La metionina (símbolo Met o M ) [3] ( / m ɪ ˈ θ aɪ ə n iː n / ) [4] es un aminoácido esencial en los seres humanos. Como precursor de otros aminoácidos como la cisteína y la taurina , compuestos versátiles como SAM-e y el importante antioxidante glutatión , la metionina desempeña un papel fundamental en el metabolismo y la salud de muchas especies, incluidos los humanos. Está codificado por el codón AUG.
La metionina también es una parte importante de la angiogénesis , el crecimiento de nuevos vasos sanguíneos. La suplementación puede beneficiar a quienes sufren de envenenamiento por cobre. [5] El consumo excesivo de metionina, el donante del grupo metilo en la metilación del ADN , está relacionado con el crecimiento del cáncer en varios estudios. [6] [7] La metionina fue aislada por primera vez en 1921 por John Howard Mueller . [8]
La metionina (abreviada como Met o M ; codificada por el codón AUG) es un α -aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo carboxilo (que se encuentra en la forma −COO − desprotonada en condiciones de pH biológico ), un grupo amino (que se encuentra en la forma −NH 3 + protonada en condiciones de pH biológico) ubicado en la posición α con respecto al grupo carboxilo. y una cadena lateral de S-metil tioéter , clasificándolo como un aminoácido alifático no polar .
En genes nucleares de eucariotas y Archaea , la metionina está codificada por el codón de inicio , lo que significa que indica el inicio de la región codificante y es el primer aminoácido producido en un polipéptido naciente durante la traducción del ARNm . [9]
Junto con la cisteína , la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre . Excluyendo las pocas excepciones en las que la metionina puede actuar como un sensor redox (por ejemplo, [10] ), los residuos de metionina no tienen un papel catalítico. [11] Esto contrasta con los residuos de cisteína, donde el grupo tiol tiene un papel catalítico en muchas proteínas. [11] Sin embargo, el tioéter tiene un papel estructural menor debido al efecto de estabilidad de las interacciones S/π entre el átomo de azufre de la cadena lateral y los aminoácidos aromáticos en un tercio de todas las estructuras proteicas conocidas. [11]Esta falta de un papel importante se refleja en los experimentos en los que se observa poco efecto en proteínas en las que la metionina se sustituye por norleucina , un aminoácido de cadena lateral de hidrocarburo lineal que carece del tioéter. [12] Se ha conjeturado que la norleucina estaba presente en las primeras versiones del código genético, pero la metionina se introdujo en la versión final del código genético debido al hecho de que se usa en el cofactor S -adenosil metionina (SAM-e). [13] Esta situación no es única y puede haber ocurrido con la ornitina y la arginina. [14]
La metionina es uno de los dos únicos aminoácidos codificados por un solo codón (AUG) en el código genético estándar ( el triptófano , codificado por UGG, es el otro). En reflejo del origen evolutivo de su codón, los otros codones AUN codifican isoleucina, que también es un aminoácido hidrofóbico. En el genoma mitocondrial de varios organismos, incluidos los metazoos y la levadura , el codón AUA también codifica para la metionina. En el código genético estándar, los códigos AUA para la isoleucina y el ARNt respectivo ( ileX en Escherichia coli ) utiliza la base inusual lisidina (bacteria) o agmatidina (arqueas) para discriminar contra AUG.[15] [16]