Aminoácidos


Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen grupos funcionales de ácido carboxílico y amino . [1] Aunque existen más de 500 aminoácidos en la naturaleza, los más importantes con diferencia son los alfa-aminoácidos, de los que se componen las proteínas . [2] En el código genético solo aparecen 22 alfa aminoácidos . [3] [4]

Los aminoácidos se pueden clasificar según las ubicaciones de los grupos funcionales estructurales centrales, como alfa- (α-) , beta- (β-) , gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoácidos; otras categorías se relacionan con la polaridad , la ionización y el tipo de grupo de cadena lateral ( alifático , acíclico , aromático , que contiene hidroxilo o azufre , etc.). En forma de proteínas, los residuos de aminoácidos forman el segundo componente más grande ( siendo el agua el más grande) de los músculos humanos y otros tejidos .. [5] Más allá de su papel como residuos en las proteínas, los aminoácidos participan en varios procesos, como el transporte de neurotransmisores y la biosíntesis . Se piensa que jugaron un papel clave en permitir la vida en la Tierra y su surgimiento .

Los aminoácidos son nombrados formalmente por la Comisión Conjunta de Nomenclatura Bioquímica IUPAC - IUBMB en términos de la estructura "neutra" ficticia que se muestra en la ilustración. Por ejemplo, el nombre sistemático de la alanina es ácido 2-aminopropanoico, basado en la fórmula CH 3 −CH(NH 2 )−COOH . La Comisión justificó este enfoque de la siguiente manera: [6]

Los nombres sistemáticos y las fórmulas dadas se refieren a formas hipotéticas en las que los grupos amino no están protonados y los grupos carboxilo no están disociados. Esta convención es útil para evitar varios problemas de nomenclatura, pero no debe interpretarse como que estas estructuras representan una fracción apreciable de las moléculas de aminoácidos.

Los primeros aminoácidos se descubrieron a principios del siglo XIX. [7] [8] En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de los espárragos que posteriormente se denominó asparagina , el primer aminoácido descubierto. [9] [10] La cistina se descubrió en 1810, [11] aunque su monómero, la cisteína , no se descubrió hasta 1884. [12] [10] [a] La glicina y la leucina se descubrieron en 1820. [13] La última de las 20 aminoácidos comunes por descubrir fuetreonina en 1935 por William Cumming Rose , quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los requerimientos diarios mínimos de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo. [14] [15]

La unidad de la categoría química fue reconocida por Wurtz en 1865, pero no le dio un nombre particular. [16] El primer uso del término "aminoácido" en el idioma inglés data de 1898, [17] mientras que el término alemán, Aminosäure , se usó antes. [18] Se descubrió que las proteínas producen aminoácidos después de la digestión enzimática o la hidrólisis ácida . En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron de forma independiente que las proteínas se forman a partir de muchos aminoácidos, por lo que se forman enlaces entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro, lo que da como resultado una estructura lineal que Fischer denominó "péptido ". [19]


Estructura de un L-alfa-aminoácido genérico en la forma "neutra" necesaria para definir un nombre sistemático, sin implicar que esta forma exista realmente en cantidades detectables, ya sea en solución acuosa o en estado sólido.
Los 21 α-aminoácidos proteinogénicos que se encuentran en los eucariotas , agrupados según los valores de p K a de sus cadenas laterales y las cargas transportadas a pH fisiológico (7,4)
Grupos funcionales encontrados en histidina (izquierda), lisina (centro) y arginina (derecha)
Ionización y carácter de Brønsted de amino N-terminal, carboxilato C-terminal y cadenas laterales de residuos de aminoácidos
Compuesto de curvas de titulación de veinte aminoácidos proteinogénicos agrupados por categoría de cadena lateral
β-alanina y su isómero α-alanina
El aminoácido selenocisteína
Porcentaje de aminoácidos en varias dietas humanas y la mezcla resultante de aminoácidos en el suero sanguíneo humano. El glutamato y la glutamina son los más frecuentes en los alimentos con más del 10%, mientras que la alanina, la glutamina y la glicina son las más comunes en la sangre.
Diagrama de las cascadas de señalización molecular que intervienen en la síntesis de proteínas musculares miofibrilares y la biogénesis mitocondrial en respuesta al ejercicio físico y aminoácidos específicos o sus derivados (principalmente L -leucina y HMB ). [92] Muchos aminoácidos derivados de proteínas alimentarias promueven la activación de mTORC1 y aumentan la síntesis de proteínas mediante la señalización a través de Rag GTPasas . [92] [93]
Abreviaturas y representaciones:
•  PLD  : fosfolipasa  D. •  PA
 : ácido fosfatídico  . _  _ _  _ S6K1: p70S6 quinasa  • 4EBP1: factor de iniciación de la traducción eucariota 4E-proteína de unión 1  • eIF4E: factor de iniciación de la traducción eucariota 4E  • RPS6: proteína ribosomal S6  • eEF2: factor de elongación eucariota 2  • RE: ejercicio de resistencia; EE: ejercicio de resistencia











 • Myo: miofibrilar ; Mito: mitocondrial
 • AA: aminoácidos
 • HMB: ácido β-hidroxi β-metilbutírico
 • ↑ representa activación
 • Τ representa inhibición
El entrenamiento de resistencia estimula la síntesis de proteínas musculares (MPS) durante un período de hasta 48 horas después del ejercicio (se muestra con una línea de puntos más clara). [94] La ingestión de una comida rica en proteínas en cualquier momento durante este período aumentará el aumento inducido por el ejercicio en la síntesis de proteínas musculares (mostrado con líneas continuas). [94]
Vías biosintéticas de catecolaminas y trazas de aminas en el cerebro humano [95] [96] [97]
L -fenilalanina
L -tirosina
L -DOPA
epinefrina
fenetilamina
p -tiramina
dopamina
norepinefrina
N -Metilfenetilamina
N -Metiltiramina
p -Octopamina
sinefrina
3-metoxitiramina
AADC
AADC
AADC

vía primaria
PNMT
PNMT
PNMT
PNMT
AAAH
AAAH
cerebro
CYP2D6

camino menor
COMT
DAP
DAP
La imagen de arriba contiene enlaces en los que se puede hacer clic
Las catecolaminas y las aminas traza se sintetizan a partir de fenilalanina y tirosina en humanos.
La síntesis de aminoácidos Strecker
La condensación de dos aminoácidos para formar un dipéptido . Los dos residuos de aminoácidos están unidos a través de un enlace peptídico.
Catabolismo de aminoácidos proteinogénicos. Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus principales productos de degradación: [148]
* Glucogénicos , los productos que tienen la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis
* Cetogénicos , los productos que no tienen la capacidad de formar glucosa. Estos productos aún pueden usarse para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
* Aminoácidos catabolizados en productos glucogénicos y cetogénicos.