Un receptor del gusto es un tipo de receptor celular que facilita la sensación del gusto . Cuando los alimentos u otras sustancias ingresan a la boca, las moléculas interactúan con la saliva y se unen a los receptores del gusto en la cavidad bucal y otras ubicaciones. Las moléculas que dan sensación de gusto se consideran "sápidas". [1]
Receptor del gusto | |
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Identificadores | |
FMA | 84662 |
Terminología anatómica [ editar en Wikidata ] |
Los receptores del gusto de los vertebrados se dividen en dos familias: [ cita requerida ]
- Tipo 1, dulce , caracterizado por primera vez en 2001: [2] TAS1R2 - TAS1R3
- Tipo 2, amargo , primero caracterizado 2000: [3] En los seres humanos hay 25 conocidos diferentes receptores amargos, en los gatos hay 12, en pollos hay tres, y en ratones hay 35 conocidos diferentes receptores amargos. [4]
Visual, olfativo, "sapictivo" (la percepción de los gustos), trigémino (caliente, frío), mecánico, todos contribuyen a la percepción del gusto . De estos, los receptores vainilloides del miembro 1 de la subfamilia V del canal catiónico potencial del receptor transitorio ( TRPV1 ) son responsables de la percepción del calor de algunas moléculas como la capsaicina, y un receptor CMR1 es responsable de la percepción del frío de moléculas como el mentol , el eucaliptol , y icilina . [1]
Distribución de tejidos
El sistema gustativo consta de células receptoras del gusto en las papilas gustativas . Las papilas gustativas, a su vez, están contenidas en estructuras llamadas papilas . Hay tres tipos de papilas involucradas en el gusto: papilas fungiformes , papilas foliadas y papilas circunvaladas . (El cuarto tipo: las papilas filiformes no contienen papilas gustativas). Más allá de las papilas, los receptores del gusto también se encuentran en el paladar y en las primeras partes del sistema digestivo, como la laringe y la parte superior del esófago . Hay tres nervios craneales que inervan la lengua; el nervio vago , el nervio glosofaríngeo y el nervio facial . El nervio glosofaríngeo y la rama de la cuerda del tímpano del nervio facial inervan los receptores gustativos TAS1R y TAS2R. Junto a los receptores del gusto en la lengua, el epitelio intestinal también está equipado con un sistema quimiosensorial sutil que comunica la información sensorial a varios sistemas efectores involucrados en la regulación del apetito, las respuestas inmunes y la motilidad gastrointestinal [5]
En 2010, los investigadores encontraron receptores amargos en el tejido pulmonar, que hacen que las vías respiratorias se relajen cuando se encuentra una sustancia amarga. Creen que este mecanismo es evolutivamente adaptativo porque ayuda a eliminar las infecciones pulmonares, pero también podría aprovecharse para tratar el asma y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica . [6]
Función
El gusto ayuda a identificar toxinas , mantener la nutrición y regular el apetito, las respuestas inmunes y la motilidad gastrointestinal. [5] Hoy en día se reconocen cinco sabores básicos: salado, dulce, amargo, ácido y umami . Las sensaciones de sabor salado y ácido se detectan a través de canales iónicos . Los sabores dulce, amargo y umami, sin embargo, se detectan por medio de los receptores gustativos acoplados a la proteína G. [7]
Además, algunos agentes pueden funcionar como modificadores del sabor , como la miraculina o la curculina para el dulce o la esterubina para enmascarar el amargo .
