La tirosina-proteína fosfatasa mu de tipo receptor es una enzima que en humanos está codificada por el gen PTPRM . [5] [6] [7]
PTPRM | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | PTPRM , PTPRL1, R-PTP-MU, RPTPM, RPTPU, hR-PTPu, proteína tirosina fosfatasa, receptor tipo M, receptor de proteína tirosina fosfatasa tipo M | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 176888 MGI : 102694 HomoloGene : 37694 GeneCards : PTPRM | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 18: 7,57 - 8,41 Mb | Crónicas 17: 66,67 - 67,35 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
La proteína codificada por este gen es miembro de la familia de la proteína tirosina fosfatasa (PTP). Las proteínas tirosina fosfatasas son enzimas proteicas que eliminan los restos de fosfato de los residuos de tirosina en otras proteínas. Las tirosina quinasas son enzimas que agregan fosfatos a los residuos de tirosina y son las enzimas opuestas a las PTP. Se sabe que las PTP son moléculas de señalización que regulan una variedad de procesos celulares que incluyen el crecimiento celular, la diferenciación, el ciclo mitótico y la transformación oncogénica. Los PTP pueden ser tanto citosólicos como transmembrana. [8] [9]
Estructura
Los PTP transmembrana se conocen como proteína receptora tirosina fosfatasas (RPTP). Los RPTP son proteínas transmembrana de un solo paso, generalmente con uno o dos dominios catalíticos en su dominio intracelular (la parte de la proteína que está dentro de la célula) y diversas estructuras extracelulares (la parte de la proteína que está fuera de la célula). [10] [11]
PTPmu posee una región extracelular, una única región transmembrana, un dominio de yuxtamembrana de 158 aminoácidos de largo y dos dominios tirosina fosfatasa en tándem (denominados D1 y D2) en su dominio intracelular y, por tanto, representa un RPTP. [5] Sólo el dominio fosfatasa proximal de la membrana, D1, es catalíticamente activo. La región extracelular contiene un dominio de meprina-A5 antígeno-PTP mu (MAM), un dominio de tipo Ig y cuatro repeticiones de tipo de fibronectina de tipo III. Hay otros RPTP que se parecen a PTPmu. Todas estas proteínas se agrupan como RPTP de tipo IIb e incluyen PTPkappa (κ), PTPrho (ρ) y PCP-2. La estructura de los RPTP de tipo IIb los clasifica como miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas de moléculas de adhesión celular , además de ser tirosina fosfatasas. [10] [12] La estructura de PTPmu sugiere que puede regular la adhesión y migración celular usando sus características de molécula de adhesión celular extracelular, mientras que también regula el nivel de fosforilación de tirosina dentro de las células usando su dominio catalítico de tirosina fosfatasa. Se ha escrito una serie de reseñas sobre RPTP, incluido PTPmu. [10] [11] [13] [14] [15] [16] [17] [18] [19] [20] [21] PTPmu se expresa en diferentes tejidos de órganos del cuerpo, incluidos los pulmones, el corazón y cerebro, [22] páncreas, [23] células endoteliales en capilares y arterias en todo el cuerpo, [24] [25] [26] y en células retinianas y cerebrales. [27] [28] [29] [30] [31] Se ha demostrado que PTPmu aumenta el ARNm del canal K + Kv1.5 en miocitos cardíacos cuando las células CHO que expresan PTPmu se cultivan con miocitos cardíacos. [32]
Unión homofílica
La proteína PTPmu expresada en la superficie de las células es capaz de mediar en la unión entre dos células, lo que da como resultado el agrupamiento de las células, conocido como agregación célula-célula. [33] [34] PTPmu logra esto al interactuar con otra molécula de PTPmu en una célula adyacente, conocida como unión homofílica. El dominio Ig de PTPmu es responsable de promover la unión homofílica. [35] El dominio Ig también es responsable de localizar PTPmu en la superficie de la membrana plasmática de la célula. [36] La capacidad de moléculas estrechamente relacionadas como PTPmu y PTPkappa para separarse para asociarse solo con sus moléculas idénticamente emparejadas (homólogas), conocida como clasificación, se atribuye al dominio MAM. [37] La MAM, Ig y las dos primeras repeticiones de FNIII son los dominios extracelulares mínimos necesarios para una adhesión célula-célula eficaz. [35] [36] [37] [38] [39] [40] [41] Los estudios cristalográficos demostraron que los dominios MAM e Ig están estrechamente asociados en una entidad funcional. [39] El análisis adicional de la estructura cristalina de Aricescu y sus colegas predijo que la interfaz adhesiva entre dos proteínas PTPµ se encuentra entre los dominios MAM e Ig de una proteína PTPµ que interactúa con el primer y segundo dominios FN III de la segunda proteína PTPµ. [40] Los RPTP de tipo IIb median la adhesión, con la excepción de PCP-2. [42]
Actividad de tirosina fosfatasa
Hay varias formas en que se puede regular la actividad catalítica de RPTP (para revisiones, consulte [11] [14] [17] [43] ). La dimerización de proteínas RPTP idénticas en la superficie celular deja los dominios PTP en una conformación activa abierta, como en el caso de PTPmu [44] y LAR, [45] o en una conformación inhibida que deja el dominio catalítico inaccesible, en el caso de CD45, [46] PTPalpha, [47] y PTPzeta / beta. [48] La unión de diferentes partes de la proteína consigo misma (p. Ej., Plegándose para interactuar consigo misma), conocida como interacciones intramoleculares, puede afectar la actividad de los RPTP. Los dominios citoplasmáticos de diferentes RPTP pueden interactuar [49] [50] para producir heterodímeros de proteínas RPTP, que luego influyen en la actividad catalítica (por ejemplo, ver [51] ).
