Las proteínas de la matriz retrovírica son componentes de las cápsides de los retrovirus asociadas a la envoltura . Estas proteínas recubren la superficie interna de las envolturas virales y están asociadas con las membranas virales. [1]
Las proteínas de la matriz se producen como dominios N-terminales de poliproteínas precursoras de Gag . La poliproteína Gag dirige el ensamblaje y la liberación de partículas de virus de las células infectadas. La poliproteína Gag tiene tres dominios necesarios para la actividad: un dominio N-terminal de unión a la membrana (M) (que corresponde a la proteína de la matriz) que dirige Gag a la membrana plasmática , un dominio de interacción (I) involucrado en la agregación de Gag, y un dominio de ensamblaje tardío (L) que media el proceso de gemación . [2] Durante la maduración viral, la poliproteína Gag es escindida por la proteasa retroviral en varias proteínas estructurales correspondientes, produciendo laproteínas de matriz (MA), cápside (CA) y nucleocápside (NC), y algunos péptidos más pequeños . Las proteínas derivadas de Gag gobiernan todo el ensamblaje y liberación de las partículas del virus, y las proteínas de la matriz juegan un papel clave en la estabilidad de Gag, ensamblaje de la cápside, transporte y gemación.
Familias de proteínas de la matriz retroviral
Gag_MA
estructura de la proteína de la matriz del virus de la leucemia murina de Moloney
Aunque las proteínas de la matriz de diferentes virus parecen realizar funciones similares y pueden tener pliegues estructurales similares, sus secuencias primarias pueden ser muy diferentes. Proteínas de la matriz típicos de retrovirus forman un alfa helicoidal haz estructura . [3]
dominio m de la poliproteína gag del virus del sarcoma de Rous, RMN, 20 estructuras
Identificadores
Símbolo
Retro_M
Pfam
PF02813
Clan pfam
CL0074
InterPro
IPR004028
SCOP2
1a6s / SCOPe / SUPFAM
Superfamilia OPM
42
Proteína OPM
1a6s
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Otra familia representa el dominio M de la poliproteína Gag que se encuentra en los retrovirus aviares. Incluye poliproteínas Gag de varios retrovirus endógenos aviares. [7]
Gag_p10
estructura de la solución de la proteína de matriz de tipo salvaje m-pmv (p10)
Identificadores
Símbolo
Gag_p10
Pfam
PF02337
Clan pfam
CL0074
InterPro
IPR003322
Superfamilia OPM
44
Proteína OPM
2lpy
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Las proteínas de la matriz también son componentes de beta-retrovirus como el virus del mono Mason-Pfizer (MPMV) y el virus del tumor mamario del ratón (MMTV). [8] [9] Esta entrada también identifica las proteínas de la matriz de varios retrovirus endógenos eucariotas. [6]
Gag_p15
estructura cristalina del antígeno matricial del virus de la anemia infecciosa equina (eiav ma)
Identificadores
Símbolo
Gag_p15
Pfam
PF08723
InterPro
IPR014834
SCOP2
1hek / SCOPe / SUPFAM
Superfamilia OPM
44
Proteína OPM
1hek
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Referencias
^ Conte MR, Matthews S (julio de 1998). "Proteínas de la matriz retroviral: una perspectiva estructural". Virología . 246 (2): 191–8. doi : 10.1006 / viro.1998.9206 . PMID 9657938 .
^Padre LJ, Cairns TM, Albert JA, Wilson CB, Wills JW, Craven RC (enero de 2000). "Defecto de dimerización del ARN en un mutante de la matriz del virus del sarcoma de Rous" . J. Virol . 74 (1): 164–72. doi : 10.1128 / jvi.74.1.164-172.2000 . PMC 111525 . PMID 10590103 .
^McDonnell JM, Fushman D, Cahill SM, Zhou W, Wolven A, Wilson CB, Nelle TD, Resh MD, Wills J, Cowburn D (junio de 1998). "Estructura de la solución y dinámica del dominio M retroviral bioactivo del virus del sarcoma de Rous". J. Mol. Biol . 279 (4): 921–8. doi : 10.1006 / jmbi.1998.1788 . PMID 9642071 .
^Riffel N, Harlos K, Iourin O, Rao Z, Kingsman A, Stuart D, Fry E (diciembre de 2002). "Estructura de resolución atómica de la proteína de la matriz del virus de la leucemia murina de Moloney y su relación con otras proteínas de la matriz retroviral". Estructura . 10 (12): 1627–36. doi : 10.1016 / S0969-2126 (02) 00896-1 . PMID 12467570 .
^Baker SJ, Cosenza SC, Reddy EP (septiembre de 1998). "El papel de la miristoilación de v-Fgr y el dominio Gag en la unión a la membrana y la transformación celular". Virología . 249 (1): 1–11. doi : 10.1006 / viro.1998.9323 . PMID 9740771 .
^ a bGifford R, Tristem M (mayo de 2003). "La evolución, distribución y diversidad de retrovirus endógenos". Genes de virus . 26 (3): 291–315. doi : 10.1023 / A: 1024455415443 . PMID 12876457 . S2CID 34639116 .
^Stansell E, Tytler E, Walter MR, Hunter E (mayo de 2004). "Una etapa temprana de la gemación del virus del mono Mason-Pfizer está regulada por la hidrofobicidad del núcleo del dominio de la matriz Gag" . J. Virol . 78 (10): 5023–31. doi : 10.1128 / jvi.78.10.5023-5031.2004 . PMC 400380 . PMID 15113883 .
^Poon DT, Li G, Aldovini A (marzo de 1998). "Contribuciones de la proteína de matriz y nucleocápside al empaquetado de ARN genómico selectivo del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1" . J. Virol . 72 (3): 1983–93. doi : 10.1128 / JVI.72.3.1983-1993.1998 . PMC 109491 . PMID 9499052 .
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000840