Mecanismo de acción
El receptor de sabor amargo, dulce o umami estándar es un receptor acoplado a proteína G con siete dominios transmembrana . La unión del ligando en los receptores gustativos activa las cascadas de segundos mensajeros para despolarizar las células gustativas. La gustducina es la subunidad Gα del sabor más común, y tiene un papel importante en la recepción del sabor amargo de TAS2R. La gustducina es un homólogo de la transducina , una proteína G involucrada en la transducción de la visión. [8] Además, los receptores gustativos comparten el uso del canal iónico TRPM5, así como una fosfolipasa PLCβ2. [9]
Salado o glutamatos (Umami)
El receptor heterodímero TAS1R1 + TAS1R3 funciona como un receptor umami, respondiendo a la unión de L- aminoácidos , especialmente L- glutamato . [2] El sabor umami se asocia con mayor frecuencia con el aditivo alimentario glutamato monosódico (MSG) y puede mejorarse mediante la unión de moléculas de monofosfato de inosina (IMP) y monofosfato de guanosina (GMP). [10] [11] Las células que expresan TAS1R1 + 3 se encuentran principalmente en las papilas fungiformes en la punta y los bordes de la lengua y las células receptoras del gusto en el paladar en el techo de la boca. [2] Se muestra que estas células hacen sinapsis con los nervios de la cuerda del tímpano para enviar sus señales al cerebro, aunque se ha encontrado cierta activación del nervio glosofaríngeo . [10] [12]
Los receptores de sabor umami candidatos alternativos incluyen variantes de corte y empalme de receptores metabotrópicos de glutamato, mGluR4 y mGluR1 , y el receptor NMDA . [7] [13] [14] [15]
Dulce
El receptor heterodímero TAS1R2 + TAS1R3 funciona como receptor dulce al unirse a una amplia variedad de azúcares y sustitutos del azúcar . [2] [16] Las células que expresan TAS1R2 + 3 se encuentran en las papilas circunvaladas y en las papilas foliadas cerca de la parte posterior de la lengua y en las células receptoras del gusto del paladar en el techo de la boca. [2] Se muestra que estas células hacen sinapsis con la cuerda del tímpano y los nervios glosofaríngeos para enviar sus señales al cerebro. [7] [12] El homodímero TAS1R3 también funciona como un receptor dulce de la misma manera que TAS1R2 + 3, pero tiene una menor sensibilidad a las sustancias dulces. Los azúcares naturales son detectados más fácilmente por el receptor TAS1R3 que los sustitutos del azúcar . Esto puede ayudar a explicar por qué el azúcar y los edulcorantes artificiales tienen gustos diferentes. [17] Los polimorfismos genéticos en TAS1R3 explican en parte la diferencia en la percepción del sabor dulce y el consumo de azúcar entre personas de ascendencia afroamericana y personas de ascendencia europea y asiática. [18] [19]
Amargo
Las proteínas TAS2R ( InterPro : IPR007960 ) funcionan como receptores de sabor amargo . [20] Hay 43 genes TAS2R humanos , cada uno de los cuales (excluyendo los cinco pseudogenes ) carece de intrones y códigos para una proteína GPCR . [7] Estas proteínas, a diferencia de las proteínas TAS1R, tienen dominios extracelulares cortos y están localizadas en papilas circunvaladas , paladar , papilas foliadas y papilas gustativas de la epiglotis , con expresión reducida en papilas fungiformes . [3] [7] Aunque es cierto que se expresan múltiples TAS2R en una célula receptora del gusto, todavía se debate si los mamíferos pueden distinguir entre los gustos de diferentes ligandos amargos . [3] [7] Sin embargo, debe producirse cierta superposición, ya que hay muchos más compuestos amargos que genes TAS2R. Los ligandos amargos comunes incluyen cicloheximida , denatonio , PROP ( 6- n -propil-2-tiouracilo ), PTC ( feniltiocarbamida ) y β- glucopiranósidos . [7]
La transducción de señales de los estímulos amargos se logra a través de la subunidad α de gustducina . Esta subunidad de la proteína G activa una fosfodiesterasa gustativa y disminuye los niveles de nucleótidos cíclicos . Aún se desconocen otros pasos en la vía de transducción. La subunidad βγ de la gustducina también media el gusto activando IP 3 ( trifosfato de inositol ) y DAG ( diglicérido ). Estos segundos mensajeros pueden abrir canales iónicos con compuerta o pueden provocar la liberación de calcio interno . [21] Aunque todos los TAS2R se encuentran en células que contienen gustducina, la eliminación de gustducina no elimina por completo la sensibilidad a los compuestos amargos, lo que sugiere un mecanismo redundante para el sabor amargo [9] (no es sorprendente dado que un sabor amargo generalmente indica la presencia de una toxina ). [9] Un mecanismo propuesto para el sabor amargo independiente de la gustducina es a través de la interacción del canal iónico por ligandos amargos específicos, similar a la interacción del canal iónico que ocurre en el sabor de los estímulos ácidos y salados. [7]
