Proteólisis


La proteólisis es la descomposición de proteínas en polipéptidos o aminoácidos más pequeños . Sin catalizar, la hidrólisis de los enlaces peptídicos es extremadamente lenta y lleva cientos de años. La proteólisis es típicamente catalizada por enzimas celulares llamadas proteasas , pero también puede ocurrir por digestión intramolecular.

La proteólisis en organismos tiene muchos propósitos; por ejemplo, las enzimas digestivas descomponen las proteínas en los alimentos para proporcionar aminoácidos al organismo, mientras que el procesamiento proteolítico de una cadena polipeptídica después de su síntesis puede ser necesario para la producción de una proteína activa. También es importante en la regulación de algunos procesos fisiológicos y celulares, incluida la apoptosis , así como en la prevención de la acumulación de proteínas no deseadas o mal plegadas en las células. En consecuencia, una anomalía en la regulación de la proteólisis puede causar enfermedad.

La proteólisis también se puede utilizar como una herramienta analítica para estudiar proteínas en el laboratorio, y también se puede utilizar en la industria, por ejemplo, en el procesamiento de alimentos y la eliminación de manchas.

La proteólisis limitada de un polipéptido durante o después de la traducción en la síntesis de proteínas a menudo ocurre para muchas proteínas. Esto puede implicar la eliminación de la metionina N-terminal , el péptido señal y / o la conversión de una proteína inactiva o no funcional en una activa. El precursor de la forma funcional final de la proteína se denomina proproteína , y estas proproteínas pueden sintetizarse primero como preproproteína. Por ejemplo, albúminase sintetiza primero como preproalbúmina y contiene un péptido señal no escindido. Esto forma la proalbúmina después de que se escinde el péptido señal, y un procesamiento adicional para eliminar el propéptido de 6 residuos N-terminal produce la forma madura de la proteína. [1]

La metionina iniciadora (y, en procariotas, fMet ) puede eliminarse durante la traducción de la proteína naciente. En el caso de E. coli , el fMet se elimina eficazmente si el segundo residuo es pequeño y no está cargado, pero no si el segundo residuo es voluminoso y está cargado. [2] En ambos procariotas y eucariotas , el residuo N-terminal expuesto puede determinar la vida media de la proteína de acuerdo con la regla del N final .

Las proteínas que van a dirigirse a un orgánulo particular o para secreción tienen un péptido señal N-terminal que dirige la proteína a su destino final. Este péptido señal se elimina mediante proteólisis después de su transporte a través de una membrana .


La hidrólisis de una proteína (roja) por el ataque nucleofílico del agua (azul). La vida media sin catalizar es de varios cientos de años.
Estructura de un proteasoma. Sus sitios activos están dentro del tubo (azul) donde se degradan las proteínas.