La regulación de la actividad catalítica de PTPmu es compleja. Como la mayoría de los RPTP, el dominio fosfatasa proximal a la membrana (o D1) de PTPmu es catalíticamente activo. [52] A alta densidad celular, cuando las moléculas de PTPmu se unen entre sí de manera homofílica, los niveles de fosfotirosina disminuyen. [53] Esto sugiere que PTPmu puede ser catalíticamente activo a alta densidad celular. Los sustratos de PTPmu (proteínas que son desfosforiladas por PTPmu), como la p120catenina , tienden a desfosforilarse a una densidad celular alta, [54] apoyando la hipótesis de que PTPmu es catalíticamente activa cuando se une de forma homofílica. PTPmu está dimerizado constitutivamente debido a su dominio extracelular. [55]
El análisis de la estructura cristalina del D1 de PTPmu demostró que los dímeros de PTPmu están en una conformación activa abierta. [44] Aunque los dímeros de PTPmu pueden estar activos, un estudio adicional sugiere que el dominio extracelular de PTPmu reduce la actividad de la fosfatasa. En este estudio, se demostró que el dominio citoplásmico de PTPmu (una molécula de PTPmu que carece del dominio extracelular) tiene una mayor actividad de fosfatasa que la proteína de longitud completa en un ensayo enzimático de fosfatasa. [56]
PTPmu tiene un dominio de yuxtamembrana largo, que probablemente influye en la actividad catalítica. El dominio yuxtamembrana de PTPmu puede unirse a D1 y / o D2 de PTPmu, pero solo dentro del mismo monómero de PTPmu. [57] Se ha sugerido que la eliminación del dominio yuxtamembrana de PTPmu reduce la actividad de la fosfatasa de PTPmu. [52] El dominio D2 de PTPmu también regula su actividad. Aunque originalmente se demostró que regula positivamente la actividad de la fosfatasa, [52] se ha demostrado que el dominio D2 afecta negativamente la actividad catalítica de PTPmu. [58] Un motivo en forma de cuña ubicado por D1 también regula la actividad catalítica. [59] El uso de un péptido con la misma secuencia que el motivo de cuña inhibe las funciones mediadas por PTPmu. [59] [60] [61] [62]
Ciertos estímulos también pueden influir en la actividad de PTP. Por ejemplo, la alteración de la oxidación celular induce cambios conformacionales en el dominio citoplásmico de PTPmu, que pueden afectar su actividad tirosina fosfatasa o la unión de ligandos extracelulares. [55]
Adhesión dependiente de cadherina
Las cadherinas clásicas son proteínas importantes para que las células se unan al cuerpo ("in vivo"), donde comúnmente estabilizan las uniones célula-célula conocidas como uniones adherentes. Las cadherinas estabilizan las uniones adherentes mediante la interacción de los dominios citoplasmáticos de cadherina con proteínas de catenina, como p120-catenina , beta-catenina y alfa-catenina . Las cateninas , a su vez, se unen al citoesqueleto de actina. La unión de estas proteínas al citoesqueleto de actina evita que la actina crezca (un proceso conocido como polimerización) y, por lo tanto, mantiene las células estacionarias. Las cadherinas regulan la adhesión célula-célula durante el desarrollo del cuerpo y en el tejido adulto. La alteración de las proteínas de cadherina, por alteración genética o por cambios en la estructura o función de la proteína, se ha relacionado con la progresión del tumor. En particular, PTPmu regula la adhesión de las células a las cadherinas clásicas. [63] PTPmu probablemente regula la adhesión dependiente de cadherina al interactuar con cadherinas y cateninas a través del dominio citoplasmático de PTPmu. Para apoyar esta afirmación, se ha demostrado que PTPmu interactúa con y / o desfosforila muchas proteínas de señalización involucradas en la regulación del complejo cadherina-catenina, incluyendo p120 catenina , [54] y E-cadherina ( CDH1 (gen) ) y N-cadherina ( CDH2 ). [22] [64] También se ha demostrado que PTPmu interactúa con el receptor del factor de crecimiento de hepatocitos c-Met , una proteína que también se localiza en las uniones adherentes. [65] Aunque p120 catenina es un sustrato potencial de PTPmu, [54] otros han sugerido que la interacción entre PTPmu y cateninas es sólo indirecta a través de E-cadherina. [66] La integrina α3β1 y la tetraspanina CD151 regulan la expresión del gen PTPmu para promover la adhesión célula-célula mediada por E-cadherina. [67]
Además de las cateninas y cadherinas, PTPmu desfosforila PIPKIγ90 y nectin-3 ( PVRL3 ) para estabilizar las uniones adherentes basadas en E-cadherina. [68] PTPmu también desfosforila otra proteína de unión celular, la conexina 43 . La interacción entre la conexina 43 y PTPmu aumenta la comunicación de la unión gap. [69]
Adhesión de células endoteliales
La PTPµ se expresa en las células endoteliales de la vena del cordón umbilical humano ( HUVEC ) [70] y en los capilares del cerebro en desarrollo. [24] La expresión de PTPµ en células HUVEC aumenta a mayor densidad celular. [70] Los estudios de la expresión de PTPµ en tejidos animales han demostrado que PTPµ se expresa preferentemente en células endoteliales de arterias y capilares y en músculo liso cardíaco, además de en células cerebrales. [25] [26] Debido a esta expresión especializada en las células endoteliales arteriales, y debido a que se encuentra que la PTPµ se asocia con proteínas involucradas en el mantenimiento de las uniones entre células endoteliales, como VE-cadherina, [71] Se hipotetiza que la PTPµ regula las células endoteliales formación de uniones o permeabilidad. Se ha demostrado que la PTPµ está involucrada en la mecanotransducción que resulta de cambios en el flujo sanguíneo para influir en la dilatación de los vasos sanguíneos mediada por células endoteliales, un proceso inducido por la "tensión de cizallamiento". [72] Cuando falta PTPmu en ratones (ratones knock-out para PTPmu - / -), las arterias mesentéricas canuladas muestran una dilatación reducida inducida por el flujo (o inducida por "esfuerzo cortante"). [72] La actividad de la tirosina fosfatasa de PTPmu se activa mediante el esfuerzo cortante. [73] La caveolina 1 es una proteína de andamiaje enriquecida en uniones de células endoteliales que también está relacionada con las respuestas reguladas por el esfuerzo cortante. [73] La caveolina 1 se desfosforila en la tirosina 14 en respuesta al esfuerzo cortante y se plantea la hipótesis de que PTPmu cataliza esta reacción. [73]
Migración celular
Crecimiento de neuritas
PTPmu se expresa en el cerebro y la retina en desarrollo. [27] [28] [29] [30] [31] [74] Una célula del cerebro, o neurona, tiene un cuerpo celular que contiene el núcleo y dos tipos de extensiones o procesos que crecen a partir del cuerpo celular, las dendritas. y axones. Las dendritas generalmente reciben información de otras neuronas, mientras que los axones envían salida a las neuronas adyacentes. Estos procesos se denominan neuritas cuando se cultivan "in vitro" en placas de cultivo de tejidos, porque no está claro si son dendritas o axones. Los estudios de crecimiento "in vitro" son útiles para evaluar los mecanismos que utilizan las neuronas para crecer y funcionar. Un ensayo de crecimiento de neuritas es un tipo de experimento en el que las neuronas se colocan en diferentes sustratos adhesivos en placas de cultivo de tejidos. Un ensayo de crecimiento de neuritas está destinado a imitar cómo crecen las neuronas dentro del cuerpo. Durante el desarrollo del sistema nervioso, los axones neuronales alcanzan sus objetivos a menudo distantes al reaccionar a diferentes sustratos en su entorno, las llamadas señales de orientación, que son atractivas, repulsivas o simplemente permisivas, lo que significa que estos sustratos atraen los axones hacia ellos, lejos de ellos. , o actuar de una manera que permita el crecimiento, respectivamente. Cuando se aplica PTPmu a un plato como sustrato "in vitro", promueve el crecimiento de neuritas. [27] PTPmu también actúa como una señal de orientación durante el desarrollo del sistema nervioso, al repeler las neuritas de la retina neural temporal, mientras permite el crecimiento de neuritas de la retina neural nasal. [28] La expresión de la proteína PTPmu capaz de desfosforilar residuos de tirosina es necesaria para mediar tanto en el crecimiento de neuritas nasales como en la repulsión de neuritas temporales. [75] Al bloquear la expresión de la proteína PTPmu con tecnología antisentido, o al expresar mutantes catalíticamente inactivos de PTPmu (moléculas de PTPmu que no pueden desfosforilar sus proteínas diana) en la retina en desarrollo, se demostró que PTPmu es necesaria para el desarrollo de la retina neural. [29]
PTPmu también regula el crecimiento de neuritas en cadherinas clásicas. La actividad de la tirosina fosfatasa de PTPmu es necesaria para el crecimiento de neuritas en las cadherinas clásicas E-, N- y R-cadherina, [27] [60] [61] lo que sugiere que PTPmu desfosforila componentes clave del complejo cadherina-catenina para regular la migración axonal. Nuevamente, esto enfatiza que PTPmu probablemente regula los procesos dependientes de cadherina a través de su dominio citoplásmico.
Se han identificado varias señales necesarias para el crecimiento y repulsión de neuritas mediadas por PTPmu. Algunas de estas señales son proteínas que interactúan o se unen a PTPmu, mientras que otras pueden ser desfosforiladas por PTPmu. PTPmu interactúa con las proteínas de andamiaje RACK1 / GNB2L1 , [76] e IQGAP1 . [77] IQGAP1 es un andamio para la familia Rho de GTPasas , E-cadherina , beta-catenina y otras proteínas. La unión de IQGAP1 a Rho GTPasas es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu. [77] La punta de crecimiento de la neurona, el cono de crecimiento, tiene una apariencia distinta según las señales que se activan dentro del cono de crecimiento cuando toca diferentes sustratos. La morfología de los conos de crecimiento en PTPmu y la repulsión de las neuritas temporales están reguladas por el miembro de la familia Rho GTPasa, Cdc42. [78] [79] La inhibición de Rho GTPasa Rac1 permitió el crecimiento de neuritas en PTPmu de las neuronas de la retina temporal. [79]
Las proteínas PLCγ1 ( PLCG1 ), PKCδ ( PRKCD ) y BCCIP son sustratos de PTPmu. [80] Se requiere actividad de PKCδ para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu [81] y la repulsión de neuritas mediada por PTPmu. [82] La expresión de BCCIP es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu. [83] PTPmu se escinde en ciertos cánceres de cerebro, lo que da como resultado la translocación nuclear del dominio citoplásmico de PTPmu (ver más abajo). Una posible función de la interacción BCCIP-PTPmu puede ser transportar el fragmento intracelular de PTPmu al núcleo celular. En resumen, PTPmu desfosforila PKCδ, PLCγ1 y BCCIP y se une a IQGAP1. La expresión y / o actividad de todas estas proteínas y Cdc42 es necesaria para el crecimiento de neuritas mediado por PTPmu. Además, la actividad de la GTPasa Rac1 promueve la repulsión de neuritas mediada por PTPmu.
Cáncer
La PTPmu está regulada a la baja en las células y el tejido de glioblastoma multiforme (GBM) en comparación con el tejido o las células de control normales. [84] La reducción en la expresión de PTPmu en células GBM se ha relacionado con una mayor migración de células GBM. [84] [85] [86] [87] Se encontró que la expresión de PTPmu se reduce en las células GBM mediante la proteólisis de la proteína de longitud completa en un fragmento extracelular desprendido [88] y un fragmento intracelular liberado citoplasmáticamente que es capaz de translocarse en el núcleo. [62] La escisión de PTPmu es similar a la identificada para la vía de señalización Notch . PTPmu se escinde primero para producir dos fragmentos asociados no covalentemente, [35] [53] probablemente a través de una endopeptidasa similar a furina en el retículo endoplásmico (RE), como se ha demostrado para otro RPTP, LAR (o PTPRF ). [89] [90] Entonces, es probable que PTPmu sea escindido por una proteasa A desintegrina y metaloproteinasa (ADAM) en el dominio extracelular de PTPmu para liberar el fragmento extracelular desprendido, luego por el complejo gamma secretasa en el dominio transmembrana para liberar el fragmento intracelular de PTPmu (revisado en [20] y [21] La escisión de PTPmu probablemente afectaría a los socios de señalización a los que PTPmu tendría acceso, como se ha propuesto (Phillips-Mason, Craig y Brady-Kalnay, 2011). PLCγ1 es un sustrato de PTPmu . [80] La actividad de PLCγ1 es necesaria para mediar la migración de células GBM en ausencia de PTPmu, [80] por lo que parece probable que la desfosforilación de PLCγ1 por PTPmu prevenga la migración mediada por PLCγ1. También se ha vinculado la escisión de moléculas de adhesión celular , como PTPmu a la desregulación de la inhibición por contacto del crecimiento observado en las células cancerosas. [20] Se ha propuesto que la visualización del fragmento extracelular desprendido de PTPmu es un medio eficaz para delinear los bordes de un tumor GBM '' in viv o. '' [88] Los péptidos de PTPmu marcados con fluorescencia que se unen de forma homofílica a los dominios extracelulares de PTPmu desprendidos son capaces de cruzar la barrera hematoencefálica e identificar márgenes tumorales en modelos de roedores de GBM. [88]
Interacciones
Se ha demostrado que PTPRM interactúa con:
- BCCIP , [83]
- c-Met , [65]
- CDH1 E-cadherina (Cadherin-1), [22] [64]
- CDH2 N-cadherina (Cadherin-2), [22] [64]
- CDH4 R-cadherina (cadherina-4), [64]
- CDH5 VE-cadherina (cadherina 5, CDH5), [71]
- CTNND1 (p120catenina), [54]
- GNB2L1 / RACK1, [76]
- Connexin43 GJA1 (proteína de unión gap, alfa 1), [69]
- IQGAP1 , [77]
- PVRL3 (nectina3), [68]
- PIPKIγ90, [68]
- PRKCD (PKCδ), [80] y
- PLCG1 (PLCγ1). [80]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000173482 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000033278 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ a b Gebbink MF, van Etten I, Hateboer G, Suijkerbuijk R, Beijersbergen RL, Geurts van Kessel A, Moolenaar WH (noviembre de 1991). "Clonación, expresión y localización cromosómica de una nueva proteína tirosina fosfatasa putativa similar a un receptor". FEBS Lett . 290 (1-2): 123-30. doi : 10.1016 / 0014-5793 (91) 81241-Y . PMID 1655529 . S2CID 7237197 .
