En enzimología , un polinucleótido 5'-fosfatasa ( ARN 5'-trifosfatasa , RTPasa , EC 3.1.3.33 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
polinucleótido 5'-fosfatasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.1.3.33 | |||||||
No CAS. | 37288-17-8 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- un extremo 5 'phosphopolynucleotide + H 2 O un polinucleótido + H (+) + fosfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son 5 'phosphopolynucleotide y H 2 O , mientras que sus dos productos son polinucleótido y fosfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , concretamente las que actúan sobre los enlaces monoéster fosfóricos . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es polinucleótido 5'-fosfohidrolasa . Esta enzima también se llama 5'-polinucleotidasa .
La única función molecular específica conocida es la catálisis de la reacción:
- un trifosfo- (purina-ribonucleótido) del extremo 5 'en el ARNm + H 2 O = un difosfo- (purina-ribonucleósido) del extremo 5' en el ARNm + H (+) + fosfato
Las RTPasas rompen el enlace 5'-terminal γ-β fosfoanhídrido de las moléculas de ARN mensajero naciente , lo que permite la adición de una tapa de cinco primos como parte de las modificaciones postranscripcionales . Las RTPasas generan ARNm con extremos en 5'-difosfato y un ion fosfato a partir del ARNm precursor con extremos en 5'-trifosfato . La guanililtransferasa de ARNm luego agrega un grupo monofosfato de guanosina (GMP) hacia atrás a partir de GTP , lo que genera pirofosfato , y el ARNm (guanina-N7 -) - metiltransferasa metila la guanina para formar la estructura final de la tapa 5 '. [1] [2] [3] [4] [5]
Hay dos familias de RTPasas conocidas hasta ahora:
- la familia dependiente de los metales . La levadura , [4] [6] [7] protozoos y las RTPasas [4] [8] virales requieren un cofactor metálico para su actividad, que suele ser Mg 2+ o Mn 2+ . Esta clase de enzimas también puede hidrolizar nucleósidos trifosfatos libres en presencia de Mn 2+ o Co 2+ . [1]
- la familia independiente del metal . Estos grupos no requieren metales para su actividad y se ha demostrado que algunas enzimas se inactivan en presencia de iones metálicos. Estas enzimas son muy similares a las proteínas tirosina fosfatasas en su estructura y mecanismo. [9] [10] [11] Esta familia incluye RTPasas de mamíferos, plantas y otros eucariotas superiores, [8] y es estructural y mecánicamente diferente de la familia RTPasa dependiente de metales. [4] [5] [7]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 5 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1D8H , 1D8I , 1I9S , 1I9T y 1YN9 .
Ver también
- Transcripción (genética)
- Gorra de cinco centavos
Referencias
- ↑ a b Gross CH, Shuman S (septiembre de 1998). "Caracterización de una 5'-trifosfatasa de ARN codificada por baculovirus" . Revista de Virología . 72 (9): 7057–63. doi : 10.1128 / JVI.72.9.7057-7063.1998 . PMC 109926 . PMID 9696798 .
- ^ Ho CK, Schwer B, Shuman S (septiembre de 1998). "Interacciones genéticas, físicas y funcionales entre los componentes trifosfatasa y guanililtransferasa del aparato de protección de ARNm de levadura" . Biología Molecular y Celular . 18 (9): 5189–98. doi : 10.1128 / MCB.18.9.5189 . PMC 109104 . PMID 9710603 .
- ^ Shuman S (2000). "Estructura, mecanismo y evolución del aparato de protección de ARNm". Avances en investigación de ácidos nucleicos y biología molecular . 66 : 1–40. doi : 10.1016 / s0079-6603 (00) 66025-7 . ISBN 9780125400664. PMID 11051760 .
- ^ a b c d Takagi T, Moore CR, Diehn F, Buratowski S (junio de 1997). "Una ARN 5'-trifosfatasa relacionada con la proteína tirosina fosfatasas" . Celular . 89 (6): 867–73. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80272-X . PMID 9200605 . S2CID 10484079 .
- ^ a b Wen Y, Yue Z, Shatkin AJ (octubre de 1998). "La enzima de protección de mamíferos se une al ARN y utiliza el mecanismo de la proteína tirosina fosfatasa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (21): 12226–31. doi : 10.1073 / pnas.95.21.12226 . PMC 22813 . PMID 9770468 .
- ^ Bisaillon M, Bougie I (septiembre de 2003). "Investigando el papel de los iones metálicos en el mecanismo catalítico de la ARN trifosfatasa de levadura" . La Revista de Química Biológica . 278 (36): 33963–71. doi : 10.1074 / jbc.M303007200 . PMID 12819229 .
- ^ a b Lima CD, Wang LK, Shuman S (noviembre de 1999). "Estructura y mecanismo de la ARN trifosfatasa de levadura: un componente esencial del aparato de protección de ARNm". Celular . 99 (5): 533–43. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81541-X . PMID 10589681 . S2CID 1785538 .
- ^ a b Karpe YA, Lole KS (septiembre de 2010). "Actividad de ARN 5'-trifosfatasa del dominio helicasa del virus de la hepatitis E" . Revista de Virología . 84 (18): 9637–41. doi : 10.1128 / JVI.00492-10 . PMC 2937651 . PMID 20592074 .
- ^ Barford D, Flint AJ, Tonks NK (marzo de 1994). "Estructura cristalina de la proteína tirosina fosfatasa 1B humana". Ciencia . 263 (5152): 1397–404. doi : 10.1126 / science.8128219 . PMID 8128219 .
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- ^ Deshpande T, Takagi T, Hao L, Buratowski S, Charbonneau H (junio de 1999). "El PIR1 humano de la superfamilia de proteína-tirosina fosfatasa tiene actividades de ARN 5'-trifosfatasa y difosfatasa" . La Revista de Química Biológica . 274 (23): 16590–4. doi : 10.1074 / jbc.274.23.16590 . PMID 10347225 .
Otras lecturas
- Becker A, Hurwitz J (marzo de 1967). "La escisión enzimática de fosfato terminales de polinucleótidos". La Revista de Química Biológica . 242 (5): 936–50. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 96215-0 . PMID 4289819 .