La zona pelúcida (plural zonae pellucidae , también capa de huevo o zona pelúcida ) es una capa de glicoproteína que rodea la membrana plasmática de los ovocitos de mamíferos . Es una parte constitutiva vital del ovocito. La zona pelúcida aparece por primera vez en los ovocitos primarios unilaminares. Es secretado tanto por el ovocito como por los folículos ováricos . La zona pelúcida está rodeada por la corona radiata . La corona está compuesta por células que cuidan del óvulo cuando es emitido por el ovario. [1]
Zona pelúcida | |
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Identificadores | |
Malla | D015044 |
FMA | 18674 |
Terminología anatómica [ editar en Wikidata ] |
Esta estructura se une a los espermatozoides y es necesaria para iniciar la reacción del acrosoma . En el ratón (el sistema de mamíferos mejor caracterizado), la zona glicoproteína, ZP3 , es responsable de la unión de los espermatozoides, adhiriéndose a las proteínas de la membrana plasmática de los espermatozoides. Entonces, ZP3 participa en la inducción de la reacción del acrosoma, mediante la cual un espermatozoide libera el contenido de la vesícula acrosómica . La caracterización exacta de lo que ocurre en otras especies se ha vuelto más complicada a medida que se han identificado más proteínas de la zona. [2] [3]
En los humanos, cinco días después de la fertilización, el blastocisto realiza la eclosión de la zona ; la zona pelúcida se degenera y se descompone, para ser reemplazada por la capa subyacente de células trofoblásticas . La zona pelúcida es esencial para el crecimiento y la fertilización de los ovocitos .
Estructura
La zona pelúcida es una matriz translúcida de glicoproteínas que rodea al ovocito de mamífero y su formación es fundamental para una fertilización exitosa. [4] En los no mamíferos se llama membrana vitelina o envoltura vitelina. [5]
Función
La membrana gruesa de la zona pelúcida funciona para permitir solo la fertilización específica de la especie; para prevenir la poliespermia y permitir la reacción del acrosoma para la adhesión y penetración exitosas del espermatozoide . Las principales glicoproteínas responsables de la cubierta del huevo se conocen como proteínas de unión a los espermatozoides . [6]
Las cuatro principales proteínas de unión a los espermatozoides, o receptores de espermatozoides, son ZP1 , ZP2 , ZP3 y ZP4 . Se unen a los espermatozoides capacitados e inducen la reacción del acrosoma . La fertilización exitosa depende de la capacidad de los espermatozoides para penetrar en la matriz extracelular de la zona pelúcida que rodea al óvulo. En el raton:
- ZP3 permite la unión de espermatozoides específicos de la especie
- ZP2 media la unión posterior de los espermatozoides
- ZP1 eslabones cruzados ZP2 y ZP3.
Actualmente no se dispone de datos con proteína humana nativa.
Inmunocontracepción
Las glicoproteínas que contienen el módulo ZP ZP1 , ZP2 , ZP3 y ZP4 son objetivos para la inmunocontracepción en mamíferos.
En los no mamíferos, la zona pelúcida se denomina membrana o envoltura vitelina , y envoltura vitelina en los insectos , y desempeña un papel importante en la prevención del cruzamiento de diferentes especies, especialmente en especies como los peces que fertilizan fuera del cuerpo.
La zona pelúcida se usa comúnmente para controlar los problemas de la población de vida silvestre mediante inmunocontracepción. Cuando la zona pelúcida de una especie animal se inyecta en el torrente sanguíneo de otra, resulta en la esterilidad de la segunda especie debido a la respuesta inmune . Este efecto puede ser temporal o permanente, según el método utilizado. En Nueva Jersey , se ha probado la inmunocontracepción con zona pelúcida porcina para el control de ciervos . [7]
Imágenes Adicionales
Primeras etapas de segmentación de un óvulo de mamífero
Sección de folículo ovárico vesicular de gato, x 50
Las etapas iniciales de la embriogénesis humana.
Referencias
- ^ Gilbert, Scott (2013). Biología del desarrollo . Sinauer Associates Inc. p. 123. ISBN 9781605351926.
