La beta-amilasa ( EC 3.2.1.2 , beta-amilasa , saccharogen amilasa , glucogenasa ) es una enzima con el nombre sistemático de 4-alfa-D-glucano maltohidrolasa . [2] [3] [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química :
Beta-amilasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.2.1.2 | |||||||
No CAS. | 9000-91-3 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- Hidrólisis de enlaces (1-> 4) -alfa-D-glucosídicos en polisacáridos para eliminar sucesivas unidades de maltosa de los extremos no reductores de las cadenas.
Esta enzima actúa sobre el almidón , el glucógeno y los polisacáridos y oligosacáridos relacionados produciendo beta- maltosa por inversión. La beta-amilasa se encuentra en bacterias , hongos y plantas ; las bacterias y las fuentes de cereales son las más estables al calor. Trabajando desde el extremo no reductor, la β-amilasa cataliza la hidrólisis del segundo enlace glicosídico α-1,4, escindiendo dos unidades de glucosa ( maltosa ) a la vez. Durante la maduración de la fruta , la β-amilasa descompone el almidón en maltosa, lo que da como resultado el sabor dulce de la fruta madura.
La β-amilasa está presente en forma inactiva antes de la germinación de la semilla . Muchos microbios también producen amilasa para degradar los almidones extracelulares. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos contenidos en el tracto digestivo . El pH óptimo para la β-amilasa es 4.0-5.0 [5] Pertenecen a la familia de las glucósidas hidrolasas 14 .
Ver también
Referencias
- ^ Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA (marzo de 2011). "Genética química y metabolismo del almidón de cereales: base estructural de la inhibición no covalente y covalente de la β-amilasa de cebada". Biosistemas moleculares . 7 (3): 718-30. doi : 10.1039 / c0mb00204f . PMID 21085740 .
- ^ Balls AK, Walden MK, Thompson RR (marzo de 1948). "Una beta-amilasa cristalina de la batata". La revista de química biológica . 173 (1): 9-19. PMID 18902365 .
- ^ Francés D (1960). "β-amilasas". En Boyer PD, Lardy H, Myrbaumlck K (eds.). Las enzimas . 4 (2ª ed.). Nueva York: Academic Press. págs. 345–368.
- ^ Modales DJ (1962). "Síntesis enzimática y degradación de almidón y glucógeno". Avances en la química de carbohidratos . 17 : 371–430. doi : 10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3 . ISBN 9780120072170.
- ^ "Amilasa, Alfa", IUB: 3.2.1.11,4-α-D-Glucano glucanohidrolasa .
Otras lecturas
- Balls AK, Walden MK, Thompson RR (marzo de 1948). "Una beta-amilasa cristalina de la batata". La revista de química biológica . 173 (1): 9-19. PMID 18902365 .
- Manners DJ (enero de 1963). "Síntesis enzimática y degradación de almidón y glucógeno". Avances en la química de carbohidratos . Prensa académica. 17 : 371–430.
- Modales DJ (1962). "Síntesis enzimática y degradación de almidón y glucógeno". Avances en la química de carbohidratos . 17 : 371–430. doi : 10.1016 / s0096-5332 (08) 60139-3 . ISBN 9780120072170.
- Friedberg F, Rhodes C (marzo de 1986). "Clonación y caracterización del gen de la beta-amilasa de Bacillus polymyxa" . Revista de bacteriología . 165 (3): 819–24. doi : 10.1128 / JB.165.3.819-824.1986 . PMC 214501 . PMID 2419310 .
- Rhodes C, Strasser J, Friedberg F (mayo de 1987). "Secuencia de un fragmento activo de B. polymyxa beta amilasa" . Investigación de ácidos nucleicos . 15 (9): 3934. doi : 10.1093 / nar / 15.9.3934 . PMC 340808 . PMID 2438660 .
enlaces externos
- { http://www.worthington-biochem.com/BA/default.html "Amilasa, Alfa", IUB: 3.2.1.11,4-α-D-Glucano glucanohidrolasa.] "Amilasa, Alfa", IUB: 3.2. 1.11,4-α-D-Glucano glucanohidrolasa.
enlaces externos
- Beta-amilasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .