El homólogo de RAD52 (S. cerevisiae) , también conocido como RAD52 , es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen RAD52 . [5] [6]
RAD52 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | RAD52 , homólogo de RAD52, proteína reparadora de ADN | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 600392 MGI : 101949 HomoloGene : 31118 GeneCards : RAD52 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 12: 0,91 - 0,99 Mb | Crónicas 6: 119,9 - 119,92 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
La proteína codificada por este gen comparte similitud con Saccharomyces cerevisiae Rad52, una proteína importante para la reparación de roturas de doble cadena del ADN y la recombinación homóloga . Se demostró que este producto génico se une a los extremos del ADN de una sola hebra y media la interacción ADN-ADN necesaria para la hibridación de las hebras de ADN complementarias . También se encontró que interactuaba con la proteína de recombinación de ADN RAD51 , lo que sugirió su papel en la recombinación y reparación del ADN relacionado con RAD51. [6]
Papel en la reparación de la recombinación del ADN
RAD52 media la función de RAD51 en la reparación recombinacional homóloga (HRR) tanto en levadura Saccharomyces cerevisiae como en células de mamíferos de ratones y humanos. Sin embargo, la proteína RAD52 tiene funciones claramente diferentes en HRR de levadura y humanos. En S. cerevisae , la proteína Rad52, actuando sola, facilita la carga de la proteína Rad51 en ADN monocatenario prerrevestido con proteína A de replicación en la fase presináptica de recombinación. [7] [8]
En ratones y seres humanos, sin embargo, BRCA2 principalmente media el ensamblaje ordenado de RAD51 en ssDNA, la forma que es activa para el apareamiento homólogo y la invasión de cadenas. [9] BRCA2 también redirige RAD51 del dsDNA y previene la disociación del ssDNA. [9] Además, los cuatro parámetros de RAD51 , que consisten en RAD51B ( RAD51L1 ), RAD51C (RAD51L2), RAD51D ( RAD51L3 ), XRCC2 forman un complejo llamado complejo BCDX2. Este complejo participa en el reclutamiento o estabilización de RAD51 en los sitios dañados. [10] El complejo BCDX2 parece actuar facilitando el ensamblaje o la estabilidad del filamento de nucleoproteína RAD51 . Sin embargo, en presencia de una mutación BRCA2, el RAD52 humano puede mediar el ensamblaje de RAD51 en el ssDNA y sustituir al BRCA2 en la reparación del ADN recombinacional homólogo , [11] aunque con menor eficiencia que el BRCA2.
Además, el RAD52 humano, en combinación con ERCC1 , promueve la vía de reparación del ADN homólogo propenso a errores de hibridación de una sola hebra. [12] Aunque es propenso a errores, esta vía de reparación puede ser necesaria para la supervivencia de las células con daño en el ADN que de otra manera no es reparable.
El RAD52 humano también tiene un papel importante en la reparación de roturas de doble cadena del ADN en los sitios de transcripción activos durante la fase G0 / G1 del ciclo celular. La reparación de estas roturas de doble cadena parece utilizar un mecanismo de recombinación basado en plantillas de ARN dependiente de RAD52. [13] La proteína B del síndrome de Cockayne (CSB) (codificada por ERCC6 ) se localiza en las roturas de doble hebra en los sitios de transcripción activa, seguida de RAD51 , RAD51C y RAD52 para llevar a cabo la reparación recombinacional homóloga utilizando el ARN recién sintetizado como plantilla. . [13]
microARN y riesgo de cáncer
Tres regiones primarias no traducidas (3'UTR) de ARN mensajeros (ARNm) a menudo contienen secuencias reguladoras que pueden causar silenciamiento de ARN postranscripcional . Tales 3'-UTR a menudo contienen sitios de unión para microARN (miARN). Al unirse a sitios específicos dentro de la 3'-UTR, los miARN pueden disminuir la expresión génica de varios ARNm inhibiendo la traducción o provocando directamente la degradación del transcrito.
