La anexina A5 (o anexina V ) es una proteína celular del grupo de las anexinas . En citometría de flujo, la anexina V se usa comúnmente para detectar células apoptóticas por su capacidad para unirse a la fosfatidilserina, un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la valva externa de la membrana plasmática. Se desconoce la función de la proteína; sin embargo, se ha propuesto que la anexina A5 desempeña un papel en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir por los sitios de unión de la fosfatidilserina con la protrombina y también al inhibir la actividad de la fosfolipasa A1. Estas propiedades se han descubierto mediante experimentos in vitro .
ANXA5 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | ANXA5 , ANX5, ENX2, HEL-S-7, PP4, RPRGL3, anexo en A5 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 131230 MGI : 106008 HomoloGene : 20312 GeneCards : ANXA5 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 4: 121,67 - 121,7 Mb | Crónicas 3: 36,45 - 36,48 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Patología
Los anticuerpos dirigidos contra la anexina A5 se encuentran en pacientes con una enfermedad llamada síndrome antifosfolípido (APS), una enfermedad trombofílica asociada con autoanticuerpos contra compuestos fosfolípidos.
La anexina A5 forma un escudo alrededor de las moléculas de fosfolípidos con carga negativa. La formación de un escudo de anexina A5 bloquea la entrada de fosfolípidos en las reacciones de coagulación (coagulación). En el síndrome de anticuerpos antifosfolípidos, los anticuerpos interrumpen la formación del escudo. Sin el escudo, hay una mayor cantidad de moléculas de fosfolípidos en las membranas celulares, lo que acelera las reacciones de coagulación y provoca la característica de coagulación sanguínea del síndrome de anticuerpos antifosfolípidos.
La anexina A5 mostró una regulación positiva en el carcinoma papilar de tiroides . [5]
Uso de laboratorio
La anexina A5 se usa como una sonda no cuantitativa para detectar células que han expresado fosfatidilserina (PS) en la superficie celular, un evento que se encuentra en la apoptosis , así como en otras formas de muerte celular. [6] [7] [8] Las plaquetas también exponen PS y PE en su superficie cuando se activan, lo que sirve como sitio de unión para varios factores de coagulación.
El ensayo de afinidad de anexina A5 normalmente usa un conjugado de anexina V y un marcador fluorescente o enzimático, biotina u otros marcadores, o un radioelemento, en un tampón adecuado (la unión de la anexina V a los aminofosfolípidos es dependiente de Ca 2+ ). El ensayo combina la tinción con anexina V de los eventos de membrana de PS y PE con la tinción del ADN en el núcleo celular con yoduro de propidio (PI) o 7-Aminoactinomicina D (AAD-7), distinguiendo las células viables de las células apoptóticas y necróticas . [9] La detección se produce mediante citometría de flujo o un microscopio de fluorescencia .
Interacciones
Se ha demostrado que la anexina A5 interactúa con el receptor del dominio de inserción de quinasa [10] y la integrina beta 5 . [11]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000164111 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000027712 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Sofiadis A, Becker S, Hellman U, Hultin-Rosenberg L, Dinets A, Hulchiy M, Zedenius J, Wallin G, Foukakis T, Höög A, Auer G, Lehtiö J, Larsson C (abril de 2012). "Perfilado proteómico de tumores tiroideos foliculares y papilares" . Revista europea de endocrinología . 166 (4): 657–67. doi : 10.1530 / EJE-11-0856 . PMC 3315832 . PMID 22275472 .
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- ^ Koopman G, Reutelingsperger CP, Kuijten GA, Keehnen RM, Pals ST, van Oers MH (septiembre de 1994). "Anexina V para la detección por citometría de flujo de la expresión de fosfatidilserina en células B sometidas a apoptosis" . Sangre . 84 (5): 1415-20. doi : 10.1182 / blood.V84.5.1415.bloodjournal8451415 . PMID 8068938 .
- ^ Vermes I, Haanen C, Steffens-Nakken H, Reutelingsperger C (julio de 1995). "Un ensayo novedoso para la apoptosis. Detección citométrica de flujo de la expresión de fosfatidilserina en células apoptóticas tempranas utilizando anexina V marcada con fluoresceína" . Revista de métodos inmunológicos . 184 (1): 39–51. doi : 10.1016 / 0022-1759 (95) 00072-I . PMID 7622868 .
- ^ Protocolo de tinción fluorescente Annexin-FP488 en Interchim
- ^ Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (mayo de 1999). "La lipocortina V puede funcionar como una proteína de señalización para el receptor-2 / Flk-1 del factor de crecimiento endotelial vascular" . Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 258 (3): 713-21. doi : 10.1006 / bbrc.1999.0678 . PMID 10329451 .
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Otras lecturas
- Cederholm A, Frostegård J (junio de 2007). "Annexin A5 como un jugador novedoso en la prevención de la aterotrombosis en el LES y en la población general". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1108 (1): 96–103. doi : 10.1196 / annals.1422.011 . PMID 17893975 . S2CID 29296971 .
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- Huber R, Berendes R, Burger A, Schneider M, Karshikov A, Luecke H, Römisch J, Paques E (febrero de 1992). "Estructura cristalina y molecular de la anexina V humana después del refinamiento. Implicaciones para la estructura, unión a la membrana y formación de canales iónicos de la familia de proteínas anexina". Revista de Biología Molecular . 223 (3): 683–704. doi : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90984-R . PMID 1311770 .
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enlaces externos
- Annexin + A5 en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Ubicación del genoma humano ANXA5 y página de detalles del gen ANXA5 en UCSC Genome Browser .