- ^ Suijkerbuijk RF, Gebbink MF, Moolenaar WH, Geurts van Kessel A (noviembre de 1993). "Mapeo fino del gen de la proteína tirosina fosfatasa de tipo receptor humano (PTPRM) a 18p11.2 por hibridación fluorescente in situ". Gen de células citogenéticas . 64 (3–4): 245–6. doi : 10.1159 / 000133598 . PMID 8404049 .
- ^ "Entrez Gene: proteína tirosina fosfatasa PTPRM, tipo de receptor, M" .
- ^ Tonks NK, Yang Q, Flint AJ, Gebbink MF, Franza BR, Hill DE, Sun H, Brady-Kalnay S (1992). "Proteínas tirosina fosfatasas: los problemas de una familia en crecimiento" (PDF) . Cold Spring Harb Symp Quant Biol . 57 : 87–94. doi : 10.1101 / sqb.1992.057.01.012 . PMID 1339708 .
- ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (marzo de 1994). "Proteínas tirosina fosfatasas: de la estructura a la función". Trends Cell Biol . 4 (3): 73–6. doi : 10.1016 / 0962-8924 (94) 90172-4 . PMID 14731595 .
- ^ a b c Brady-Kalnay, SM (1998). "Fosfatasas de superfamilia de Ig". En Peter Sonderegger (ed.). Moléculas de la superfamilia de Ig en el sistema nervioso (6 ed.). Zúrich: Harwood Academic Publishers.
- ^ a b c Brady-Kalnay, SM (2001). "Proteínas tirosina fosfatasas". En Beckerle, M. (ed.). Adhesión celular: fronteras en biología molecular (39 ed.). Oxford, Reino Unido: Oxford University Press. págs. 217-258.
- ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1995). "Proteínas tirosina fosfatasas como receptores de adhesión". Curr Opin Cell Biol . 7 (5): 650–7. doi : 10.1016 / 0955-0674 (95) 80106-5 . PMID 8573339 .
- ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1994). "Tirosina fosfatasas de proteína receptora, adhesión celular y transducción de señales". Avances en proteínas fosfatasas . 8 : 241–71. ISSN 0775-051X .
- ^ a b Bixby JL (marzo de 2001). "Ligandos y señalización mediante tirosina fosfatasas de tipo receptor" . IUBMB Life . 51 (3): 157–63. doi : 10.1080 / 152165401753544223 . PMID 11547917 . S2CID 44938812 .
- ^ Beltran PJ, Bixby JL (enero de 2003). "Tirosina fosfatasas de proteína receptora como mediadores de la adhesión celular". Parte delantera. Biosci . 8 (4): d87–99. doi : 10.2741 / 941 . PMID 12456340 .
- ^ Johnson KG, Van Vactor D (2003). "Tirosina fosfatasas de proteína receptora en el desarrollo del sistema nervioso". Physiol Rev . 83 (1): 1–24. doi : 10.1152 / physrev.00016.2002 . PMID 12506125 .
- ^ a b Ensslen-Craig SE, Brady-Kalnay SM (2004). "Tirosina fosfatasas de proteína receptora regulan el desarrollo neuronal y la guía de axones" . Dev Biol . 275 (1): 12-22. doi : 10.1016 / j.ydbio.2004.08.009 . PMID 15464569 .
- ^ Burridge K, Sastry SK, Sallee JL (2006). "Regulación de la adhesión celular por proteína-tirosina fosfatasas. I. Adhesión célula-matriz" . J Biol Chem . 281 (23): 15593–6. doi : 10.1074 / jbc.R500030200 . PMID 16497668 .
- ^ Sallee JL, Wittchen ES, Burridge K (2006). "Regulación de la adhesión celular por proteína-tirosina fosfatasas: II. Adhesión célula-célula" . J Biol Chem . 281 (24): 16189–92. doi : 10.1074 / jbc.R600003200 . PMID 16497667 .
- ^ a b c Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). "Las células cancerosas cortan moléculas de adhesión celular homofílica y corren" . Cancer Res . 71 (2): 303–9. doi : 10.1158 / 0008-5472.CAN-10-2301 . PMC 3343737 . PMID 21084269 .
- ^ a b Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). "Fragmentos extracelulares derivados de tumores de la proteína receptora tirosina fosfatasas (RPTP) como herramientas de diagnóstico molecular del cáncer" . Agentes contra el cáncer Med Chem . 11 (1): 133–40. doi : 10.2174 / 187152011794941244 . PMC 3337336 . PMID 21235433 .
- ^ a b c d Brady-Kalnay SM, Rimm DL, Tonks NK (1995). "La proteína receptora tirosina fosfatasa PTPmu se asocia con cadherinas y cateninas in vivo" . J Cell Biol . 130 (4): 977–86. doi : 10.1083 / jcb.130.4.977 . PMC 2199947 . PMID 7642713 .
- ^ Schnekenburger J, Mayerle J, Simon P, Domschke W, Lerch MM (1999). "Desfosforilación de tirosina de proteínas y mantenimiento de adherencias celulares en el páncreas". Ann NY Acad Sci . 880 : 157–65. doi : 10.1111 / j.1749-6632.1999.tb09518.x . PMID 10415859 . S2CID 35492083 .
