Aminoácidos


Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos funcionales amino [a] ( −NH + 3 ) y carboxilato −CO - 2 , junto con una cadena lateral (grupo R) específico para cada aminoácido. [1] Los elementos presentes en cada aminoácido son carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); Además, el azufre (S) está presente en las cadenas laterales de cisteína y metionina , y selenio. (Se) en el aminoácido menos común selenocisteína . Se sabe que más de 500 aminoácidos naturales constituyen unidades monoméricas de péptidos, incluidas proteínas, a partir de 2020 [2] (aunque solo aparecen 20 en el código genético , más la selenocisteína, que está codificada de una manera especial) [3].

Los aminoácidos son nombrados formalmente por la Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica de la IUPAC-IUBMB [4] en términos de la estructura ficticia "neutra" que se muestra en la ilustración. Por ejemplo, el nombre sistemático de la alanina es ácido 2-aminopropanoico, basado en la fórmula CH 3 -CH (NH 2 ) -COOH . La Comisión justificó este enfoque de la siguiente manera:

Los nombres y fórmulas sistemáticos dados se refieren a formas hipotéticas en las que los grupos amino no están protonados y los grupos carboxilo no están disociados. Esta convención es útil para evitar varios problemas de nomenclatura, pero no debe interpretarse en el sentido de que estas estructuras representan una fracción apreciable de las moléculas de aminoácidos.

La última parte de la segunda oración ("[Esto] no debe interpretarse en el sentido de que estas estructuras representan una fracción apreciable de las moléculas de aminoácidos") es vital.

Se pueden clasificar según las ubicaciones de los grupos funcionales estructurales centrales, como alfa- (α-) , beta- (β-) , gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoácidos; otras categorías se refieren a polaridad , ionización y tipo de grupo de cadena lateral ( alifático , acíclico , aromático , que contiene hidroxilo o azufre , etc.). En forma de proteínas , los residuos de aminoácidos forman el segundo componente más grande (el agua es el más grande) de los músculos humanos y otrostejidos . [5] Más allá de su papel como residuos en las proteínas, los aminoácidos participan en una serie de procesos como el transporte de neurotransmisores y la biosíntesis .

Los primeros aminoácidos se descubrieron a principios del siglo XIX. [6] [7] En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de espárragos que posteriormente se denominó asparagina , el primer aminoácido descubierto. [8] [9] La cistina se descubrió en 1810, [10] aunque su monómero, la cisteína , permaneció sin descubrir hasta 1884. [11] [9] [b] La glicina y la leucina se descubrieron en 1820. [12]El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose , quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los requerimientos diarios mínimos de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo. [13] [14]


Estructura de un L-aminoácido genérico en la forma "neutra" necesaria para definir un nombre sistemático, sin implicar que esta forma exista realmente en cantidades detectables, ya sea en solución acuosa o en estado sólido.
Estructura de la prolina
Cadenas laterales de fenilalanina (izquierda), tirosina (centro) y triptófano (derecha)
Cadenas laterales de histidina (izquierda), lisina (centro) y arginina (derecha)
Ionización y carácter Brønsted de amino N-terminal, carboxilato C-terminal y cadenas laterales de residuos de aminoácidos
Compuesto de curvas de titulación de veinte aminoácidos proteinogénicos agrupados por categoría de cadena lateral
β-Alanina y su isómero α-alanina
El aminoácido selenocisteína
Participación de aminoácidos en diversas dietas humanas y la mezcla resultante de aminoácidos en el suero sanguíneo humano. El glutamato y la glutamina son los más frecuentes en los alimentos en más del 10%, mientras que la alanina, la glutamina y la glicina son los más comunes en la sangre.
Esquema de las cascadas de señalización molecular que intervienen en la síntesis de proteínas del músculo miofibrilar y la biogénesis mitocondrial en respuesta al ejercicio físico y aminoácidos específicos o sus derivados (principalmente L- leucina y HMB ). [87] Muchos aminoácidos derivados de las proteínas alimentarias promueven la activación de mTORC1 y aumentan la síntesis de proteínas mediante la señalización a través de Rag GTPasas . [87] [88]
Abreviaturas y representaciones:
 • PLD: fosfolipasa D
 • PA: ácido fosfatídico
 • mTOR: objetivo mecanicista de la rapamicina
 • AMP: monofosfato de adenosina
 • ATP: trifosfato de adenosina
 • AMPK: proteína quinasa activada por AMP
 • PGC ‐ 1α: coactivador-1α del receptor gamma activado por proliferador de peroxisoma
 • S6K1: quinasa p70S6
 • 4EBP1: factor de inicio de la traducción eucariota 4E-proteína de unión 1
 • eIF4E: factor de inicio de la traducción eucariota 4E
 • RPS6: proteína ribosómica S6
 • eEF2: factor de elongación eucariota 2
 • RE: ejercicio de resistencia; EE: ejercicio de resistencia
 • Myo: miofibrilar ; Mito: mitocondrial
 • AA: aminoácidos
 • HMB: ácido β-hidroxi β-metilbutírico
 • ↑ representa activación
 • Τ representa inhibición
El entrenamiento de resistencia estimula la síntesis de proteínas musculares (MPS) durante un período de hasta 48 horas después del ejercicio (indicado por una línea de puntos más clara). [89] La ingestión de una comida rica en proteínas en cualquier momento durante este período aumentará el aumento inducido por el ejercicio en la síntesis de proteínas musculares (mostrado por líneas continuas). [89]
Vías biosintéticas para catecolaminas y aminas traza en el cerebro humano [90] [91] [92]
L- fenilalanina
L- tirosina
L -DOPA
Epinefrina
Fenetilamina
p -Tiramina
Dopamina
Norepinefrina
N- metilfenetilamina
N- metiltiramina
p -Octopamina
Sinefrina
3-metoxitiramina
AADC
AADC
AADC

vía primaria
PNMT
PNMT
PNMT
PNMT
AAAH
AAAH
cerebro
CYP2D6

camino menor
COMT
DBH
DBH
La imagen de arriba contiene enlaces en los que se puede hacer clic
Las catecolaminas y trazas de aminas se sintetizan a partir de fenilalanina y tirosina en los seres humanos.
La síntesis de aminoácidos de Strecker
La condensación de dos aminoácidos para formar un dipéptido . Los dos residuos de aminoácidos están unidos a través de un enlace peptídico.
Catabolismo de aminoácidos proteinogénicos. Los aminoácidos pueden clasificarse de acuerdo con las propiedades de sus principales productos de degradación: [137]
* Glucogénico , teniendo los productos la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis
* Cetogénico , los productos no teniendo la capacidad de formar glucosa. Estos productos aún se pueden usar para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
* Aminoácidos catabolizados en productos glucogénicos y cetogénicos.