La brazzeína es una proteína de sabor dulce extraída de la fruta de África occidental de la planta trepadora Oubli ( Pentadiplandra brazzeana Baillon ). Fue aislado por primera vez por la Universidad de Wisconsin-Madison en 1994. [2]
Brazzein | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | MONA_DIOCU | |||||
PDB | 1BRZ | |||||
UniProt | P56552 | |||||
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La brazzeína se encuentra en la región extracelular, en el tejido pulpar que rodea las semillas. Con la pentadina , descubierta en 1989, la brazzeína es la segunda proteína de sabor dulce descubierta en la fruta Oubli. [3]
Al igual que las otras proteínas dulces que se encuentran en las plantas, como la monelina y la taumatina , es extremadamente dulce en comparación con los edulcorantes de uso común (500 a 2000 veces más dulce que la sacarosa ). [4] La fruta tiene un sabor dulce para los humanos, los monos y los bonobos , pero los gorilas tienen mutaciones en sus receptores de dulzura, por lo que no encuentran dulce la brazzeína y no se sabe que la coman. [5] [6]
Uso tradicional
La planta Oubli (de la que se aisló la proteína) crece en Gabón y Camerún , donde los simios y la población local han consumido su fruto durante mucho tiempo. Debido a la brazzeína y la pentadina, las bayas de la planta son increíblemente dulces. Los lugareños africanos los llaman "Oubli" (francés para "olvidó") en su idioma vernáculo porque se dice que su sabor anima a los bebés lactantes a olvidar la leche materna, [7] ya que una vez que se los comen, se dice que se olvidan de volver a el pueblo para ver a su madre. [8]
Estructura proteica
La proteína monomérica, que consta de 54 residuos de aminoácidos, es la más pequeña de las proteínas dulces con un peso molecular de 6,5 kDa . [2] La secuencia de aminoácidos de la brazzeína, adaptada de la base de datos biológica de proteínas Swiss-Prot , es la siguiente: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY [9]
La estructura de la brazzeína se determinó mediante resonancia magnética nuclear de protones (RMN) a un pH de 5,2 y 22 ° C. La brazzeína tiene cuatro enlaces disulfuro espaciados uniformemente y no tiene grupos sulfhidrilo.
El análisis 3D de brazzeína mostró una hélice alfa y tres hebras de hoja beta antiparalela . Esto no es superficialmente similar a ninguna de las otras dos proteínas de sabor dulce, monelina y taumatina . [10]
Sin embargo, un estudio 3D reciente muestra que estas tres proteínas poseen "dedos dulces" similares que se cree que provocan el sabor dulce. [11]
Se encontró que los residuos 29-33 y 39-43, más el residuo 36, así como el extremo C-terminal, estaban involucrados en el sabor dulce de la proteína. La carga de la proteína también juega un papel importante en su interacción con el receptor del sabor dulce . [2]
Con base en este conocimiento, se informó que una brazzeína mejorada sintetizada, llamada pGlu-1-brazzeína, era dos veces más dulce que la contraparte natural. [12]
Propiedades de dulzor
En base al peso, la brazzeína es de 500 a 2000 veces más dulce que la sacarosa, en comparación con la sacarosa al 10% y la solución de sacarosa al 2%, respectivamente. [10]
Su percepción dulce es más similar a la sacarosa que a la taumatina, con un sabor dulce limpio, regusto persistente y un ligero retraso (más largo que el del aspartamo) en una solución equidulce. [13]
La brazzeína es estable en un amplio rango de pH de 2,5 a 8 [14] y estable al calor a 98 ° C durante 2 horas. [2]
Como edulcorante
Brazzein representa una alternativa a los edulcorantes bajos en calorías disponibles . Como proteína, es segura para los diabéticos. También es muy soluble en agua (> 50 mg / mL). [14]
Cuando se mezcla con otros edulcorantes, como el aspartamo y la stevia , la brazzeína reduce el regusto secundario y complementa su sabor. [15]