- ^ a b Sommer L, Rao M, Anderson DJ (1997). "RPTP delta y la nueva proteína tirosina fosfatasa RPTP psi se expresan en regiones restringidas del sistema nervioso central en desarrollo" . Dev Dyn . 208 (1): 48–61. doi : 10.1002 / (SICI) 1097-0177 (199701) 208: 1 <48 :: AID-AJA5> 3.0.CO; 2-1 . PMID 8989520 .
- ^ a b Bianchi C, Sellke FW, Del Vecchio RL, Tonks NK, Neel BG (1999). "La proteína tirosina fosfatasa de tipo receptor mu se expresa en lechos endoteliales vasculares específicos in vivo". Exp Cell Res . 248 (1): 329–38. doi : 10.1006 / excr.1999.4428 . PMID 10094839 .
- ^ a b Koop EA, Lopes SM, Feiken E, Bluyssen HA, van der Valk M, Voest EE, Mummery CL, Moolenaar WH, Gebbink MF (2003). "Expresión mu de proteína tirosina fosfatasa receptora como marcador de heterogeneidad de células endoteliales; análisis de la expresión del gen RPTPmu usando ratones knock-in de LacZ". Int J Dev Biol . 47 (5): 345–54. PMID 12895029 .
- ^ a b c d Burden-Gulley SM, Brady-Kalnay SM (1999). "PTPmu regula el crecimiento de neuritas dependientes de N-cadherina" . J Cell Biol . 144 (6): 1323–36. doi : 10.1083 / jcb.144.6.1323 . PMC 2150569 . PMID 10087273 .
- ^ a b c Burden-Gulley SM, Ensslen SE, Brady-Kalnay SM (2002). "La proteína tirosina fosfatasa-mu regula diferencialmente el crecimiento de neuritas de las neuronas nasales y temporales en la retina" . J Neurosci . 22 (9): 3615–27. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.22-09-03615.2002 . PMC 6758368 . PMID 11978837 .
- ^ a b c Ensslen SE, Rosdahl JA, Brady-Kalnay SM (2003). "El receptor de proteína tirosina fosfatasa mu, PTPmu, regula la histogénesis de la retina del pollo" . Dev Biol . 264 (1): 106–18. doi : 10.1016 / j.ydbio.2003.08.009 . PMID 14623235 .
- ^ a b Chilton JK, Stoker AW (2000). "Expresión de la proteína receptora tirosina fosfatasas en la médula espinal de pollo embrionario". Mol Cell Neurosci . 16 (4): 470–80. doi : 10.1006 / mcne.2000.0887 . PMID 11085882 . S2CID 24084590 .
- ^ a b Ledig MM, McKinnell IW, Mrsic-Flogel T, Wang J, Alvares C, Mason I, Bixby JL, Mueller BK, Stoker AW (1999). "Expresión de receptores tirosina fosfatasas durante el desarrollo de la proyección retinotectal del pollito". J Neurobiol . 39 (1): 81–96. doi : 10.1002 / (SICI) 1097-4695 (199904) 39: 1 <81 :: AID-NEU7> 3.0.CO; 2-K . PMID 10213455 .
- ^ Hershman KM, Levitan ES (2000). "RPTPmu y fosforilación de proteína tirosina regulan la expresión de ARNm del canal K (+) en miocitos cardíacos adultos". Soy J Physiol Cell Physiol . 278 (2): C397–403. doi : 10.1152 / ajpcell.2000.278.2.C397 . PMID 10666036 .
- ^ Brady-Kalnay SM, Flint AJ, Tonks NK (1993). "La unión homofílica de PTP mu, una proteína tirosina fosfatasa de tipo receptor, puede mediar en la agregación célula-célula" . J Cell Biol . 122 (4): 961–72. doi : 10.1083 / jcb.122.4.961 . PMC 2119586 . PMID 8394372 .
- ^ Gebbink MF, Zondag GC, Wubbolts RW, Beijersbergen RL, van Etten I, Moolenaar WH (1993). "Adhesión célula-célula mediada por una proteína tirosina fosfatasa similar a un receptor". J Biol Chem . 268 (22): 16101–4. PMID 8393854 .
- ^ a b c Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1994). "Identificación del sitio de unión homofílica de la proteína receptora tirosina fosfatasa PTP mu". J Biol Chem . 269 (45): 28472–7. PMID 7961788 .
- ^ a b Del Vecchio RL, Tonks NK (2005). "El dominio de inmunoglobulina conservado controla la localización subcelular del receptor de adhesión homofílica proteína-tirosina fosfatasa mu" . J Biol Chem . 280 (2): 1603–12. doi : 10.1074 / jbc.M410181200 . PMID 15491993 .
- ^ a b Zondag GC, Koningstein GM, Jiang YP, Sap J, Moolenaar WH, Gebbink MF (1995). "Interacciones homofílicas mediadas por receptores tirosina fosfatasas mu y kappa. Un papel crítico para el nuevo dominio extracelular MAM" . J Biol Chem . 270 (24): 14247–50. doi : 10.1074 / jbc.270.24.14247 . PMID 7782276 .
- ^ Cismasiu VB, Denes SA, Reiländer H, Michel H, Szedlacsek SE (2004). "El dominio MAM (meprina / proteína A5 / PTPmu) es un sitio de unión homofílico que promueve la dimerización lateral de la proteína tirosina fosfatasa mu de tipo receptor" . J Biol Chem . 279 (26): 26922–31. doi : 10.1074 / jbc.M313115200 . PMID 15084579 .
- ^ a b Aricescu AR, Hon WC, Siebold C, Lu W, van der Merwe PA, Jones EY (2006). "Análisis molecular de la adhesión celular mediada por mu del receptor de proteína tirosina fosfatasa" . EMBO J . 25 (4): 701–12. doi : 10.1038 / sj.emboj.7600974 . PMC 1383555 . PMID 16456543 .
- ^ a b Aricescu AR, Siebold C, Choudhuri K, Chang VT, Lu W, Davis SJ, van der Merwe PA, Jones EY (2007). "La estructura de una interacción adhesiva de tirosina fosfatasa revela un mecanismo espaciador-abrazadera". Ciencia . 317 (5842): 1217–20. doi : 10.1126 / science.1144646 . PMID 17761881 . S2CID 15702183 .
- ^ Aricescu AR, Siebold C, Jones EY (2008). "Micro receptor de proteína tirosina fosfatasa: medir dónde pegar". Biochem Soc Trans . 36 (Parte 2): 167–72. doi : 10.1042 / BST0360167 . PMID 18363557 .
