Espermidina sintasa

La espermidina sintasa es una enzima ( EC 2.5.1.16 ) que cataliza la transferencia del grupo propilamina de S -adenosilmetioninamina a putrescina en la biosíntesis de espermidina . El nombre sistemático es S-adenosil 3- (metiltio) propilamina: putrescina 3-aminopropiltransferasa y pertenece al grupo de las aminopropil transferasas. No necesita cofactores. La mayoría de las sintasas de espermidina existen en solución como dímeros. ^[1]

Especificidad

Con excepción de las espermidina sintasas de Thermotoga maritimum y de Escherichia coli , que aceptan diferentes tipos de poliaminas, todas las enzimas son altamente específicas para la putrescina. ^[2] Ninguna espermidina sintasa conocida puede usar S -adenosil metionina . Esto se evita mediante un residuo de aspartatilo conservado en el sitio activo, que se cree que repele el resto carboxilo de S -adenosil metionina. ^[3] La putrescina-N-metil transferasa cuyos sustratos son putrescina y S -adenosil metionina y que está relacionada evolutivamente con las espermidina sintasas carece de este residuo aspartilo. ^[4]Incluso es posible convertir la espermidina sintasa mediante algunas mutaciones en una putrescina-N-metiltransferasa funcional. ^[5]

Mecanismo

Se supone que la síntesis de espermidina sigue el mecanismo S _n 2 . ^[6] Existe cierta incertidumbre sobre si la reacción se produce mediante un ping-pong o mediante un mecanismo de complejo ternario . Algunos datos cinéticos, pero no todos, sugieren un mecanismo de ping-pong, ^[7] mientras que la investigación de la ruta estereoquímica de la reacción aboga por un mecanismo de complejo ternario. ^[8] Antes del ataque nucleófilo de la putrescina sobre la S -adenosilmetioninamina, la putrescina debe desprotonarse para convertir el nitrógeno en nucleófilo, ya que la putrescina está protonada a pH fisiológico y, por lo tanto, está inactiva.

Inhibidores

La espermidina sintasa puede inhibirse mediante una amplia variedad de análogos de putrescina, S -adenosil metioninamina y análogos del estado de transición como Adodato (para obtener más información, consulte aquí ).

Ver también

Referencias

^ Ikeguchi Y, Bewley MC, Pegg AE (enero de 2006). "Aminopropiltransferasas: función, estructura y genética". Revista de bioquímica . 139 (1): 1–9. doi : 10.1093 / jb / mvj019 . PMID 16428313 .
^ Wu H, Min J, Ikeguchi Y, Zeng H, Dong A, Loppnau P, Pegg AE, Plotnikov AN (julio de 2007). "Estructura y mecanismo de las sintasas de espermidina" . Bioquímica . 46 (28): 8331–9. doi : 10.1021 / bi602498k . PMID 17585781 .
^ Korolev S, Ikeguchi Y, Skarina T, Beasley S, Arrowsmith C, Edwards A, Joachimiak A, Pegg AE, Savchenko A (enero de 2002). "La estructura cristalina de la espermidina sintasa con un inhibidor de aductos multisustrato" . Biología estructural de la naturaleza . 9 (1): 27–31. doi : 10.1038 / nsb737 . PMC 2792006 . PMID 11731804 .
↑ Biastoff S, Brandt W, Dräger B ( 1 de octubre de 2009). "Putrescina N-metiltransferasa - el comienzo de los alcaloides". Fitoquímica . Evolución de la diversidad metabólica. 70 (15-16): 1708-18. doi : 10.1016 / j.phytochem.2009.06.012 . PMID 19651420 .
↑ Junker A, Fischer J, Sichhart Y, Brandt W, Dräger B (1 de enero de 2013). "Evolución de la enzima alcaloide clave putrescina N-metiltransferasa de espermidina sintasa" . Fronteras en la ciencia de las plantas . 4 : 260. doi : 10.3389 / fpls.2013.00260 . PMC 3725402 . PMID 23908659 .
^ Golding B, Nassereddin lK, Billington D. "La biosíntesis de espermidina. Parte I: Biosíntesis de espermidina de L- [3,4-13C2] metionina y L- [2,3,3-2H3] metionina". J. Chem. Soc. Perkin Trans .
^ Yoon SO, Lee YS, Lee SH, Cho YD (junio de 2000). "Síntesis de poliaminas en plantas: aislamiento y caracterización de espermidina sintasa de ejes de soja (Glycine max)". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1475 (1): 17-26. doi : 10.1016 / s0304-4165 (00) 00039-8 . PMID 10806333 .
^ Golding B, Nassereddin I (1985). "La biosíntesis de espermidina. Parte 3: la estereoquímica de la formación del grupo N-CH2, en la biosíntesis de espermidina". J. Chem. Soc. Perkin Trans. : 2017. doi : 10.1039 / P19850002017 .

