El colágeno de tipo III es un homotrímero o una proteína compuesta por tres cadenas de péptidos idénticos ( monómeros ), cada una de las cuales se denomina cadena alfa 1 de colágeno de tipo III . Formalmente, los monómeros se denominan colágeno tipo III, la cadena de alfa-1 y en los seres humanos son codificados por el COL3A1 gene . El colágeno de tipo III es uno de los colágenos fibrilares cuyas proteínas tienen un dominio de triple hélice largo e inflexible. [5]
COL3A1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | COL3A1 , EDS4A, colágeno tipo III alfa 1, colágeno tipo III alfa 1 cadena, EDSVASC, PMGEDSV | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 120180 MGI : 88453 HomoloGene : 55433 GeneCards : COL3A1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Cr 2: 188,97 - 189,01 Mb | Crónicas 1: 45,31 - 45,35 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Estructura y función de las proteínas
El colágeno de tipo III es sintetizado por las células como pre-procolágeno. [6]
El péptido señal se escinde produciendo una molécula de procolágeno. Tres cadenas de procolágeno de tipo III idénticas se unen en los extremos carboxi-terminales y la estructura se estabiliza mediante la formación de enlaces disulfuro . Cada cadena individual se pliega en una hélice izquierda y las tres cadenas se envuelven juntas en una superhélice derecha, la triple hélice. Antes de ensamblar la superhélice, cada monómero se somete a una serie de modificaciones postraduccionales que se producen mientras se traduce el monómero . En primer lugar, del orden de 145 residuos prolilo de los 239 en el dominio de triple hélice se hidroxilan a 4-hidroxiprolina mediante prolil-4-hidroxilasa. En segundo lugar, algunos de los residuos de lisina están hidroxilados o glicosilados , y algunos residuos de lisina así como de hidroxilisina sufren desaminación oxidativa catalizada por lisil oxidasa . Otras modificaciones postraduccionales ocurren después de que se forma la triple hélice. Los grandes dominios globulares de ambos extremos de la molécula son eliminados por las proteinasas terminales C y amino (N) para generar monómeros de colágeno de tipo III de triple hélice llamados tropocolágeno . Además, se forman enlaces cruzados entre ciertos residuos de lisina e hidroxilisina. En el espacio extracelular de los tejidos, los monómeros de colágeno de tipo III se ensamblan en fibrillas macromoleculares, que se agregan en fibras, proporcionando una estructura de soporte fuerte para los tejidos que requieren resistencia a la tracción.
La conformación de triple hélice, que es un rasgo característico de todos los colágenos fibrilares, es posible debido a la presencia de una glicina como cada tercer aminoácido en la secuencia de aproximadamente 1000 aminoácidos. Cuando se forma la superhélice derecha, los residuos de glicina de cada uno de los monómeros se colocan en el centro de la superhélice (donde los tres monómeros se "tocan"). Cada hélice izquierda se caracteriza por un giro completo en aproximadamente 3,3 aminoácidos. La periodicidad inducida por las glicinas en espacios no enteros da como resultado una superhélice que completa una vuelta en aproximadamente 20 aminoácidos. Esta secuencia (Gly-XY) n se repite 343 veces en la molécula de colágeno de tipo III. La prolina o hidroxiprolina se encuentra a menudo en la posición X e Y, lo que da estabilidad a la triple hélice.
Además de ser un componente estructural integral de muchos órganos, el colágeno tipo III también es un regulador importante del diámetro de las fibrillas de colágeno tipo I y II. También se sabe que el colágeno de tipo III facilita la agregación plaquetaria a través de su unión a las plaquetas y, por lo tanto, desempeña un papel importante en la coagulación de la sangre.
Distribución de tejidos
El colágeno de tipo III se encuentra como un componente estructural importante en órganos huecos como los grandes vasos sanguíneos, el útero y el intestino. También se encuentra en muchos otros tejidos junto con el colágeno tipo I.
Gene
El gen COL3A1 está ubicado en el brazo largo (q) del cromosoma 2 en 2q32.2, entre las posiciones 188,974,372 y 189,012,745. El gen tiene 51 exones y una longitud de aproximadamente 40 kpb. [7] El gen COL3A1 está en orientación de cola con cola con un gen para otro colágeno fibrilar, llamado COL5A2. [7]
Se generan dos transcripciones a partir del gen utilizando diferentes sitios de poliadenilación. [8] Aunque se han detectado transcripciones empalmadas alternativamente para este gen, son el resultado de mutaciones; estas mutaciones alteran el empalme del ARN, lo que a menudo conduce a la exclusión de un exón o al uso de sitios de empalme críptico. [9] [10] [11] La proteína defectuosa resultante es la causa de una enfermedad rara y grave, el tipo vascular del síndrome de Ehlers-Danlos (vEDS). Estos estudios también han proporcionado información importante sobre los mecanismos de corte y empalme de ARN en genes de múltiples exones. [11] [9]
Significación clínica
Las mutaciones en el gen COL3A1 causan el síndrome de Ehlers-Danlos, de tipo vascular (vEDS; también conocido como EDS tipo IV; OMIM 130050). Es la forma más grave de EDS, ya que los pacientes a menudo mueren repentinamente debido a la rotura de arterias grandes u otros órganos huecos. [12]
También se ha encontrado que algunos pacientes con aneurismas arteriales sin signos claros de EDS tienen mutaciones COL3A1. [13] [14] [15]
Más recientemente, también se han identificado mutaciones en COL3A1 en pacientes con anomalías cerebrales graves, lo que sugiere que el colágeno tipo III es importante para el desarrollo normal del cerebro durante la embriogénesis. [16] [17] [18] [19] Esta enfermedad es similar a la causada por mutaciones en GRP56 (OMIM 606854). El colágeno de tipo III es un ligando conocido para el receptor GRP56.
