La retina (también conocida como retinaldehído ) es un cromóforo poliénico , unido a proteínas llamadas opsinas , y es la base química de la visión animal.
Nombres | |
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Nombre IUPAC preferido (2 E , 4 E , 6 E , 8 E ) -3,7-Dimetil-9- (2,6,6-trimetilciclohex-1-en-1-il) nona-2,4,6,8-tetraenal | |
Otros nombres
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Identificadores | |
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Modelo 3D ( JSmol ) | |
ChemSpider | |
Tarjeta de información ECHA | 100.003.760 |
PubChem CID | |
UNII | |
Tablero CompTox ( EPA ) | |
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Propiedades | |
C 20 H 28 O | |
Masa molar | 284,443 g · mol −1 |
Apariencia | Cristales anaranjados de éter de petróleo [1] |
Punto de fusion | 61 a 64 ° C (142 a 147 ° F; 334 a 337 K) [1] |
Casi insoluble | |
Solubilidad en grasas | Soluble |
Compuestos relacionados | |
Compuestos relacionados | retinol ; ácido retinoico ; betacaroteno ; deshidroretinal ; 3-hidroxiretinal; 4-hidroxiretinal |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
verificar ( ¿qué es ?) | |
Referencias de Infobox | |
La retina permite que ciertos microorganismos conviertan la luz en energía metabólica.
Hay muchas formas de vitamina A , todas las cuales se convierten en retina, lo que no se puede producir sin ellas. La retina en sí se considera una forma de vitamina A cuando la ingiere un animal. El número de moléculas diferentes que se pueden convertir en retina varía de una especie a otra. La retina se llamaba originalmente retinene , [2] y se le cambió el nombre a [3] después de que se descubrió que era vitamina A aldehído . [4] [5]
Los animales vertebrados ingieren la retina directamente de la carne o la producen a partir de carotenoides , ya sea a partir de α-caroteno o β-caroteno , ambos carotenos . También la producen a partir de β-criptoxantina , un tipo de xantofila . Estos carotenoides deben obtenerse de plantas u otros organismos fotosintéticos . Los animales no pueden convertir otros carotenoides en retina. Algunos carnívoros no pueden convertir ningún carotenoide en absoluto. Las otras formas principales de vitamina A, el retinol y una forma parcialmente activa, el ácido retinoico , pueden producirse a partir de la retina.
Los invertebrados como los insectos y los calamares utilizan formas hidroxiladas de retina en sus sistemas visuales, que se derivan de la conversión de otras xantofilas .
Metabolismo de la vitamina A
Los organismos vivos producen la retina (RAL) mediante la escisión oxidativa irreversible de los carotenoides. [6] Por ejemplo:
- betacaroteno + O 2 → 2 retinal
catalizada por una betacaroteno 15,15'-monooxigenasa [7] o una betacaroteno 15,15'-dioxigenasa. [8] Así como los carotenoides son los precursores de la retina, la retina es el precursor de las otras formas de vitamina A. La retina es interconvertible con el retinol (ROL), la forma de transporte y almacenamiento de la vitamina A:
- retinal + NADPH + H + ⇌ retinol + NADP +
- retinol + NAD + ⇌ retinal + NADH + H +
catalizada por retinol deshidrogenasas (RDH) [9] y alcohol deshidrogenasas (ADH). [10] El retinol se llama alcohol de vitamina A o, más a menudo, simplemente vitamina A. La retina también se puede oxidar a ácido retinoico (RA):
- retinal + NAD + + H 2 O → ácido retinoico + NADH + H + (catalizado por RALDH)
- retinal + O 2 + H 2 O → ácido retinoico + H 2 O 2 (catalizado por la oxidasa retiniana)
catalizadas por deshidrogenasas retinianas [11], también conocidas como retinaldehído deshidrogenasas (RALDH) [10] , así como oxidasas retinianas . [12] El ácido retinoico, a veces llamado ácido de vitamina A , es una importante molécula de señalización y una hormona en los animales vertebrados.
Visión
La retina es un cromóforo conjugado . En el ojo humano , retinal comienza en un 11- cis retinal de configuración, que - en la captura de un fotón de la longitud de onda correcta - endereza a cabo en un todo- trans configuración retinal. Este cambio de configuración empuja contra una proteína opsina en la retina , lo que desencadena una cascada de señalización química, que puede resultar en la percepción de luz o imágenes por parte del cerebro humano. El espectro de absorbancia del cromóforo depende de sus interacciones con la proteína opsina a la que está unido, de modo que diferentes complejos retinal-opsina absorberán fotones de diferentes longitudes de onda (es decir, diferentes colores de luz).