enlaces externos

Espermidina sintasa en BRENDA
Espermidina sintasa en ExPASy
Espermidina + sintasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

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[1] Ikeguchi Y, Bewley MC, Pegg AE (enero de 2006). "Aminopropiltransferasas: función, estructura y genética". Revista de bioquímica . 139 (1): 1–9. doi : 10.1093 / jb / mvj019 . PMID 16428313 .

[2] Wu H, Min J, Ikeguchi Y, Zeng H, Dong A, Loppnau P, Pegg AE, Plotnikov AN (julio de 2007). "Estructura y mecanismo de las sintasas de espermidina" . Bioquímica . 46 (28): 8331–9. doi : 10.1021 / bi602498k . PMID 17585781 .

[3] Korolev S, Ikeguchi Y, Skarina T, Beasley S, Arrowsmith C, Edwards A, Joachimiak A, Pegg AE, Savchenko A (enero de 2002). "La estructura cristalina de la espermidina sintasa con un inhibidor de aductos multisustrato" . Biología estructural de la naturaleza . 9 (1): 27–31. doi : 10.1038 / nsb737 . PMC 2792006 . PMID 11731804 .

[4] Biastoff S, Brandt W, Dräger B ( 1 de octubre de 2009). "Putrescina N-metiltransferasa - el comienzo de los alcaloides". Fitoquímica . Evolución de la diversidad metabólica. 70 (15-16): 1708-18. doi : 10.1016 / j.phytochem.2009.06.012 . PMID 19651420 .

[5] Junker A, Fischer J, Sichhart Y, Brandt W, Dräger B (1 de enero de 2013). "Evolución de la enzima alcaloide clave putrescina N-metiltransferasa de espermidina sintasa" . Fronteras en la ciencia de las plantas . 4 : 260. doi : 10.3389 / fpls.2013.00260 . PMC 3725402 . PMID 23908659 .

[6] Golding B, Nassereddin lK, Billington D. "La biosíntesis de espermidina. Parte I: Biosíntesis de espermidina de L- [3,4-13C2] metionina y L- [2,3,3-2H3] metionina". J. Chem. Soc. Perkin Trans .

[7] Yoon SO, Lee YS, Lee SH, Cho YD (junio de 2000). "Síntesis de poliaminas en plantas: aislamiento y caracterización de espermidina sintasa de ejes de soja (Glycine max)". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1475 (1): 17-26. doi : 10.1016 / s0304-4165 (00) 00039-8 . PMID 10806333 .

[8] Golding B, Nassereddin I (1985). "La biosíntesis de espermidina. Parte 3: la estereoquímica de la formación del grupo N-CH2, en la biosíntesis de espermidina". J. Chem. Soc. Perkin Trans. : 2017. doi : 10.1039 / P19850002017 .

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vtmiEnzimas
Actividad	Sitio activo Sitio de unión Tríada catalítica Agujero de oxianión Promiscuidad enzimática Enzima catalíticamente perfecta Coenzima Cofactor Catálisis enzimática
Regulación	Regulación alostérica Cooperatividad Inhibidor de enzimas Activador de enzimas
Clasificación	Número CE Superfamilia de enzimas Familia de enzimas Lista de enzimas
Cinética	La cinética de enzimas Diagrama de Eadie-Hofstee Parcela de Hanes-Woolf Gráfico de Lineweaver-Burk Cinética de Michaelis-Menten
Tipos	EC1 Oxidoreductasas ( lista ) Transferasas EC2 ( lista ) Hidrolasas EC3 ( lista ) Liasas EC4 ( lista ) Isomerasas EC5 ( lista ) CE6 ligasas ( lista ) Translocases EC7 ( lista )