- ^ Becka S, Zhang P, Craig SE, Lodowski DT, Wang Z, Brady-Kalnay SM (2010). "Caracterización de las propiedades adhesivas de la subfamilia receptora de proteínas tirosina fosfatasas de tipo IIb" . Adhesivo Cell Commun . 17 (2): 34–47. doi : 10.3109 / 15419061.2010.487957 . PMC 3337334 . PMID 20521994 .
- ^ Petrone A, Sap J (2000). "Problemas emergentes en la función del receptor de proteína tirosina fosfatasa: ¿levantando niebla o simplemente cambiando?" J Cell Sci . 113 (13): 2345–54. PMID 10852814 .
- ^ a b Hoffmann KM, Tonks NK, Barford D (1997). "La estructura cristalina del dominio 1 del receptor de proteína-tirosina fosfatasa mu" . J Biol Chem . 272 (44): 27505–8. doi : 10.1074 / jbc.272.44.27505 . PMID 9346878 .
- ^ Nam HJ, Poy F, Krueger NX, Saito H, Frederick CA (1999). "Estructura cristalina de los dominios de fosfatasa en tándem de RPTP LAR" . Celular . 97 (4): 449–57. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80755-2 . PMID 10338209 . S2CID 14417598 .
- ^ Majeti R, Bilwes AM, Noel JP, Hunter T, Weiss A (1998). "Inhibición inducida por dimerización de la función de la proteína tirosina fosfatasa receptora a través de una cuña inhibitoria". Ciencia . 279 (5347): 88–91. doi : 10.1126 / science.279.5347.88 . PMID 9417031 .
- ^ Bilwes AM, den Hertog J, Hunter T, Noel JP (1996). "Base estructural para la inhibición del receptor de proteína-tirosina fosfatasa-alfa por dimerización". Naturaleza . 382 (6591): 555–9. doi : 10.1038 / 382555a0 . PMID 8700232 . S2CID 4233685 .
- ^ Meng K, Rodríguez-Peña A, Dimitrov T, Chen W, Yamin M, Noda M, Deuel TF (2000). "Las señales de pleiotrofina aumentaron la fosforilación de tirosina de beta beta-catenina a través de la inactivación de la actividad catalítica intrínseca de la proteína tirosina fosfatasa beta / zeta de tipo receptor" . Proc Natl Acad Sci USA . 97 (6): 2603–8. doi : 10.1073 / pnas.020487997 . PMC 15975 . PMID 10706604 .
- ^ Blanchetot C, den Hertog J (2000). "Múltiples interacciones entre el receptor de proteína-tirosina fosfatasa (RPTP) alfa y dominios de proteína-tirosina fosfatasa de membrana-distal de varios RPTP" . J Biol Chem . 275 (17): 12446–52. doi : 10.1074 / jbc.275.17.12446 . PMID 10777529 .
- ^ Blanchetot C, Tertoolen LG, Overvoorde J, den Hertog J (2002). "Interacciones intra e intermoleculares entre dominios intracelulares de proteína receptora-tirosina fosfatasas" . J Biol Chem . 277 (49): 47263–9. doi : 10.1074 / jbc.M205810200 . PMID 12376545 .
- ^ Gross S, Blanchetot C, Schepens J, Albet S, Lammers R, den Hertog J, Hendriks W (2002). "Multimerización de los autoantígenos IA-2 e IA-2beta de diabetes mellitus dependiente de insulina similar a proteína-tirosina fosfatasa (PTP) con receptor PTP (RPTP). Inhibición de la actividad enzimática RPTPalfa" . J Biol Chem . 277 (50): 48139–45. doi : 10.1074 / jbc.M208228200 . PMID 12364328 .
- ^ a b c Gebbink MF, Verheijen MH, Zondag GC, van Etten I, Moolenaar WH (1993). "Purificación y caracterización del dominio citoplásmico de la proteína tirosina fosfatasa RPTP mu de tipo receptor humano". Bioquímica . 32 (49): 13516–22. doi : 10.1021 / bi00212a017 . PMID 7504951 .
- ^ a b Gebbink MF, Zondag GC, Koningstein GM, Feiken E, Wubbolts RW, Moolenaar WH (1995). "La expresión de la superficie celular de la proteína receptora tirosina fosfatasa RPTP mu está regulada por el contacto célula-célula" . J Cell Biol . 131 (1): 251–60. doi : 10.1083 / jcb.131.1.251 . PMC 2120594 . PMID 7559782 .
- ^ a b c d Zondag GC, Reynolds AB, Moolenaar WH (2000). "El receptor de proteína-tirosina fosfatasa RPTPmu se une y desfosforila la catenina p120 (ctn)" . J Biol Chem . 275 (15): 11264–9. doi : 10.1074 / jbc.275.15.11264 . PMID 10753936 .
- ^ a b Groen A, Overvoorde J, van der Wijk T, den Hertog J (2008). "Regulación redox de la dimerización del receptor proteína-tirosina fosfatasas RPTPalpha, LAR, RPTPmu y CD45" . FEBS J . 275 (10): 2597–604. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06407.x . PMID 18422654 . S2CID 199555986 .
- ^ Brady-Kalnay SM, Tonks NK (1993). "Purificación y caracterización de la proteína tirosina fosfatasa humana, PTP mu, de un sistema de expresión de baculovirus". Mol Cell Biochem . 127-128: 131-41. doi : 10.1007 / BF01076764 . PMID 7935345 . S2CID 24662451 .
- ^ Feiken E, van Etten I, Gebbink MF, Moolenaar WH, Zondag GC (2000). "Interacciones intramoleculares entre el dominio yuxtamembrana y los dominios fosfatasa del receptor de proteína-tirosina fosfatasa RPTPmu. Regulación de la actividad catalítica" . J Biol Chem . 275 (20): 15350–6. doi : 10.1074 / jbc.275.20.15350 . PMID 10809770 .
- ^ Aricescu AR, Fulga TA, Cismasiu V, Goody RS, Szedlacsek SE (2001). "Interacciones intramoleculares en proteína tirosina fosfatasa RPTPmu: evidencia cinética". Biochem Biophys Res Commun . 280 (1): 319-27. doi : 10.1006 / bbrc.2000.4094 . PMID 11162517 .
