La monooxigenasa peptidil-glicina alfa-amidante es una enzima que cataliza la conversión de amidas de glicina en amidas y glioxilato.
PAM |
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![Proteína PAM PDB 1opm.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) |
Identificadores |
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Alias | PAM , PAL, PHM, monooxigenasa alfa-amidante de peptidilglicina |
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Identificaciones externas | OMIM : 170270 MGI : 97475 HomoloGene : 37369 GeneCards : PAM |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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![Cromosoma 5 (humano)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 5 (humano) [1] |
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| Banda | 5q21.1 | Comienzo | 102,753,981 pb [1] |
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Final | 103.031.105 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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![Cromosoma 1 (ratón)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 1 (ratón) [2] |
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| Banda | 1 D | 1 47,76 cm | Comienzo | 97,795,114 pb [2] |
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Final | 98.095.646 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • ion de metal de unión • unión de iones de calcio • unión de iones de cobre • liasa actividad • proteína quinasa de unión • actividad monooxigenasa • actividad catalítica • actividad oxidorreductasa • actividad oxidorreductasa, que actúa sobre los donantes emparejados, con la incorporación o la reducción de oxígeno molecular, la reducción de ascorbato como un donante , e incorporación de un átomo de oxígeno • Unión de ácido L-ascórbico • GO: Unión de proteínas 0001948 • Unión de iones de zinc • Actividad de peptidilglicina monooxigenasa • Actividad de peptidilamidoglicolato liasa
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Componente celular | • extracelular exosome • región extracelular • componente integral de la membrana • red-Golgi trans • neurona de proyección • superficie celular • cuerpo celular neuronal • perinuclear región del citoplasma • membrana plasmática • secretora gránulo de membrana • secretora gránulo • pericarion • membrana • espacio extracelular • transporte membrana de la vesícula • GO: 0016023 vesícula citoplásmica
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Proceso biológico | • respuesta a la hipoxia • desarrollo de la extremidad • proceso del ciclo de ovulación • odontogénesis • regulación de la secreción de proteínas • respuesta al estradiol • regulación de la organización del citoesqueleto de actina • proceso materno involucrado en el embarazo femenino • regulación de la transcripción por la ARN polimerasa II • metabolismo • homooligomerización de proteínas • respuesta para iones de cobre • el desarrollo del corazón • el centro de desarrollo del sistema nervioso • toxina metabólica proceso • respuesta a pH • respuesta a glucocorticoides • amidación proteína • proceso metabólico proteína • de cadena larga proceso metabólico graso ácido • péptido proceso metabólico • respuesta a drogas • lactancia • péptido amidación • proceso biosintético de amidas primarias de ácidos grasos
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | NM_000919 NM_001177306 NM_138766 NM_138821 NM_138822
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NM_001319943 |
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RefSeq (proteína) | NP_000910 NP_001170777 NP_001306872 NP_620121 NP_620176
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NP_620177 NP_001351511 NP_001351512 NP_001351513 NP_001351514 NP_001351515 NP_001351516 NP_001351517 NP_001351518 NP_001351519 NP_001351520 NP_001351521 NP_001351522 NP_001351523 |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 5: 102,75 - 103,03 Mb | Crónicas 1: 97,8 - 98,1 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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La enzima participa en la biosíntesis de muchos péptidos de señalización y algunas amidas de ácidos grasos. [5]
En los seres humanos, la enzima está codificada por el gen PAM . [6] [7] Esta transformación se logra mediante la conversión de una prohormona en la amida correspondiente (C (O) NH 2 ). Esta enzima es la única vía conocida para generar amidas de péptidos, lo que hace que el péptido sea más hidrófilo. [8]
Este gen codifica una proteína multifuncional. Tiene dos dominios enzimáticamente activos con actividades catalíticas : peptidilglicina alfa-hidroxilante monooxigenasa (PHM) y peptidil-alfa-hidroxiglicina alfa-amidante liasa (PAL). Estos dominios catalíticos funcionan secuencialmente para catalizar péptidos neuroendocrinos a productos alfa-amidados activos. Se han descrito múltiples variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas para este gen, pero algunas de sus secuencias de longitud completa aún no se conocen. [7]
La subunidad PHM efectúa la hidroxilación de un residuo de glicina O-terminal:
- péptido-C (O) NHCH 2 CO 2 - + O 2 + 2 [H] → péptido-C (O) NHCH (OH) CO 2 - + H 2 O
Al implicar la hidroxilación de un hidrocarburo por O 2 , este proceso se basa en un cofactor de cobre . La dopamina beta-hidroxilasa , también una enzima que contiene cobre, produce una transformación similar. [9]
La subunidad PAL luego completa la conversión, catalizando la eliminación de la glicina hidroxilada:
- péptido-C (O) NHCH (OH) CO 2 - → péptido-C (O) NH 2 + CH (O) CO 2 -
El coproducto eliminado es el glioxilato , escrito arriba como CH (O) CO 2 - .