de tipo 3 en los mecanismos subyacentes de las neoplasias malignas humanas. Se ha sugerido que Cables1 es un nuevo regulador de p21 al mantener la estabilidad de p21 y respaldar el modelo de que la función supresora de tumores de Cables1 se produce al menos en parte mediante la mejora de la actividad supresora de tumores de p21. En este proceso, Cables 1 interfiere mecánicamente la subunidad alfa del proteasoma tipo 3 (PMSA3) uniéndose a p21 para inducir la muerte celular e inhibir la proliferación celular. [34]
Interacciones
Se ha demostrado que PSMA3 interactúa con
- CRYAB , [35]
- PLK1 , [36]
- PSMA6 , [37] [38] y
- Zif268 . [39]
Referencias
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