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Estreptolisina O
Identificadores
OrganismoStreptococcus pyogenes serotipo M1
Símboloslo
UniProtP0C0I3
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EstructurasModelo suizo
DominiosInterPro
Estreptolisina S
Identificadores
OrganismoStreptococcus pyogenes serotipo M4 (cepa MGAS10750)
Símbolosaga
UniProtQ1J7I0
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Las estreptolisinas son dos exotoxinas hemolíticas de Streptococcus . [1] [2] Los tipos incluyen estreptolisina O (SLO; slo ), que es lábil al oxígeno, y estreptolisina S (SLS; sagA ), que es estable al oxígeno. [3]

SLO es parte de la familia de citolisinas activadas por tiol . [4] Es hemolíticamente activo solo en un estado reducido reversiblemente. Es antigénica, por lo que su anticuerpo antiestreptolisina O puede ser detectada en un antiestreptolisina O titre .

SLS es estable en presencia de oxígeno. No es antigénico debido a su pequeño tamaño. A veces se considera una bacteriocina debido a las similitudes en la vía de síntesis. [5]

Estreptolisina O

La estreptolisina O (SLO; slo) es una toxina bacteriana que tiene cuatro dominios proteicos que se sabe que hacen que las membranas plasmáticas de las células animales sean permeables. Lo hace creando complejos de poros dentro de la membrana uniendo primero un monómero al colesterol que se encuentra en la membrana diana y luego formando un poro transmembrana oligomérico . [6] Esta toxina es excretada por una bacteria grampositiva Streptococcus pyogenes , bajo la clasificación de citolisina activada por tiol o CDC. Para que la estreptolisina O funcione eficazmente, necesita que haya una cantidad significativa de colesterol presente en la membrana diana. A diferencia de otras citolisinas dependientes del colesterol, SLO contiene un dominio N-terminal de 60 aminoácidos que hace que sea más fácil de identificar.

Se ha demostrado que la albúmina de suero humano neutraliza los efectos citotóxicos y hemolíticos de SLO a través de su unión en un sitio no convencional ubicado en el dominio II, previamente informado para interactuar también con toxinas de C. difficile . [7]

Esta toxina contiene efectos altamente antigénicos que hace que se producen el anticuerpo anti-estreptolisina O . Clínicamente, la presencia de estos anticuerpos puede indicar una reciente infección por estreptococos del Grupo A . También se sabe que la estreptolisina O facilita la apoptosis en los queratinocitos . Puede hacer esto mediante la translocación de NAD + glucohidrolasa (SPN) a través de la membrana de las células diana. Luego elimina el dominio N-terminal que detiene la translocación de SPN que conduce a la apoptosis mediada por SPN. [8]

Infecciones por estreptococos del grupo A

Las infecciones por estreptococos del grupo A son responsables de 517.000 muertes anuales en todo el mundo. No se sabe mucho sobre el mecanismo exacto de acción de estas infecciones, sin embargo, una vez que la infección está presente dentro de las células, puede causar efectos devastadores. Cuando se probó en células de endometrio humano, el 50% de las células murieron en las primeras dos horas como resultado de procesos estimulados por las proteasas Streptolysin O y SpeB. También se ha observado que tanto la esteptolisina O como la proteasa SpeB limitan la respuesta inmune innata. [9]

Estreptolisina S

La estreptolisina S (SLS; sagA ) es un factor de virulencia citolítico que es miembro de la familia de microcinas modificadas con tiazol / oxadool (TOMM). Esta citolisina es un péptido modificado postraduccionalmente que se sintetizó a través de una vía evolutiva natural. SLS es responsable de la apariencia β-hemolítica de Streptococcus pyogenes cuando se cultiva en placas de agar sangre. Su biosíntesis no se conoce completamente, sin embargo, es un factor de virulencia crítico para las infecciones por Streptococcus pyogenes . [10] SLS provoca su virulencia al dañar los tejidos blandos y también puede actuar como una molécula de señalización. Cuando se presenta a un huésped, afectará a sus fagocitos y también ayudará a introducir GAS a través de la barrera cutánea.[11]

Referencias

  1. ^ " estreptolisina " en el Diccionario médico de Dorland
  2. ^ Estreptolisina en los encabezados de temas médicos de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.(MeSH)
  3. ^ Sierig G, Cywes C, Wessels MR, Ashbaugh CD (enero de 2003). "Los efectos citotóxicos de la estreptolisina o y las estreptolisinas mejoran la virulencia de los estreptococos del grupo a mal encapsulados" . Infección e inmunidad . 71 (1): 446–55. doi : 10.1128 / IAI.71.1.446-455.2003 . PMC  143243 . PMID  12496195 .
  4. ^ Billington SJ, Jost BH, Songer JG (enero de 2000). "Citolisinas activadas por tiol: estructura, función y papel en la patogénesis" . Cartas de Microbiología FEMS . 182 (2): 197–205. doi : 10.1111 / j.1574-6968.2000.tb08895.x . PMID 10620666 . 
  5. ^ Lee SW, Mitchell DA, Markley AL, Hensler ME, Gonzalez D, Wohlrab A, et al. (Abril de 2008). "Descubrimiento de un grupo de genes biosintéticos de toxinas ampliamente distribuidos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (15): 5879–84. doi : 10.1073 / pnas.0801338105 . PMC 2311365 . PMID 18375757 .  
  6. ^ Abdel Ghani EM, Weis S, Walev I, Kehoe M, Bhakdi S, Palmer M (noviembre de 1999). "Estreptolisina O: la inhibición del cambio conformacional durante la unión a la membrana del monómero previene la oligomerización y la formación de poros". Bioquímica . 38 (46): 15204-11. doi : 10.1021 / bi991678y . PMID 10563803 . 
  7. ^ Vita GM, De Simone G, Leboffe L, Montagnani F, Mariotti D, Di Bella S, et al. (8 de diciembre de 2020). "La albúmina de suero humano se une a la toxina de estreptolisina O (SLO) producida por estreptococos del grupo A e inhibe sus efectos citotóxicos y hemolíticos" . Fronteras en inmunología . 11 : 507092. doi : 10.3389 / fimmu.2020.507092 . PMC 7752801 . PMID 33363530 .  
  8. ^ Reglinski M, Sriskandan S (2015). "Streptococcus pyogenes". Microbiología Médica Molecular . Elsevier. págs. 675–716. doi : 10.1016 / b978-0-12-397169-2.00038-x . ISBN 978-0-12-397169-2.
  9. ^ Weckel A, Guilbert T, Lambert C, Plainvert C, Goffinet F, Poyart C, et al. (Febrero de 2021). "Streptococcus pyogenes infecta el endometrio humano limitando la respuesta inmune innata" . La Revista de Investigación Clínica . 131 (4). bioRxiv 10.1101 / 713875 . doi : 10.1172 / jci130746 . PMC 7880408 . PMID 33320843 .   
  10. ^ Maxson T, Deane CD, Molloy EM, Cox CL, Markley AL, Lee SW, Mitchell DA (mayo de 2015). "Los inhibidores de la proteasa del VIH bloquean la producción de estreptolisina S" . Biología Química ACS . 10 (5): 1217–26. doi : 10.1021 / cb500843r . PMC 4574628 . PMID 25668590 .  
  11. ^ Molloy EM, Cotter PD, Hill C, Mitchell DA, Ross RP (agosto de 2011). "Factores de virulencia similares a la estreptolisina S: la continuación de sagA" . Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 9 (9): 670–81. doi : 10.1038 / nrmicro2624 . PMC 3928602 . PMID 21822292 .  
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