Las sinaptobrevinas ( isotipos 1-2 de sinaptobrevina ) son pequeñas proteínas integrales de membrana de vesículas secretoras con un peso molecular de 18 kilodalton (kDa) que forman parte de la familia de proteínas de membrana asociadas a vesículas (VAMP). [1] [2] [3] [4] [5]
Sinaptobrevina | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Sinaptobrevina | |||||||
Pfam | PF00957 | |||||||
InterPro | IPR016444 | |||||||
PROSITE | PDOC00368 | |||||||
SCOP2 | 1sfc / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 197 | |||||||
Proteína OPM | 4wy4 | |||||||
Membranome | 351 | |||||||
|
La sinaptobrevina es una de las proteínas SNARE implicadas en la formación de los complejos SNARE.
Estructura
De las cuatro hélices α del complejo central SNARE, una es aportada por sinaptobrevina, una por sintaxina y dos por SNAP-25 (en neuronas).
Función
Las proteínas SNARE son los componentes clave de la maquinaria molecular que impulsa la fusión de las membranas en la exocitosis . Sin embargo, su función está sujeta a ajustes por parte de varias proteínas reguladoras denominadas colectivamente maestros SNARE .
Clasificación
En la nomenclatura Q / R para organizar proteínas SNARE, los miembros de la familia VAMP / sinaptobrevina se clasifican como R-SNARE , llamados así por la presencia de una arginina en una ubicación específica dentro de la secuencia primaria de la proteína (a diferencia de las SNARE de la proteína). membrana diana, que contienen una glutamina y se denominan Q-SNARE ). La sinaptobrevina se clasifica como V-SNARE en la nomenclatura V / T, un esquema de clasificación alternativo en el que las SNARE se clasifican como V-SNARE y T-SNARE por su localización en vesículas y membranas diana, respectivamente. [6]
Significación clínica
La sinaptobrevina es degradada por la tetanoespasmina , una proteína derivada de la bacteria Clostridium tetani , que causa el tétanos . Una bacteria relacionada, Clostridium botulinum , produce la toxina botulínica . Existen varios serotipos de toxina botulínica en los que cada uno escinde enlaces peptídicos específicos de proteínas SNARE neuronales específicas, y la sinaptobrevina es esta proteína diana para varios de los serotipos.
Proteínas humanas que contienen este dominio
SEC22A ; SEC22B ; SYBL1 ; VAMP1 ; VAMP2 ; VAMP3 ; VAMP4 ; VAMP5 ; VAMP8 ; YKT6 ;
Referencias y notas
- ^ Baumert M, Maycox PR, Navone F, De Camilli P, Jahn R (1 de febrero de 1989). "Sinaptobrevina: una proteína de membrana integral de 18.000 daltons presente en pequeñas vesículas sinápticas de cerebro de rata" . EMBO J . 8 (2): 379–84. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03388.x . PMC 400817 . PMID 2498078 .
- ^ Bock JB, Scheller RH (octubre de 1999). "Las proteínas SNARE median la fusión de la bicapa lipídica" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (22): 12227–9. Código Bibliográfico : 1999PNAS ... 9612227B . doi : 10.1073 / pnas.96.22.12227 . PMC 34255 . PMID 10535902 .
- ^ Ernst JA, Brunger AT (2003). "Estructura de alta resolución, estabilidad y unión de sinaptotagmina de un complejo SNARE neuronal truncado" . J Biol Chem . 278 (10): 8630–6. doi : 10.1074 / jbc.M211889200 . PMID 12496247 .
- ^ Fasshauer D, Sutton RB, Brunger AT, Jahn R (diciembre de 1998). "Conserva las características estructurales del complejo de fusión sináptica: proteínas SNARE reclasificadas como Q- y R-SNARE" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (26): 15781–6. Código Bibliográfico : 1998PNAS ... 9515781F . doi : 10.1073 / pnas.95.26.15781 . PMC 28121 . PMID 9861047 .
- ^ Weber T, Zemelman BV, McNew JA, Westermann B, Gmachl M, Parlati F, Sollner TH, Rothman JE (1998). "SNAREpins: maquinaria mínima para la fusión de membranas". Celular . 92 (6): 759–72. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81404-X . PMID 9529252 . S2CID 5637048 .
- ^ Juan S. Bonifacino y Benjamin S. Glick. "Los mecanismos de formación de vesículas y fusión". Cell, vol. 116, 153–166, 23 de enero de 2004,
enlaces externos
- Synaptobrevin en los encabezados de temas médicos de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. (MeSH)
- Información de prescripción de Myobloc (rimabotulinumtoxinB)