cristalina
En anatomía , una cristalina es una proteína estructural soluble en agua que se encuentra en el cristalino y la córnea del ojo y explica la transparencia de la estructura. [1] También se ha identificado en otros lugares como el corazón y en tumores agresivos de cáncer de mama. [2] [3] Dado que se ha demostrado que la lesión del cristalino puede promover la regeneración nerviosa, [4] la cristalina ha sido un área de investigación neuronal. Hasta el momento, se ha demostrado que la cristalina β b2 (crybb2) puede ser un factor promotor de neuritas . [5]
La función principal de las cristalinas, al menos en el cristalino del ojo, es probablemente aumentar el índice de refracción sin obstruir la luz. Sin embargo, esta no es su única función. Ha quedado claro que los cristalinos pueden tener varias funciones metabólicas y reguladoras, tanto dentro del cristalino como en otras partes del cuerpo. [6] Ahora se han caracterizado más proteínas que contienen dominios de βγ-cristalina como proteínas de unión al calcio con motivo de clave griega como un nuevo motivo de unión al calcio. [7]
Algunas cristalinas son enzimas activas , mientras que otras carecen de actividad pero muestran homología con otras enzimas. [8] [9] Los cristalinos de diferentes grupos de organismos están relacionados con un gran número de proteínas diferentes, con los de aves y reptiles relacionados con la lactato deshidrogenasa y argininosuccinato liasa , los de mamíferos con alcohol deshidrogenasa y quinona reductasa , y los de cefalópodos a glutatión S-transferasa y aldehído deshidrogenasa. Si estos cristalinos son productos de un accidente fortuito de la evolución, en el sentido de que estas enzimas particulares resultaron ser transparentes y altamente solubles, o si estas diversas actividades enzimáticas son parte de la maquinaria protectora del cristalino, es un tema de investigación activo. [10] El reclutamiento de proteína que originalmente evolucionó con una función para cumplir una segunda función no relacionada es un ejemplo de una exaptación . [11]
Los cristalinos del cristalino de un vertebrado se clasifican en tres tipos principales: cristalinos alfa, beta y gamma. Estas distinciones se basan en el orden en que eluyen de una columna de cromatografía de filtración en gel . Estos también se llaman cristalinos ubicuos. Las beta y gamma-cristalinas (como CRYGC ) son similares en secuencia, estructura y topología de dominios y, por lo tanto, se han agrupado en una superfamilia de proteínas denominada βγ-Crystallins. La familia de las α-cristalinas y las βγ-cristalinas componen la principal familia de proteínas presentes en el cristalino. Ocurren en todas las clases de vertebrados (aunque los cristalinos gamma son bajos o están ausentes en las lentes de las aves); y la delta-cristalina se encuentra exclusivamente en reptiles y aves.[12] [13]
Además de estos cristalinos, existen otros cristalinos específicos de taxón que solo se encuentran en el cristalino de algunos organismos; estos incluyen delta, epsilon, tau y iota-crystallins. Por ejemplo, los cristalinos alfa, beta y delta se encuentran en el cristalino de aves y reptiles, y las familias alfa, beta y gamma se encuentran en el cristalino de todos los demás vertebrados.
La alfa-cristalina se presenta como grandes agregados, que comprenden dos tipos de subunidades relacionadas (A y B) que son muy similares a las pequeñas (15-30 kDa) proteínas de choque térmico ( sHsps ), particularmente en sus mitades C-terminales. La relación entre estas familias es de duplicación y divergencia de genes clásicos, de la pequeña familia HSP, lo que permite la adaptación a funciones novedosas. La divergencia probablemente ocurrió antes de la evolución del cristalino, encontrándose alfa-cristalina en pequeñas cantidades en los tejidos fuera del cristalino. [12]