Su perfil de sabor está más cerca de la sacarosa que otros edulcorantes naturales (aparte de la taumatina ). A diferencia de otras proteínas de sabor dulce, puede resistir el calor, lo que la hace más adecuada para el procesamiento industrial de alimentos. [dieciséis]
Se han publicado artículos que demuestran que se puede fabricar en un laboratorio utilizando síntesis de péptidos [10] y que las proteínas recombinantes se produjeron con éxito a través de E. coli . [17]
Las empresas de Texas Prodigene y Nectar Worldwide se encontraban entre los licenciatarios para utilizar las patentes de la Fundación de Investigación de Antiguos Alumnos de Wisconsin sobre brazzeína y transformarlas genéticamente en maíz. Luego, la brazzeína puede extraerse comercialmente del maíz mediante una molienda ordinaria. Aproximadamente una tonelada de maíz rinde 1-2 kilogramos de brazzeína. También se puede transformar en plantas como el trigo para hacer granos previamente endulzados, por ejemplo, para cereales. [dieciséis]
Se formó una empresa para llevarlo al mercado como edulcorante en 2008, que inicialmente dijo que comenzaría a vender el producto en 2010 una vez que obtuviera el acuerdo de la FDA de que su brazzeína era generalmente reconocida como segura (GRAS). [18] En 2012, la empresa dijo que la aprobación regulatoria podría llevar uno o dos años más [19] y en 2014 todavía no había obtenido una exención GRAS de la FDA y estaba buscando socios, [20] y el producto todavía no estaba en el mercado a partir de 2016. [21]
Ver también
- Curculina
- Mabinlin
- Miraculina
- Monellin
- Taumatina
Referencias
- ^ PDB : 2brz ; Caldwell JE, Abildgaard F, Dzakula Z, Ming D, Hellekant G, Markley JL (junio de 1998). "Estructura de la solución de la proteína de sabor dulce termoestable brazzeína". Nat. Struct. Biol . 5 (6): 427–31. doi : 10.1038 / nsb0698-427 . PMID 9628478 .
- ^ a b c d Ming D, Hellekant G (noviembre de 1994). "Brazzein, una nueva proteína dulce termoestable de alta potencia de Pentadiplandra brazzeana B". FEBS Lett . 355 (1): 106–8. doi : 10.1016 / 0014-5793 (94) 01184-2 . PMID 7957951 .
- ^ van der Wel H, Larson G, Hladik A, Hladik CM, Hellekant G, Glaser D (1989). "Aislamiento y caracterización de pentadina, el dulce principio de Pentadiplandra brazzeana Baillon" (PDF) . Chem. Sentidos . 14 (1): 75–79. doi : 10.1093 / chemse / 14.1.75 .
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- ^ Guevara EE, Veilleux CC, Saltonstall K, Caccone A, Mundy NI, Bradley BJ (julio de 2016). "Potencial carrera armamentista en la coevolución de primates y angiospermas: proteínas dulces brazzeína y receptores gustativos de gorila". Revista Estadounidense de Antropología Física . 161 (1): 181-185. doi : 10.1002 / ajpa.23046 . PMID 27393125 .
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- ^ Stein J (4 de noviembre de 2002). "El profesor de UW-Madison hace un dulce descubrimiento" . Diario del estado de Wisconsin.[ enlace muerto permanente ]
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- ^ a b c Izawa H, Ota M, Kohmura M, Ariyoshi Y (julio de 1996). "Síntesis y caracterización de la proteína dulce brazzeína". Biopolímeros . 39 (1): 95–101. doi : 10.1002 / (SICI) 1097-0282 (199607) 39: 1 <95 :: AID-BIP10> 3.0.CO; 2-B . PMID 8924630 .
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- ^ Watson, Elaine (11 de febrero de 2014). "Emprendedor de Brazzein busca socio para llevar al mercado edulcorante natural de última generación" . FoodNavigator-USA.com .
- ^ Turner, Jeanne (8 de septiembre de 2016). "Los científicos hacen un dulce descubrimiento: brazzeína sintetizada en laboratorio" . Buceo de comida .
enlaces externos
- Medios relacionados con Brazzein en Wikimedia Commons