La parvalbúmina ( PV ) es una proteína de unión a calcio con bajo peso molecular (típicamente 9-11 kDa). En los seres humanos, está codificado por el gen PVALB . No es miembro de la familia de la albúmina ; recibe su nombre por su tamaño ( parv- , del latín parvus small) y su capacidad de coagulación.
PVALB | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | PVALB , D22S749, parvalbúmina | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 168890 MGI : 97821 HomoloGene : 2137 GeneCards : PVALB | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 22: 36,8 - 36,82 Mb | Crónicas 15: 78,19 - 78,21 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Parvalbúmina | |
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Identificadores | |
Símbolo | ? |
InterPro | IPR008080 |
Tiene tres EF mano motivos y está estructuralmente relacionada con la calmodulina y troponina C . La parvalbúmina se encuentra en los músculos de contracción rápida, donde sus niveles son más altos, así como en el cerebro y algunos tejidos endocrinos.
La parvalbúmina es una proteína pequeña y estable que contiene sitios de unión de calcio de tipo EF-hand. Participa en la señalización del calcio . Normalmente, esta proteína se divide en tres dominios, dominios AB, CD y EF, cada uno de los cuales contiene individualmente un motivo hélice-bucle-hélice. [5] El dominio AB alberga una deleción de dos aminoácidos en la región del bucle, mientras que los dominios CD y EF contienen el N-terminal y el C-terminal, respectivamente. [5]
Las proteínas de unión al calcio como la parvalbúmina desempeñan un papel en muchos procesos fisiológicos, a saber, la regulación del ciclo celular, la producción de segundos mensajeros , la contracción muscular , la organización de los microtúbulos y la fototransducción . [6] Por lo tanto, las proteínas que se unen al calcio deben distinguir el calcio en presencia de altas concentraciones de otros iones metálicos. El mecanismo de la selectividad del calcio se ha estudiado ampliamente. [6] [7]
Ubicación y función
Parvalbúmina en tejido neural
La parvalbúmina está presente en algunas interneuronas GABAérgicas del sistema nervioso, especialmente en el tálamo reticular, [8] y se expresa predominantemente por las células en candelabro y cesto de la corteza. En el cerebelo , la PV se expresa en las células de Purkinje y en las interneuronas de la capa molecular. [9] En el hipocampo , las interneuronas PV + se subdividen en células en cesta, axo-axónicas y bistratificadas, cada subtipo se dirige a distintos compartimentos de células piramidales . [10]
Las conexiones de las interneuronas PV son en su mayoría perisomáticas (alrededor del cuerpo celular de las neuronas). La mayoría de las interneuronas fotovoltaicas tienen picos rápidos . También se cree que dan lugar a ondas gamma registradas en EEG .
Las interneuronas que expresan PV representan aproximadamente el 25% de las células GABAérgicas en la DLPFC de primates . [11] [12] Otros marcadores de proteínas que se unen al calcio son la calretinina (el subtipo más abundante en DLPFC, alrededor del 50%) y la calbindina . Las interneuronas también se dividen en subgrupos por la expresión de neuropéptidos como somatostatina , neuropéptido Y , colecistoquinina .
Parvalbúmina en el tejido muscular
Se sabe que la PV participa en la relajación de las fibras musculares de contracción rápida . [13] [14] Esta función se asocia con el papel de la PV en el secuestro de calcio.
Durante la contracción muscular , el potencial de acción estimula las proteínas sensibles al voltaje en la membrana de los túbulos T. Estas proteínas estimulan la apertura de los canales de Ca 2+ en el retículo sarcoplásmico , lo que lleva a la liberación de Ca 2+ en el sarcoplasma. Los iones Ca 2+ se unen a la troponina , lo que provoca el desplazamiento de la tropomiosina , una proteína que impide que la miosina camine junto con la actina . El desplazamiento de la tropomiosina expone los sitios de unión de la miosina a la actina, lo que permite la contracción muscular. [15]
De esta manera, mientras que la contracción muscular es impulsada por la liberación de Ca 2+ , la relajación muscular es impulsada por la remoción de Ca 2+ del sarcoplasma. Junto con las bombas de Ca 2+ , PV contribuye a la eliminación de Ca 2+ del citoplasma: PV se une a los iones Ca 2+ en el sarcoplasma y luego lo transporta al retículo sarcoplásmico. [dieciséis]
Papel en patología
Se encontró una disminución de la expresión de PV y GAD67 en las interneuronas PV + GABAérgicas en la esquizofrenia . [17] [18]
Parvalbúmina y alergia alimentaria
La parvalbúmina se ha identificado como un alérgeno que causa alergia al pescado (pero no a los mariscos). [19] [20] [21] [22] Los peces óseos manifiestan β-parvalbúmina y los peces cartilaginosos como los tiburones y las rayas manifiestan α-parvalbúmina; La alergenicidad a los peces óseos tiene una baja reactividad cruzada con los peces cartilaginosos. [20]
Historia
La proteína se descubrió en 1965 como un componente del músculo blanco del pescado, que se contrae rápidamente. Se describió como una "albúmina" de bajo peso molecular. [23] Se desconoce quién acuñó el término parvalbúmina , pero la palabra ya está en uso en 1967. [24]
Referencias
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enlaces externos
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