La troponina I es una familia de proteínas del músculo cardíaco y esquelético . Es parte del complejo de la proteína troponina , donde se une a la actina en miofilamentos delgados para mantener el complejo actina-tropomiosina en su lugar. La troponina I evita que la miosina se una a la actina en el músculo relajado. Cuando el calcio se une a la troponina C, provoca cambios conformacionales que conducen a la dislocación de la troponina I. Posteriormente, la tropomiosina abandona el sitio de unión de la miosina sobre la actina, lo que lleva a la contracción del músculo. La letra I se da por su carácter inhibitorio. Es un marcador útil en el diagnóstico de laboratorio de infarto. [1]Ocurre en concentraciones plasmáticas diferentes, pero en las mismas circunstancias que la troponina T; cualquiera de las dos pruebas se puede realizar para confirmar el daño del músculo cardíaco y los laboratorios generalmente ofrecen una prueba u otra. [2]
Tres parálogos con patrones de expresión específicos de tejido únicos se expresan en humanos, que se enumeran a continuación con sus ubicaciones y accesiones OMIM :
cTnI
La troponina I cardíaca, a menudo denominada cTnI, se presenta en el tejido del músculo cardíaco mediante una única isoforma con un peso molecular de 23,9 kDa. Consta de 209 residuos de aminoácidos. El pI teórico de cTnI es 9.05. [3] cTnI se diferencia de otras troponinas debido a su extensión N-terminal de 26 aminoácidos. Esta extensión contiene dos serinas, los residuos 23 y 24, que son fosforilados por la proteína quinasa A en respuesta a la estimulación beta-adrenérgica y son importantes para aumentar la respuesta inotrópica. [4] La fosforilación de cTnI cambia la conformación de la proteína y modifica su interacción con otras troponinas, así como la interacción con anticuerpos anti-TnI. Estos cambios alteran la respuesta de los miofilamentos al calcio y son de interés para atacar la insuficiencia cardíaca. La monitorización de reacciones múltiples de cTnI humana ha revelado que hay 14 sitios de fosforilación y que el patrón de fosforilación observado en estos sitios cambia en respuesta a la enfermedad. [5] Se ha demostrado que la cTnI está fosforilada por la proteína quinasa A, la proteína quinasa C , la proteína quinasa G y la quinasa 3 activada por p21 . [6] Una parte significativa de la cTnI liberada en el torrente sanguíneo del paciente está fosforilada. [7] Durante más de 15 años, la cTnI ha sido conocida como un marcador confiable de lesión del tejido del músculo cardíaco. Se considera más sensible y significativamente más específico en el diagnóstico del infarto de miocardio que el " marcador de oro " de las últimas décadas - CK-MB , así como las isoenzimas creatincinasa total , mioglobina y lactato deshidrogenasa .
La troponina I no es del todo específica para el daño miocárdico secundario a un infarto. Otras causas de troponina I elevada incluyen insuficiencia renal crónica , insuficiencia cardíaca , hemorragia subaracnoidea y embolia pulmonar . [8] [9]
En medicina veterinaria, se ha observado un aumento de cTnI por daño miocárdico después de la toxicidad por ionóforos en el ganado. [10]
Ver también
enlaces externos
- Troponina + I en la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Títulos de materias médicas (MeSH)
Referencias
- ^ "Troponina" . labtestsonline .
- ^ "Troponina" . labtestsonline.org/ . 2019-01-09 . Consultado el 16 de julio de 2019 .
- ^ Kozlowski, LP (21 de octubre de 2016). "IPC - Calculadora de punto isoeléctrico" . Biology Direct . 11 (1): 55. doi : 10.1186 / s13062-016-0159-9 . PMC 5075173 . PMID 27769290 .
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- ^ Mannu GS, El uso no cardíaco y la importancia de las troponinas cardíacas. Scott Med J, 2014. 59 (3): pág. 172-8.
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- ^ https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fvets.2020.00531/abstract