Una de las proteínas TAS2R mejor investigadas es TAS2R38 , que contribuye a la degustación tanto de PROP como de PTC. Es el primer receptor del gusto cuyos polimorfismos se muestran responsables de las diferencias en la percepción del gusto. Los estudios actuales se centran en determinar otros polimorfismos determinantes del fenotipo del gusto. [7] Estudios más recientes muestran que los polimorfismos genéticos en otros genes del receptor del sabor amargo influyen en la percepción del sabor amargo de la cafeína, la quinina y el benzoato de denatonio. [22]
Hace unos diez años, Robert Lee y Noam Cohen ( Escuela de Medicina Perelman de la Universidad de Pensilvania ) (revisión [23] ) demostraron que los receptores de amargor, TAS2R, desempeñan un papel importante en un sistema inmunológico innato de las vías respiratorias ( nariz y senos nasales ) ciliadas. tejidos del epitelio . Este sistema inmunológico innato agrega una "fortaleza activa" [24] a la barrera superficial del sistema inmunológico físico . Este sistema inmunológico fijo se activa mediante la unión de ligandos a receptores específicos. Estos ligandos naturales son marcadores bacterianos, por ejemplo TAS2R38 : lactonas acil-homoserina [25] o quinolonas [26] producidas por Pseudomonas aeruginosa . ¿Posibilidad de evolución? Para defenderse de los depredadores, algunas plantas han producido sustancias que simulan marcadores bacterianos. Estos mimos vegetales son interpretados por la lengua y el cerebro como amargura . Los receptores fijos del sistema inmunológico son idénticos a los receptores de sabor amargo , TAS2R. Las sustancias amargas son agonistas del sistema inmunológico fijo de TAS2R. [27] Las "armas" utilizadas por la Fortaleza Activa son el Óxido Nítrico [26] y las Defensinas . Ambos son capaces de destruir bacterias y también virus. [28] [29] Estos sistemas inmunes innatos fijos (Fortalezas Activas) se conocen en otros tejidos epiteliales además de las vías respiratorias superiores ( nariz , senos nasales , tráquea , bronquios ), por ejemplo: mama (células epiteliales mamarias), intestino y también piel humana ( queratinocitos) [30]
Agrio
Históricamente se pensaba que el sabor amargo se producía únicamente cuando los iones de hidrógeno libres (H + ) despolarizaban directamente los receptores del gusto. Sin embargo, ahora se están proponiendo receptores específicos para el sabor amargo con otros métodos de acción. Los canales de HCN fueron una propuesta de este tipo; ya que son canales cíclicos regulados por nucleótidos. Los dos canales iónicos que ahora se sugieren para contribuir al sabor amargo son ASIC2 y TASK-1.
Sal
También se han propuesto varios receptores para sabores salados, junto con la posible detección del sabor de lípidos, carbohidratos complejos y agua. La evidencia de estos receptores no ha sido convincente en la mayoría de los estudios sobre mamíferos. Por ejemplo, solo se puede demostrar que el receptor ENaC propuesto para la detección de sodio contribuye al sabor del sodio en Drosophila . [7] Sin embargo, se ha demostrado que las formas proteolizadas de ENaC funcionan como un receptor del sabor de la sal humana. La proteólisis es el proceso en el que se escinde una proteína. Se cree que la forma madura de ENaC está proteolizada, sin embargo, la caracterización de qué formas proteolizadas existen en qué tejidos es incompleta. La proteólisis de células creadas para sobreexpresar ENaC hetermulitmérico que comprende subunidades alfa, beta y gamma se utilizó para identificar compuestos que potenciaban selectivamente la actividad de ENaC proteolizados frente a ENaC no proteolizados. Los estudios sensoriales en humanos demostraron que un compuesto que mejora el ENaC proteolizado funciona para mejorar el sabor salado de la sal de mesa o cloruro de sodio, lo que confirma que el ENaC proteolizado es el primer receptor humano del sabor de la sal. [31]
Carbonatación
Una enzima conectada al receptor ácido transmite información sobre el agua carbonatada. [32]
gordo
Se ha identificado un posible receptor del gusto para la grasa, el CD36 . [33] El CD36 se ha localizado en las papilas circunvaladas y foliadas , que están presentes en las papilas gustativas [34] y donde se produce la lipasa lingual , y las investigaciones han demostrado que el receptor CD36 se une a los ácidos grasos de cadena larga . [35] Las diferencias en la cantidad de expresión de CD36 en sujetos humanos se asociaron con su capacidad para saborear las grasas, [36] creando un caso para la relación del receptor con el sabor de las grasas. La investigación adicional sobre el receptor CD36 podría ser útil para determinar la existencia de un verdadero receptor con sabor a grasa.