- ^ a b Xie Y, Massa SM, Ensslen-Craig SE, Major DL, Yang T, Tisi MA, Derevyanny VD, Runge WO, Mehta BP, Moore LA, Brady-Kalnay SM, Longo FM (2006). "Péptidos de dominio de cuña de proteína-tirosina fosfatasa (PTP): un enfoque novedoso para la inhibición de la función de PTP y el aumento de la función de proteína-tirosina quinasa" . J Biol Chem . 281 (24): 16482–92. doi : 10.1074 / jbc.M603131200 . PMID 16613844 .
- ^ a b Oblander SA, Ensslen-Craig SE, Longo FM, Brady-Kalnay SM (2007). "E-cadherina promueve el crecimiento de neuritas de células ganglionares de la retina de una manera dependiente de la proteína tirosina fosfatasa mu" . Mol Cell Neurosci . 34 (3): 481–92. doi : 10.1016 / j.mcn.2006.12.002 . PMC 1853338 . PMID 17276081 .
- ^ a b Oblander SA, Brady-Kalnay SM (2010). "Distintas moléculas de señalización asociadas a PTPmu regulan diferencialmente el crecimiento de neuritas en E-, N- y R-cadherina" . Mol Cell Neurosci . 44 (1): 78–93. doi : 10.1016 / j.mcn.2010.02.005 . PMC 2881835 . PMID 20197094 .
- ^ a b Burgoyne AM, Phillips-Mason PJ, Burden-Gulley SM, Robinson S, Sloan AE, Miller RH, Brady-Kalnay SM (2009). "La escisión proteolítica de la proteína tirosina fosfatasa mu regula la migración de células de glioblastoma" . Cancer Res . 69 (17): 6960–8. doi : 10.1158 / 0008-5472.CAN-09-0863 . PMC 2747800 . PMID 19690139 .
- ^ Hellberg CB, Burden-Gulley SM, Pietz GE, Brady-Kalnay SM (marzo de 2002). "La expresión del receptor de proteína-tirosina fosfatasa, PTPmu, restaura la adhesión dependiente de cadherina-E en células de carcinoma de próstata humano" . J. Biol. Chem . 277 (13): 11165–73. doi : 10.1074 / jbc.M112157200 . PMID 11801604 .
- ^ a b c d Brady-Kalnay SM, Mourton T, Nixon JP, Pietz GE, Kinch M, Chen H, Brackenbury R, Rimm DL, Del Vecchio RL, Tonks NK (1998). "Interacción dinámica de PTPmu con múltiples cadherinas in vivo" . J Cell Biol . 141 (1): 287–96. doi : 10.1083 / jcb.141.1.287 . PMC 2132733 . PMID 9531566 .
- ^ a b Hiscox S, Jiang WG (1999). "Asociación del receptor de HGF / SF, c-met, con la molécula de adhesión de la superficie celular, E-cadherina y cateninas en células tumorales humanas". Biochem Biophys Res Commun . 261 (2): 406-11. doi : 10.1006 / bbrc.1999.1002 . PMID 10425198 .
- ^ Hiscox S, Jiang WG (1998). "Asociación de PTPmu con cateninas en células cancerosas: un posible papel de E-cadherina". Int J Oncol . 13 (5): 1077–80. doi : 10.3892 / ijo.13.5.1077 . PMID 9772302 .
- ^ Chattopadhyay N, Wang Z, Ashman LK, Brady-Kalnay SM, Kreidberg JA (2003). "Alfa3beta1 integrina-CD151, un componente del complejo cadherina-catenina, regula la expresión de PTPmu y la adhesión célula-célula" . J Cell Biol . 163 (6): 1351–62. doi : 10.1083 / jcb.200306067 . PMC 2173722 . PMID 14691142 .
- ^ a b c Sakamoto Y, Ogita H, Komura H, Takai Y (2008). "Participación de la nectina en la inactivación de la integrina alfa (v) beta (3) después del establecimiento de la adhesión célula-célula" . J Biol Chem . 283 (1): 496–505. doi : 10.1074 / jbc.M704195200 . PMID 17965016 .
- ^ a b Giepmans BN, Feiken E, Gebbink MF, Moolenaar WH (2003). "Asociación de connexin43 con un receptor de proteína tirosina fosfatasa" . Adhesivo Cell Commun . 10 (4–6): 201–5. doi : 10.1080 / cac.10.4-6.201.205 . PMID 14681016 .
- ^ a b Campan M, Yoshizumi M, Seidah NG, Lee ME, Bianchi C, Haber E (1996). "Aumento del procesamiento proteolítico de la proteína tirosina fosfatasa mu en células endoteliales vasculares confluentes: el papel de PC5, un miembro de la familia de las subtilisinas". Bioquímica . 35 (12): 3797–802. doi : 10.1021 / bi952552d . PMID 8620001 .
- ^ a b Sui XF, Kiser TD, Hyun SW, Angelini DJ, Del Vecchio RL, Young BA, Hasday JD, Romer LH, Passaniti A, Tonks NK, Goldblum SE (2005). "El receptor de proteína tirosina fosfatasa micro regula la vía paracelular en el endotelio microvascular del pulmón humano" . Soy J Pathol . 166 (4): 1247–58. doi : 10.1016 / s0002-9440 (10) 62343-7 . PMC 1602370 . PMID 15793303 .
- ^ a b Koop EA, Gebbink MF, Sweeney TE, Mathy MJ, Heijnen HF, Spaan JA, Voest EE, VanBavel E, Peters SL (2005). "Dilatación inducida por flujo deteriorado en arterias de resistencia mesentérica de ratones deficientes en proteína receptora tirosina fosfatasa-mu". Am J Physiol Heart Circ Physiol . 288 (3): H1218–23. doi : 10.1152 / ajpheart.00512.2004 . PMID 15706045 .
- ^ a b c Shin J, Jo H, Park H (2006). "La caveolina-1 se desfosforila transitoriamente por la proteína tirosina fosfatasa mu activada por esfuerzo cortante". Biochem Biophys Res Commun . 339 (3): 737–41. doi : 10.1016 / j.bbrc.2005.11.077 . PMID 16325778 .
- ^ Fuchs M, Wang H, Ciossek T, Chen Z, Ullrich A (1998). "Expresión diferencial de la proteína tirosina fosfatasas de la subfamilia MAM durante el desarrollo del ratón" . Mech Dev . 70 (1–2): 91–109. doi : 10.1016 / S0925-4773 (97) 00179-2 . PMID 9510027 . S2CID 9560178 .
- ^ Ensslen-Craig SE, Brady-Kalnay SM (2005). "La expresión de PTP mu y la actividad catalítica son necesarias para el crecimiento y repulsión de neuritas mediadas por PTP mu". Mol Cell Neurosci . 28 (1): 177–88. doi : 10.1016 / j.mcn.2004.08.011 . PMID 15607952 . S2CID 3813261 .