- ^ Conner, SJ; Hughes, DC (2003). "Análisis de genes homólogos de peces ZP1 / ZPB - evidencia de duplicación del genoma y modelos de evolución específicos de la amplificación" . Reproducción . 126 (3): 347–52. doi : 10.1530 / rep.0.1260347 . PMID 12968942 .
- ^ Conner, SJ; Lefièvre, L; Hughes, DC; Barratt, CL (2005). "Rompiendo el huevo: Mayor complejidad en la zona pelúcida". Reproducción humana . 20 (5): 1148–52. doi : 10.1093 / humrep / deh835 . PMID 15760956 .
- ^ Gupta, SK; et al. (Septiembre 2012). "Glicoproteínas de la zona pelúcida de mamíferos: estructura y función durante la fertilización". Investigación de células y tejidos . 349 (3): 665–78. doi : 10.1007 / s00441-011-1319-y . PMID 22298023 .
- ^ Monné, M; Jovine, L (octubre de 2011). "Una vista estructural de la arquitectura de la capa del huevo y su función en la fertilización" . Biología de la reproducción . 85 (4): 661–9. doi : 10.1095 / biolreprod.111.092098 . PMID 21715714 .
- ^ Gupta, SK; Bansal, P; Ganguly, A; Bhandari, B; Chakrabarti, K (diciembre de 2009). "Glucoproteínas de la zona pelúcida humana: relevancia funcional durante la fertilización". Revista de inmunología reproductiva . 83 (1–2): 50–5. doi : 10.1016 / j.jri.2009.07.008 . PMID 19850354 .
- ^ "Manejo de ciervos basado en la comunidad" . Departamento de Protección Ambiental de Nueva Jersey. 24 de septiembre de 2014 . Consultado el 8 de julio de 2015 .
Otras lecturas
- Bork, Peer; Sander, Chris (1992). "Un gran dominio común a los receptores de esperma (Zp2 y Zp3) y al receptor de TGF-β tipo III" . Cartas FEBS . 300 (3): 237–40. doi : 10.1016 / 0014-5793 (92) 80853-9 . PMID 1313375 .
- Oehninger, Sergio (2003). "Caracterización bioquímica y funcional de la zona pelúcida humana" . Biomedicina reproductiva en línea . 7 (6): 641–8. doi : 10.1016 / S1472-6483 (10) 62086-X . PMID 14748962 .
- Boja, ES; Hoodbhoy, T; Fales, HM; Dean, J (2003). "Caracterización estructural de proteínas nativas de la Zona pelúcida de ratón mediante espectrometría de masas" . Revista de Química Biológica . 278 (36): 34189–202. doi : 10.1074 / jbc.M304026200 . PMID 12799386 .
- Bagnell C (2005). "Reproducción animal". Departamento de Ciencias Animales de la Universidad de Rutgers. [ verificación necesaria ]
- Jovine, Luca; Darie, Costel C .; Litscher, Eveline S .; Wassarman, Paul M. (2005). "Proteínas de dominio de Zona Pellucida". Revisión anual de bioquímica . 74 : 83-114. doi : 10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133039 . PMID 15952882 .
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- Han, Ling; Monné, Magnus; Okumura, Hiroki; Schwend, Thomas; Cherry, Amy L .; Flot, David; Matsuda, Tsukasa; Jovine, Luca (2010). "Información sobre el ensamblaje de la capa del huevo y la interacción óvulo-esperma de la estructura de rayos X de ZP3 de longitud completa". Celular . 143 (3): 404-15. doi : 10.1016 / j.cell.2010.09.041 . PMID 20970175 .
enlaces externos
- Imagen de histología: 18404loa - Sistema de aprendizaje de histología en la Universidad de Boston - "Sistema reproductor femenino: ovario, cúmulo oophorus"
- Imagen de histología: 14805loa - Sistema de aprendizaje de histología en la Universidad de Boston - "Sistema reproductor femenino: ovario, folículo primario multilaminar"
- Foto de anatomía: Reproductiva / mamífero / ovario2 / ovario7 - Organología comparada en la Universidad de California, Davis - "Mamífero, ovario canino (LM, alto)"
- Imagen en um.edu.mt
- Imagen en um.edu.mt