Se ha implicado que GPR120 y GPR40 responden a la grasa oral, [37] y su ausencia conduce a una menor preferencia por las grasas y una menor respuesta neuronal a los ácidos grasos administrados por vía oral. [38]
Se ha demostrado que TRPM5 está involucrado en la respuesta de la grasa oral y se ha identificado como un posible receptor de grasa oral, pero la evidencia reciente lo presenta principalmente como un actor secundario. [39] [40]
Tipos
Los genes del receptor del gusto amargo humano se denominan TAS2R1 a TAS2R64, con muchas lagunas debido a genes inexistentes, pseudogenes o genes propuestos que no se han anotado en el ensamblaje del genoma humano más reciente. Muchos genes de los receptores del gusto amargo también tienen nombres confusos de sinónimos con varios nombres de genes diferentes que se refieren al mismo gen. Consulte la tabla siguiente para obtener una lista completa de los genes del receptor del sabor amargo humano:
Clase | Gene | Sinónimos | Alias | Lugar | Descripción |
---|---|---|---|---|---|
tipo 1 (dulce) | TAS1R1 | GPR70 | 1p36.23 | ||
TAS1R2 | GPR71 | 1p36.23 | |||
TAS1R3 | 1p36 | ||||
tipo 2 (amargo) | TAS2R1 | 5p15 | |||
TAS2R2 | 7p21.3 | pseudogén | |||
TAS2R3 | 7q31.3-q32 | ||||
TAS2R4 | 7q31.3-q32 | ||||
TAS2R5 | 7q31.3-q32 | ||||
TAS2R6 | 7 | no anotado en el ensamblaje del genoma humano | |||
TAS2R7 | 12p13 | ||||
TAS2R8 | 12p13 | ||||
TAS2R9 | 12p13 | ||||
TAS2R10 | 12p13 | ||||
TAS2R11 | ausente en humanos | ||||
TAS2R12 | TAS2R26 | 12p13.2 | pseudogén | ||
TAS2R13 | 12p13 | ||||
TAS2R14 | 12p13 | ||||
TAS2R15 | 12p13.2 | pseudogén | |||
TAS2R16 | 7q31.1-q31.3 | ||||
TAS2R17 | ausente en humanos | ||||
TAS2R18 | 12p13.2 | pseudogén | |||
TAS2R19 | TAS2R23, TAS2R48 | 12p13.2 | |||
TAS2R20 | TAS2R49 | 12p13.2 | |||
TAS2R21 | ausente en humanos | ||||
TAS2R22 | 12 | no anotado en el ensamblaje del genoma humano | |||
TAS2R24 | ausente en humanos | ||||
TAS2R25 | ausente en humanos | ||||
TAS2R27 | ausente en humanos | ||||
TAS2R28 | ausente en humanos | ||||
TAS2R29 | ausente en humanos | ||||
TAS2R30 | TAS2R47 | 12p13.2 | |||
TAS2R31 | TAS2R44 | 12p13.2 | |||
TAS2R32 | ausente en humanos | ||||
TAS2R33 | 12 | no anotado en el ensamblaje del genoma humano | |||
TAS2R34 | ausente en humanos | ||||
TAS2R35 | ausente en humanos | ||||
TAS2R36 | 12 | no anotado en el ensamblaje del genoma humano | |||
TAS2R37 | 12 | no anotado en el ensamblaje del genoma humano | |||
TAS2R38 | 7q34 | ||||
TAS2R39 | 7q34 | ||||
TAS2R40 | GPR60 | 7q34 | |||
TAS2R41 | 7q34 | ||||
TAS2R42 | 12p13 | ||||
TAS2R43 | 12p13.2 | ||||
TAS2R45 | GPR59 | 12 | |||
TAS2R46 | 12p13.2 | ||||
TAS2R50 | TAS2R51 | 12p13.2 | |||
TAS2R52 | ausente en humanos | ||||
TAS2R53 | ausente en humanos | ||||
TAS2R54 | ausente en humanos | ||||
TAS2R55 | ausente en humanos | ||||
TAS2R56 | ausente en humanos | ||||
TAS2R57 | ausente en humanos | ||||
TAS2R58 | ausente en humanos | ||||
TAS2R59 | ausente en humanos | ||||
TAS2R60 | 7 | ||||
TAS2R62P | 7q34 | pseudogén | |||
TAS2R63P | 12p13.2 | pseudogén | |||
TAS2R64P | 12p13.2 | pseudogén |
Pérdida de función
