Translocón
El translocón (también conocido como translocador o canal de translocación ) es un complejo de proteínas asociado con la translocación de polipéptidos a través de las membranas. [1] En eucariotas, el término translocón se refiere más comúnmente al complejo que transporta polipéptidos nacientes con una secuencia de señal de dirección hacia el espacio interior (cisternal o lumenal) del retículo endoplásmico (RE) desde el citosol . Este proceso de translocación requiere que la proteína cruce una bicapa lipídica hidrofóbica. . El mismo complejo también se utiliza para integrar proteínas nacientes en la propia membrana ( proteínas de membrana ). En los procariotas , un complejo proteico similar transporta polipéptidos a través de la membrana plasmática (interna) o integra proteínas de la membrana. [2] En cualquier caso, el complejo de proteínas se forma a partir de proteínas Sec (Sec: secretoras), siendo el canal el hetrotrimérico Sec61 . [3] En procariotas, el complejo de canales homólogos se conoce como SecYEG. [4]
Este artículo se centra en los translocones nativos de la célula, pero los patógenos también pueden ensamblar otros translocones en las membranas del huésped, lo que les permite exportar factores de virulencia a sus células diana. [5]
El canal de translocación es un complejo proteico hetero-trimérico llamado SecYEG en procariotas y Sec61 en eucariotas. [6] Consta de las subunidades SecY, SecE y SecG. La estructura de este canal, en estado inactivo, ha sido resuelta mediante cristalografía de rayos X en arqueas . [4] SecY es la subunidad de poros grandes. En una vista lateral, el canal tiene forma de reloj de arena, con un embudo a cada lado. El embudo extracelular tiene un pequeño "tapón" formado a partir de una hélice alfa. En el medio de la membrana hay una construcción, formada por un anillo de poros de seis aminoácidos hidrófobos que proyectan sus cadenas laterales hacia adentro. Durante la translocación de proteínas, el tapón se aparta y una cadena polipeptídica se mueve desde el embudo citoplasmático, a través del anillo poroso, el embudo extracelular, hacia el espacio extracelular. Los segmentos hidrófobos de las proteínas de membrana salen lateralmente a través de la puerta lateral hacia la fase lipídica y se convierten en segmentos que atraviesan la membrana. [4]
En las bacterias, SecYEG forma un complejo con SecDF, YajC y YidC. [7] [8] En eucariotas, Sec61 forma un complejo con el complejo oligosacaril transferasa , el complejo TRAP y la proteína de membrana TRAM (posible acompañante). Para otros componentes, como el complejo de peptidasa señal y el receptor SRP, no está claro hasta qué punto se asocian solo de forma transitoria con el complejo translocón. [9]
El canal permite que los péptidos se muevan en cualquier dirección, por lo que se requieren sistemas adicionales en el translocón para mover el péptido en una dirección específica. Hay tres tipos de translocación: translocación cotraduccional que ocurre cuando ocurre la traducción, y dos tipos de translocación postraduccional que ocurren después de la traducción, cada uno visto en eucariotas y bacterias. Mientras que los eucariotas despliegan la proteína con BiP y usan otros complejos para transportar el péptido, las bacterias usan la SecA ATPasa. [10]
En la translocación co-traduccional, el translocón se asocia con el ribosoma de modo que una cadena polipeptídica naciente en crecimiento se mueve desde el túnel del ribosoma al canal SecY. El translocón (translocador) actúa como un canal a través de la membrana hidrofóbica del retículo endoplásmico (después de que el SRP se ha disociado y continúa la traducción). El polipéptido emergente se enhebra a través del canal como una cadena desplegada de aminoácidos, potencialmente impulsado por un trinquete browniano . Una vez finalizada la traducción, una peptidasa señal escinde el péptido señal corto de la proteína naciente, dejando el polipéptido libre en el interior del retículo endoplásmico. [11] [12]
