La vía de translocación de arginina gemela ( vía Tat ) es una vía de exportación o secreción de proteínas que se encuentra en plantas , bacterias y arqueas . En contraste con la ruta Sec que transporta las proteínas en una forma desplegada, la vía Tat sirve para plegada activamente translocan proteínas a través de un lípido de membrana bicapa. En las plantas, la translocasa de Tat se encuentra en la membrana tilacoide del cloroplasto , donde actúa para exportar proteínas al lumen tilacoide. En las bacterias, la translocasa de Tat se encuentra en la membrana citoplasmática.y sirve para exportar proteínas a la envoltura celular o al espacio extracelular. [1] También se propone la existencia de una translocasa de Tat en las mitocondrias de las plantas . [2] [3]
TatC | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | TatC | |||||||
Pfam | PF00902 | |||||||
InterPro | IPR002033 | |||||||
TCDB | 2.A.64 | |||||||
Superfamilia OPM | 63 | |||||||
Proteína OPM | 4b4a | |||||||
Membranome | 435 | |||||||
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TatA / B / E | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | MttA_Hcf106 | |||||||
Pfam | PF02416 | |||||||
InterPro | IPR003369 | |||||||
TCDB | 2.A.64 | |||||||
Superfamilia OPM | 63 | |||||||
Proteína OPM | 2l16 | |||||||
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En la membrana tilacoide de la planta y en las bacterias gramnegativas, la translocasa de Tat se compone de tres proteínas de membrana esenciales; TatA, TatB y TatC. En la vía Tat más ampliamente estudiada, la de la bacteria Gram-negativa Escherichia coli , estas tres proteínas se expresan a partir de un operón con una cuarta proteína Tat, TatD, que no es necesaria para la función Tat. Una quinta proteína Tat TatE que es homóloga a la proteína TatA está presente en un nivel mucho más bajo en la célula que TatA y no se cree que desempeñe ningún papel significativo en la función Tat.
Las vías Tat de las bacterias Gram positivas se diferencian en que no tienen un componente TatB. En estas bacterias, el sistema Tat está formado por un solo componente TatA y TatC, siendo la proteína TatA bifuncional y cumpliendo las funciones de TatA y TatB de E. coli . [4]
El nombre de la ruta Tat se relaciona con un motivo líder de arginina gemela altamente conservado (S / TRRXFLK) que se encuentra en el péptido señal N terminal de las proteínas pasajeras correspondientes. [5] El péptido señal es eliminado por una peptidasa señal después de la liberación de la proteína transportada del complejo Tat. [6] Al menos dos moléculas TatC coexisten dentro de cada translocón Tat . [7] [8]
En patógenos
No todas las bacterias portan los genes tatABC en su genoma ; [9] sin embargo, de los que sí lo hacen, no parece haber discriminación entre patógenos y no patógenos. A pesar de ese hecho, algunas bacterias patógenas como Pseudomonas aeruginosa , Legionella pneumophila , Yersinia pseudotuberculosis y E. coli O157: H7 dependen de una vía Tat funcional para la virulencia total en modelos de infección. Además, se ha demostrado que varios factores de virulencia exportados dependen de la vía Tat. Una de estas categorías de factores de virulencia son las enzimas fosfolipasa C , que se ha demostrado que se exportan con Tat en Pseudomonas aeruginosa y se cree que se exportan con Tat en Mycobacterium tuberculosis .
Referencias
- ^ Sargent, F .; Berks, BC; Palmer, T. (2006). "Pioneros y pioneros: un sistema de orientación procariota para el transporte de proteínas plegadas" . FEMS Microbiol. Lett . 254 (2): 198-207. doi : 10.1111 / j.1574-6968.2005.00049.x . PMID 16445746 .
- ^ Carrie, Chris; Weißenberger, Stefan; Soll, Jürgen (15 de octubre de 2016). "Las mitocondrias vegetales contienen las subunidades de translocasas de proteínas TatB y TatC" . Revista de ciencia celular . 129 (20): 3935–3947. doi : 10.1242 / jcs.190975 . ISSN 0021-9533 .
- ^ Bennewitz, Bationa; Sharma, Mayank; Tannert, Franzisca; Klösgen, Ralf Bernd (noviembre de 2020). "La doble focalización de TatA apunta a una vía Tat similar a un cloroplasto en las mitocondrias de las plantas" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . 1867 (11): 118816. doi : 10.1016 / j.bbamcr.2020.118816 .
- ^ Barnett JP, Eijlander RT, Kuipers OP, Robinson C (2008). "Un sistema Tat mínimo de un organismo grampositivo: una subunidad TatA bifuncional participa en complejos TatAC y TatA discretos" . J. Biol. Chem . 283 (5): 2534-2542. doi : 10.1074 / jbc.M708134200 . PMID 18029357 .
- ^ Chaddock, AM; Mant, A .; Karnauchov, I .; Brink, S .; Herrmann, RG; Klösgen, RB; Robinson, C. (1995). "Un nuevo tipo de péptido señal: papel central de un motivo de arginina gemela en la transferencia de señales para la proteína tilacoide delta dependiente del pH translocasa" . EMBO J . 14 (12): 2715–2722. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb07272.x . PMC 398390 . PMID 7796800 .
- ^ Frielingsdorf, S .; Klösgen, RB (2007). "Requisitos previos para el procesamiento terminal de sustratos de Tat tilacoidal" . J. Biol. Chem . 282 (33): 24455–24462. doi : 10.1074 / jbc.M702630200 . PMID 17581816 .
- ^ Sargent F, Bogsch EG, Stanley NR, Wexler M, Robinson C, Berks BC, Palmer T (1998). "Superposición de funciones de componentes de una vía de exportación de proteínas independientes de Sec bacteriana" . Revista EMBO . 17 (13): 3640–50. doi : 10.1093 / emboj / 17.13.3640 . PMC 1170700 . PMID 9649434 .
- ^ Gouffi K, Santini CL, Wu LF (agosto de 2002). "Determinación de topología y análisis funcional de la proteína TatC de Escherichia coli" . FEBS Lett . 525 (1–3): 65–70. doi : 10.1016 / s0014-5793 (02) 03069-7 . PMID 12163163 .
- ^ Organismo