La serina / treonina-proteína quinasa D1 es una enzima que en humanos está codificada por el gen PRKD1 . [5] [6] [7]
PRKD1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | PRKD1 , PKC-MU, PKCM, PKD, PRKCM, proteína quinasa D1, CHDED | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 605435 MGI : 99879 HomoloGene : 55680 GeneCards : PRKD1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 14: 29,58 - 30,19 Mb | Crónicas 12: 50,34 - 50,65 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
Los miembros de la familia de la proteína quinasa D (PKD) funcionan en muchas vías de transducción de señales mediadas por receptores extracelulares. El gen PRKCM codifica una serina-treonina quinasa citosólica que se une a la red trans-Golgi y regula la fisión de los transportadores destinados específicamente a la superficie celular. [Suministrado por OMIM] [7]
Interacciones
Se ha demostrado que la proteína quinasa D1 interactúa con:
- Tirosina quinasa de Bruton , [8]
- C1QBP , [9]
- Centaurina, alfa 1 , [10]
- Metalotioneína 2A , [11] y
- YWHAQ . [9] [12]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000184304 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000002688 - Ensembl , mayo de 2017
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- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ a b Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (agosto de 2000). "La proteína quinasa C [micro] está regulada por la proteína chaperona multifuncional p32" . J. Biol. Chem . 275 (32): 24601–7. doi : 10.1074 / jbc.M002964200 . PMID 10831594 .
- ^ Zemlickova E, Dubois T, Kerai P, Clokie S, Cronshaw AD, Wakefield RI, Johannes FJ, Aitken A (agosto de 2003). "La centaurina-alfa (1) se asocia y es fosforilada por isoformas de la proteína quinasa C". Biochem. Biophys. Res. Comun . 307 (3): 459–65. doi : 10.1016 / s0006-291x (03) 01187-2 . PMID 12893243 .
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- ^ Hausser A, Storz P, Link G, Stoll H, Liu YC, Altman A, Pfizenmaier K, Johannes FJ (abril de 1999). "La proteína quinasa C mu está regulada negativamente por las proteínas de transducción de señales 14-3-3" . J. Biol. Chem . 274 (14): 9258–64. doi : 10.1074 / jbc.274.14.9258 . PMID 10092600 .
Otras lecturas
- Van Lint J, Rykx A, Maeda Y, Vantus T, Sturany S, Malhotra V, Vandenheede JR, Seufferlein T (2002). "Proteína quinasa D: un regulador de tráfico intracelular en movimiento". Trends Cell Biol . 12 (4): 193-200. doi : 10.1016 / S0962-8924 (02) 02262-6 . PMID 11978539 .
- Busch H, Eisenhart-Rothe BV (1976). "[Viejos y nuevos peligros de la transfusión de sangre (traducción del autor)]". MMW, Münchener medizinische Wochenschrift . 118 (22): 713–8. PMID 5668 .
- Jakobovits A, Rosenthal A, Capon DJ (1990). "La transactivación de la expresión génica dirigida por LTR de VIH-1 por tat requiere proteína quinasa C" . EMBO J . 9 (4): 1165–70. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1990.tb08223.x . PMC 551792 . PMID 2182321 .
- Davis RJ, diputado checo (1985). "Los diésteres de forbol promotores de tumores provocan la fosforilación de los receptores del factor de crecimiento epidérmico en fibroblastos humanos normales en treonina-654" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 82 (7): 1974–8. doi : 10.1073 / pnas.82.7.1974 . PMC 397463 . PMID 2984676 .
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