En muchas especies, los receptores del gusto han mostrado pérdida de funciones. Se cree que el proceso evolutivo en el que los receptores del gusto perdieron su función es una evolución adaptativa en la que se asocia con la ecología de la alimentación para impulsar la especialización y la bifurcación de los receptores del gusto. [41] De todos los receptores del gusto, se ha demostrado que el amargo, el dulce y el umami tienen una correlación entre la inactivación de los receptores del gusto y la conducta alimentaria. [41] Sin embargo, no hay evidencias sólidas que apoyen que a los vertebrados les falten los genes del receptor del sabor amargo. [41]
El receptor del gusto dulce es uno de los receptores del gusto donde se ha perdido la función. En los mamíferos, el receptor de sabor dulce predominante es el receptor de sabor Tipo 1 Tas1r2 / Tas1r3. [42] Algunas especies de mamíferos, como los gatos y los murciélagos vampiros, han mostrado incapacidad para tener un sabor dulce. [42] En estas especies, la causa de la pérdida de función del receptor dulce se debe a la pseudogeneización de Tas1r2. [42] La pseudogeneización de Tas1r2 también se observa en especies que no son mamíferos, como pollos y ranas de garras occidentales sin lengua, y estas especies también muestran la incapacidad de tener un sabor dulce. [42] La pseudogeneización de Tas1r2 es generalizada e independiente en el orden Carnivora. [42] Muchos estudios han demostrado que la pseudogeneización de los receptores gustativos es causada por una mutación deletérea en los marcos de lectura abiertos (ORF). [43] En un estudio, se encontró que en especies carnívoras no felinas, estas especies mostraban mutaciones disruptivas de ORF de Tas1r2, y ocurrían de forma independiente entre las especies. [42] También mostraron una gran variación en sus linajes. [42] Se ha planteado la hipótesis de que la pseudogeneización de Tas1r2 se produjo a través de una evolución convergente en la que las especies carnívoras perdieron su capacidad de tener un sabor dulce debido al comportamiento dietético. [42]
Umami también es un receptor del gusto cuya función se ha perdido en muchas especies. Los receptores del gusto umami predominantes son Tas1r1 / Tas1r3. [42] En dos linajes de mamíferos acuáticos, incluidos los delfines y los leones marinos, se ha encontrado que Tas1r1 está pseudogeneizado. [42] La pseudogeneización de Tas1r1 también se ha encontrado en especies carnívoras terrestres. [42] Si bien el panda pertenece al orden Carnivora, es herbívoro donde el 99% de su dieta es de bambú y no puede saborear el umami. [44] La secuencia del genoma del panda muestra que su gen Tas1r1 está pseudogeneizado. [44] En un estudio, se encontró que en todas las especies del orden Carnivora, excepto en el panda, se mantenía el marco de lectura abierto. [44] En panda, se encontró que la proporción de sustituciones no sinónimas a sinónimos era mucho más alta que en otras especies en el orden Carnivora. [44] Estos datos se correlacionan con la fecha de los registros fósiles del panda para mostrar dónde cambió el panda de carnívoro a herbívoro. [42] Por lo tanto, se supone que la pérdida de función de umami en panda se debe a un cambio en la dieta en el que el panda se volvió menos dependiente de la carne. [42] Sin embargo, estos estudios no explican a los herbívoros como los caballos y las vacas que han retenido el receptor Tas1r1. [44]
En general, la pérdida de función del receptor del gusto es un proceso evolutivo que se produjo debido a un cambio en la dieta de las especies. [43]
Referencias
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enlaces externos
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