La adenosilmetionina descarboxilasa es una enzima que cataliza la conversión de S -adenosilmetionina en S -adenosilmetioninamina . Las poliaminas como la espermidina y la espermina son esenciales para el crecimiento celular en la mayoría de las condiciones, y están implicadas en muchos procesos celulares, incluida la síntesis de ADN, ARN y proteínas . La S-adenosilmetionina descarboxilasa (AdoMetDC) desempeña un papel regulador esencial en la ruta biosintética de las poliaminas al generar el residuo de n-propilamina necesario para la síntesis de espermidina y espermina a partir de putresceína. [1] [2]A diferencia de muchas descarboxilasas de aminoácidos, AdoMetDC utiliza un residuo de piruvato unido covalentemente como cofactor en lugar del piridoxal 5'-fosfato más común. Estas proteínas se pueden dividir en dos grupos principales que muestran poca similitud de secuencia entre sí o con otras descarboxilasas de aminoácidos dependientes de piruvoilo: enzimas de clase I que se encuentran en bacterias y arqueas , y enzimas de clase II que se encuentran en eucariotas . En ambos grupos, la enzima activa se genera mediante la escisión autocatalítica postraduccional de una proteína precursora . Esta escisión genera el precursor de piruvato a partir de un residuo de serina interno y da como resultado la formación de dos subunidades no idénticas denominadas alfa y beta que forman la enzima activa.
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AMD1 |
262 |
457 |
180980 |
NM_001634 |
P17707 |
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4.1.1.50 |
Chr. 6 q21-q22 |
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estructura cristalina de thermotoga maritima s-adenosilmetionina descarboxilasa |
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AdoMet_dc |
PF02675 |
IPR003826 |
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estructuras / ECOD | RCSB PDB ; PDBe ; PDBj | resumen de estructura |
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Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR003826