Los microARN (miARN) parecen regular la expresión de más del 60% de los genes que codifican proteínas del genoma humano. [14] Un microARN, miR-210 , reprime RAD52. [15] Como señalaron Devlin et al., MiR-210 se regula al alza en la mayoría de los tumores sólidos y afecta negativamente el resultado clínico. [dieciséis]
El 3'-UTR de RAD52 también tiene un sitio de unión para el microARN let-7 . Las mujeres con un polimorfismo de un solo nucleótido (SNP) en el sitio de unión de let-7 (rs7963551), que causa una unión reducida de let-7, probablemente tengan una mayor expresión de RAD52 (como se mostró para este SNP en el hígado [17] ) . Las mujeres con este SNP en el 3'UTR de RAD52 mostraron un riesgo reducido de cáncer de mama con una razón de probabilidades de 0,84, intervalo de confianza del 95% de 0,75-0,95. [18]
En una población china Han, el mismo SNP que el anterior en el sitio de unión 3'-UTR de RAD52 para let-7 (rs7963551) redujo el riesgo de glioma. El riesgo de glioma asociado con el genotipo RAD52 rs7963551 tenía una razón de probabilidades (en comparación con aquellos sin el SNP) de 0.44 para los mayores de 41 años y una razón de probabilidades de 0.58 para los de 41 años o menos. [19]
Li y col. [17] encontraron una disminución significativa del riesgo de carcinoma celular hepático entre los individuos con el genotipo RAD52 rs7963551 CC (el mismo SNP que el anterior) en comparación con aquellos con el genotipo AA en una población china. También encontraron que en 44 muestras de tejido hepático humano normal, la presencia del SNP rs7963551 se asoció con un aumento significativo de la expresión de ARNm de RAD52.
Por tanto, el aumento de la expresión de RAD52 protege contra varios cánceres.
Otro estudio de sitios de unión de microARN alterados en RAD52 y sus efectos sobre la susceptibilidad al cáncer fue realizado por Naccarati et al. [20] Encontraron dos sitios de unión de microARN RAD52 que se modificaban con frecuencia y tenían un efecto sobre el riesgo de cáncer de colon. Los individuos con un SNP homocigoto o heterocigoto en rs1051669 tenían un mayor riesgo de cáncer de colon (OR 1,78, IC 95% 1,13-2,80, p = 0,01 para homocigotos y OR 1,72, IC 95% 1,10-2,692, p = 0,02 para heterocigotos). Los portadores heterocigotos del otro SNP RAD52 (rs11571475) tenían un riesgo reducido de cáncer de colon (OR 0,76, IC del 95%: 0,58 a 1,00, p = 0,05). De 21 genes en la vía de reparación recombinacional homóloga y 7 genes en la vía de unión de extremos no homólogos examinados, los únicos SNP encontrados en las regiones de unión de microARN que tenían una frecuencia suficientemente alta para evaluar y que afectaban los riesgos de cáncer de colon, eran los dos en RAD52 y uno en MRE11A .
El daño al ADN parece ser la principal causa subyacente del cáncer, [21] y las deficiencias en la reparación del ADN parecen ser la base de muchas formas de cáncer. [22] Si la reparación del ADN es deficiente, el daño del ADN tiende a acumularse. Tal daño excesivo del ADN puede aumentar los errores mutacionales durante la replicación del ADN debido a la síntesis de translesión propensa a errores . El daño excesivo del ADN también puede aumentar las alteraciones epigenéticas debido a errores durante la reparación del ADN. [23] [24] Tales mutaciones y alteraciones epigenéticas pueden dar lugar a cáncer . El frecuente aumento o deficiencia inducida por microARN de la reparación del ADN mediada por RAD52 debido a alteraciones en la unión de microARN probablemente contribuya a la prevención o progresión de los cánceres de mama, cerebro, hígado o colon.
Interacciones
Se ha demostrado que RAD52 interactúa con RAD51. [25] El Rad52 facilitará la carga de Rad51 en ssDNA al interferir con la proteína RPA .
Complementación intragénica
Cuando múltiples copias de un polipéptido codificado por un gen forman un agregado, esta estructura de proteína se denomina multímero. Cuando un multímero se forma a partir de polipéptidos producidos por dos alelos mutantes diferentes de un gen particular, el multímero mixto puede exhibir una mayor actividad funcional que los multímeros sin mezclar formados por cada uno de los mutantes solo. En tal caso, el fenómeno se denomina complementación intragénica . Se encontró que un alelo mutante RAD52 de Saccharomyces cerevisiae que expresa una proteína truncada C-terminal complementa otros alelos mutantes sin sentido de RAD52 . [26] Este hallazgo de complementación intragénica sugiere que la proteína RAD52 tiene una estructura multimérica que permite interacciones cooperativas entre los monómeros constituyentes.
Referencias
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