- ^ a b Mourton T, Hellberg CB, Burden-Gulley SM, Hinman J, Rhee A, Brady-Kalnay SM (2001). "La proteína-tirosina fosfatasa PTPmu se une y recluta la proteína de andamiaje RACK1 a los contactos célula-célula" . J Biol Chem . 276 (18): 14896–901. doi : 10.1074 / jbc.M010823200 . PMID 11278757 .
- ^ a b c Phillips-Mason PJ, Gates TJ, Major DL, Sacks DB, Brady-Kalnay SM (2006). "El receptor de proteína-tirosina fosfatasa PTPmu interactúa con IQGAP1" . J Biol Chem . 281 (8): 4903–10. doi : 10.1074 / jbc.M506414200 . PMID 16380380 .
- ^ Rosdahl JA, Ensslen SE, Niedenthal JA, Brady-Kalnay SM (2003). "El reordenamiento del cono de crecimiento dependiente de PTP mu está regulado por Cdc42". J Neurobiol . 56 (3): 199–208. doi : 10.1002 / neu.10231 . PMID 12884260 .
- ^ a b Mayor DL, Brady-Kalnay SM (2007). "Rho GTPasas regulan el crecimiento de neuritas nasales mediadas por PTPmu y la repulsión temporal de las neuronas de las células ganglionares de la retina" . Mol Cell Neurosci . 34 (3): 453–67. doi : 10.1016 / j.mcn.2006.11.022 . PMC 185529 . PMID 17234431 .
- ^ a b c d e Phillips-Mason PJ, Kaur H, Burden-Gulley SM, Craig SE, Brady-Kalnay SM (2011). "Identificación de la fosfolipasa C gamma1 como un sustrato de proteína tirosina fosfatasa mu que regula la migración celular" . J Cell Biochem . 112 (1): 39–48. doi : 10.1002 / jcb.22710 . PMC 3031780 . PMID 20506511 .
- ^ Rosdahl JA, Mourton TL, Brady-Kalnay SM (2002). "La proteína quinasa C delta (PKCdelta) es necesaria para el crecimiento de neuritas dependiente de proteína tirosina fosfatasa mu (PTPmu)". Mol Cell Neurosci . 19 (2): 292-306. doi : 10.1006 / mcne.2001.1071 . PMID 11860281 . S2CID 54361970 .
- ^ Ensslen SE, Brady-Kalnay SM (2004). "La señalización de PTPmu a través de PKCdelta es instructiva para la guía de células ganglionares de la retina". Mol Cell Neurosci . 25 (4): 558–71. doi : 10.1016 / j.mcn.2003.12.003 . PMID 15080886 . S2CID 54311542 .
- ^ a b Phillips-Mason PJ, Mourton T, Major DL, Brady-Kalnay SM (2008). "BCCIP se asocia con el receptor de proteína tirosina fosfatasa PTPmu" . J Cell Biochem . 105 (4): 1059–72. doi : 10.1002 / jcb.21907 . PMC 2758318 . PMID 18773424 .
- ^ a b Burgoyne AM, Palomo JM, Phillips-Mason PJ, Burden-Gulley SM, Major DL, Zaremba A, Robinson S, Sloan AE, Vogelbaum MA, Miller RH, Brady-Kalnay SM (diciembre de 2009). "PTPmu suprime la migración y dispersión de células de glioma" . Neurooncología . 11 (6): 767–78. doi : 10.1215 / 15228517-2009-019 . PMC 2802397 . PMID 19304959 .
- ^ "Los investigadores de los NIH identifican el factor clave que estimula la propagación de las células del cáncer de cerebro" . Comunicado de prensa . Institutos Nacionales de Salud (NIH). 2009-08-18 . Consultado el 21 de julio de 2011 .
- ^ Talan J (2 de octubre de 2009). "Los investigadores se acercan a la diana molecular del glioblastoma multiforme". Neurología hoy . 9 (19): 18. doi : 10.1097 / 01.NT.0000363214.03849.0e . S2CID 56680336 .
- ^ Seper C (18 de agosto de 2009). "Primero, cura el cáncer. En segundo lugar, crea una aplicación para iPhone" . Noticias de MedCity . Consultado el 21 de julio de 2011 .
- ^ a b c Burden-Gulley SM, Gates TJ, Burgoyne AM, Cutter JL, Lodowski DT, Robinson S, Sloan AE, Miller RH, Basilion JP, Brady-Kalnay SM (2010). "Un novedoso diagnóstico molecular de glioblastomas: detección de un fragmento extracelular de proteína tirosina fosfatasa mu" . Neoplasia . 12 (4): 305–16. doi : 10.1593 / neo.91940 . PMC 2847738 . PMID 20360941 .
- ^ Streuli M, Krueger NX, Ariniello PD, Tang M, Munro JM, Blattler WA, Adler DA, Disteche CM, Saito H (marzo de 1992). "Expresión de la proteína tirosina fosfatasa LAR ligada al receptor: escisión proteolítica y desprendimiento de la región extracelular similar a CAM" . EMBO J . 11 (3): 897–907. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05128.x . PMC 556530 . PMID 1547787 .
- ^ Yu Q, Lenardo T, Weinberg RA (junio de 1992). "Los dominios N-terminal y C-terminal de un receptor de tirosina fosfatasa están asociados por un enlace no covalente". Oncogén . 7 (6): 1051–7. PMID 1317540 .
Otras lecturas
- Serra-Pagès C, Medley QG, Tang M, Hart A, Streuli M (junio de 1998). "Liprins, una familia de proteínas que interactúan con la proteína transmembrana LAR-tirosina fosfatasa" . J. Biol. Chem . 273 (25): 15611-20. doi : 10.1074 / jbc.273.25.15611 . PMID 9624153 .
- Feiken E, van Etten I, Gebbink MF, Moolenaar WH, Zondag GC (mayo de 2000). "Interacciones intramoleculares entre el dominio yuxtamembrana y los dominios fosfatasa del receptor de proteína-tirosina fosfatasa RPTPmu. Regulación de la actividad catalítica" . J. Biol. Chem . 275 (20): 15350–6. doi : 10.1074 / jbc.275.20.15350 . PMID 10809770 .
enlaces externos
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P28827 (Tirosina-proteína fosfatasa de tipo receptor mu) en el PDBe-KB .