La primera mutación de base única en el gen COL3A1 se informó en 1989 en un paciente con vEDS y cambió un aminoácido glicina a serina [20]. Desde entonces, se han caracterizado más de 600 mutaciones diferentes en el gen COL3A1. [21] Aproximadamente 2/3 de estas mutaciones cambian un aminoácido de glicina a otro aminoácido en la región de triple hélice de la cadena proteica. [12] También se ha identificado una gran cantidad de mutaciones de empalme de ARN. [11] [9] Curiosamente, la mayoría de estas mutaciones conducen a un salto de exón y producen un polipéptido más corto , en el que los tripletes Gly-Xaa-Yaa permanecen en el marco y no hay codones de terminación prematura.
Las consecuencias funcionales de las mutaciones COL3A1 se pueden estudiar en un sistema de cultivo celular. Se obtiene una pequeña biopsia de piel del paciente y se utiliza para iniciar el cultivo de fibroblastos cutáneos que expresan colágeno tipo III. [13] La proteína de colágeno tipo III sintetizada por estas células puede estudiarse por su estabilidad térmica. En otras palabras, los colágenos pueden someterse a una breve digestión mediante proteinasas llamadas tripsina y quimotripsina a temperaturas crecientes. Las moléculas de colágeno de tipo III intactas, que han formado una triple hélice estable, pueden resistir dicho tratamiento hasta aproximadamente 41 ° C, mientras que las moléculas con mutaciones que conducen a sustituciones de glicina se deshacen a una temperatura mucho más baja.
Es difícil predecir la gravedad clínica según el tipo y la ubicación de las mutaciones COL3A1. [22] [23] Otra implicación clínica importante es que varios estudios han informado sobre el mosaicismo. [12] [24] Esto se refiere a una situación en la que uno de los padres porta la mutación en algunas células, pero no en todas, y parece fenotípicamente saludable, pero tiene más de una descendencia afectada. En tal situación, el riesgo para otro niño afectado es mayor que en un padre genotípicamente normal. [25]
El colágeno de tipo III también podría ser importante en varias otras enfermedades humanas. Se encuentran mayores cantidades de colágeno tipo III en muchas afecciones fibróticas como la fibrosis hepática y renal y la esclerosis sistémica. [26] [27] [28] [29] [30] [31] Esto ha llevado a la búsqueda de biomarcadores séricos que podrían usarse para diagnosticar estas afecciones sin tener que obtener una biopsia de tejido. El biomarcador más utilizado es el propéptido N-terminal del procolágeno de tipo III, que se escinde durante la biosíntesis del colágeno de tipo III. [32]
Modelos animales
Se han informado cuatro modelos de ratón diferentes con defectos de Col3a1. [33] [34] [35] [36] La inactivación del gen Col3a1 murino mediante la técnica de recombinación homóloga condujo a una vida más corta en ratones mutantes homocigotos. Los ratones murieron prematuramente por una rotura de arterias principales que imitaba el fenotipo vEDS humano. Estos ratones también tenían una grave malformación del cerebro. Otro estudio descubrió ratones con una gran deleción natural del gen Col3a1. Estos ratones murieron repentinamente debido a disecciones aórticas torácicas. El tercer tipo de ratones mutantes fueron los ratones transgénicos con una mutación Gly182Ser. Estos ratones desarrollaron graves heridas en la piel, demostraron fragilidad vascular en forma de resistencia a la tracción reducida y murieron prematuramente a la edad de 13-14 semanas. El cuarto modelo de ratón con el gen Col3a1 defectuoso es el ratón de piel apretada (Tsk2 / +), que se asemeja a la esclerosis sistémica humana.
Ver también
- Colágeno
- Síndrome de Ehlers-Danlos
Notas
Referencias
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enlaces externos
- Colágeno + tipo + III en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- "COL3A1" . Base de datos de variantes del síndrome de Ehlers Danlos .
- "Informe para CCDS2297.1" . Base de datos de secuencia de codificación de consenso (CDS) . Centro Nacional de Información Biotecnológica (NCBI).
- "Síndrome de Ehlers-Danlos tipo IV" . GeneReview . NCBI / NIH / UW.