Opsins
Las opsinas son proteínas y pigmentos visuales de unión a la retina que se encuentran en las células fotorreceptoras de las retinas de los ojos. Una opsina se organiza en un paquete de siete hélices alfa transmembrana conectadas por seis bucles. En las células bastón , las moléculas de opsina están incrustadas en las membranas de los discos, que están completamente dentro de la célula. La cabeza del extremo N de la molécula se extiende hacia el interior del disco y la cola del extremo C se extiende hacia el citoplasma de la célula. En las células de los conos, los discos están definidos por la membrana plasmática de la célula , de modo que la cabeza del extremo N se extiende fuera de la célula. La retina se une covalentemente a una lisina en la hélice transmembrana más cercana al extremo C-terminal de la proteína a través de un enlace de base de Schiff . La formación del enlace de la base de Schiff implica eliminar el átomo de oxígeno de la retina y dos átomos de hidrógeno del grupo amino libre de lisina, dando H 2 O. La retinilideno es el grupo divalente formado al eliminar el átomo de oxígeno de la retina, por lo que se han llamado opsinas proteínas de retinilideno .
Las opsinas son receptores acoplados a proteína G prototípicos (GPCR). [13] La rodopsina bovina, la opsina de las células bastón del ganado, fue el primer GPCR en tener su estructura de rayos X determinada. [14] La rodopsina bovina contiene 348 residuos de aminoácidos. El cromóforo retiniano se une a Lys 296 .
Aunque los mamíferos usan la retina exclusivamente como cromóforo de opsina, otros grupos de animales usan adicionalmente cuatro cromóforos estrechamente relacionados con la retina: 3,4-didehidroretinal (vitamina A 2 ), (3 R ) -3-hidroxiretinal, (3 S ) -3- hidroxiretinal (tanto vitamina A 3 ) como (4 R ) -4-hidroxiretinal (vitamina A 4 ). Muchos peces y anfibios usan 3,4-didehidroretinal, también llamado dehidroretinal . Con la excepción del suborden dípteros Cyclorrhapha (las llamadas moscas superiores), todos los insectos examinados utilizan el enantiómero ( R ) del 3-hidroxiretinal. El enantiómero ( R ) es de esperar si el 3-hidroxiretinal se produce directamente a partir de carotenoides xantofílicos . Cyclorrhaphans, incluida Drosophila , usan (3 S ) -3-hidroxiretinal. [15] [16] Se ha encontrado que los calamares luciérnagas usan (4 R ) -4-hidroxiretinal.
Ciclo visual
El ciclo visual es una vía enzimática circular , que es el principio de la fototransducción. Regenera 11- cis -retinal. Por ejemplo, el ciclo visual de los bastoncillos de mamíferos es el siguiente:
- todo- trans éster -retinyl + H 2 O → 11- cis -retinol + ácido graso ; Isomerohidrolasas RPE65 , [17]
- 11- cis -retinol + NAD + → 11- cis -retinal + NADH + H + ; 11- cis -retinol deshidrogenasas,
- 11- cis retinal + aporhodopsin → rodopsina + H 2 O; forma un enlace de base de Schiff a lisina , -CH = N + H-,
- rodopsina + hν → metarrodopsina II, es decir, 11- cis fotoisomeriza a todo- trans ,
- rodopsina + hν → fotorrodopsina → batorodopsina → lumirodopsina → metarrodopsina I → metarrodopsina II,
- metarodopsina II + H 2 O → aporhodopsin + todo- trans retinal,
- todo- trans -retinal + NADPH + H + → todo- trans -retinol + NADP + ; todas- trans -retinol deshidrogenasas ,
- todo- trans -retinol + ácido graso → todo- trans éster -retinyl + H 2 O; lecitina retinol aciltransferasas (LRAT). [18]
Los pasos 3, 4, 5 y 6 ocurren en los segmentos externos de la celda de varilla ; Los pasos 1, 2 y 7 ocurren en las células del epitelio pigmentario de la retina (EPR).
Las isomerohidrolasas de RPE65 son homólogas con las betacaroteno monooxigenasas; [6] la enzima homóloga ninaB en Drosophila tiene actividad carotenoide oxigenasa formadora de retina y actividad de isomerasa todo- trans a 11- cis . [19]
Rodopsinas microbianas
Todo - trans - retinal es también un componente esencial de opsinas microbianas tales como bacteriorrodopsina , canalrodopsina y halodopsina . En estas moléculas, la luz hace que el todo- trans -retinal se convierta en 13- cis retinal, que luego regresa a todo- trans -retinal en el estado oscuro. Estas proteínas no están relacionadas evolutivamente con las opsinas animales y no son GPCR; el hecho de que ambos usen retina es el resultado de una evolución convergente . [20]
Historia
El bioquímico estadounidense George Wald y otros habían delineado el ciclo visual en 1958. Por su trabajo, Wald ganó una parte del Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1967 con Haldan Keffer Hartline y Ragnar Granit . [21]
Ver también
- Fototransducción visual
- Percepción visual
- Sistema sensorial
- Hipótesis de la Tierra Púrpura
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
- Primeros pasos de la visión - Museo Nacional de la Salud
- Cambios moleculares inducidos por la luz y la visión
- Anatomía de la retina y capacidades visuales
- De retina