Coenzima F 420

Estructura de la coenzima F ₄₂₀

La coenzima F ₄₂₀ u 8-hidroxi-5-deazaflavina es una coenzima (a veces llamada cofactor) involucrada en reacciones redox en metanógenos , ^[1] en muchas actinobacterias y esporádicamente en otros linajes bacterianos. Es un derivado de flavina . La coenzima es un sustrato de la coenzima F ₄₂₀ hidrogenasa , ^[2] 5,10-metilentetrahidrometanopterina reductasa y metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa . ^[3]^[4]

Una fuente natural particularmente rica de F ₄₂₀ es Mycobacterium smegmatis , en la que varias docenas de enzimas utilizan F _{420 en} lugar del cofactor relacionado FMN utilizado por enzimas homólogas en la mayoría de las otras especies. ^[5] Los eucariotas, incluida la mosca de la fruta Drosophila melanogaster y el alga Ostreococcus tauri, también utilizan un precursor de este cofactor. ^[6]

Biosíntesis

La coenzima F ₄₂₀ se sintetiza a través de una vía de varios pasos:

La 7,8-didemetil-8-hidroxi-5-desazariboflavina sintasa produce la coenzima FO (también escrita como F0), en sí misma un cofactor de la ADN fotoliasa (antena) . Esta es la parte principal de la molécula. ^[6]
2-fosfo-L-lactato transferasa produce coenzima F ₄₂₀ -0, la porción que contiene la cabeza, el puente difosfato, y terminando con un grupo de ácido carboxílico.
Coenzima F420-0: la L-glutamato ligasa pone un residuo de glutamato en el extremo -COOH, produciendo Coenzima F ₄₂₀ -1.
Coenzima F420-1: gamma-L-glutamato ligasa pone un residuo gamma-glutamato en el extremo -COOH, producir coenzima F ₄₂₀ -2, el compuesto final (en su forma oxidada).

Ver también

Referencias

^ Deppenmeier U (septiembre de 2002). "Translocación de protones impulsada por redox en arqueas metanogénicas". Ciencias de la vida celular y molecular . 59 (9): 1513–33. doi : 10.1007 / s00018-002-8526-3 . PMID 12440773 . S2CID 23199201 .
^ Fox JA, Livingston DJ, Orme-Johnson WH, Walsh CT (julio de 1987). "8-hidroxi-5-deazaflavin-reductora hidrogenasa de Methanobacterium thermoautotrophicum: 1. Purificación y caracterización". Bioquímica . 26 (14): 4219–27. doi : 10.1021 / bi00388a007 . PMID 3663585 .
^ Hagemeier CH, Shima S, Thauer RK, Bourenkov G, Bartunik HD, Ermler U (octubre de 2003). "Metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa (Mtd) dependiente de coenzima F420 de Methanopyrus kandleri: una enzima metanogénica con una estructura cuaternaria inusual". Revista de Biología Molecular . 332 (5): 1047–57. doi : 10.1016 / S0022-2836 (03) 00949-5 . PMID 14499608 .
^ te Brömmelstroet BW, Geerts WJ, Keltjens JT, van der Drift C, Vogels GD (septiembre de 1991). "Purificación y propiedades de la 5,10-metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa y la 5,10-metilentetrahidrometanopterina reductasa, dos enzimas dependientes de la coenzima F420, de Methanosarcina barkeri". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1079 (3): 293-302. doi : 10.1016 / 0167-4838 (91) 90072-8 . PMID 1911853 .
^ Selengut JD, Haft DH (noviembre de 2010). "Abundancia inesperada de enzimas dependientes de la coenzima F (420) en Mycobacterium tuberculosis y otras actinobacterias" . Revista de bacteriología . 192 (21): 5788–98. doi : 10.1128 / JB.00425-10 . PMC 2953692 . PMID 20675471 .
^ a b Glas AF, Maul MJ, Cryle M, Barends TR, Schneider S, Kaya E, Schlichting I, Carell T (julio de 2009). "El cofactor de arqueas F0 es un cromóforo de antena recolectora de luz en eucariotas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (28): 11540–5. doi : 10.1073 / pnas.0812665106 . PMC 2704855 . PMID 19570997 .

enlaces externos

KEGG:
- FO
- F420-0
- F420-1
- F420 reducido
- F420 oxidado

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[1] Deppenmeier U (septiembre de 2002). "Translocación de protones impulsada por redox en arqueas metanogénicas". Ciencias de la vida celular y molecular . 59 (9): 1513–33. doi : 10.1007 / s00018-002-8526-3 . PMID 12440773 . S2CID 23199201 .

[2] Fox JA, Livingston DJ, Orme-Johnson WH, Walsh CT (julio de 1987). "8-hidroxi-5-deazaflavin-reductora hidrogenasa de Methanobacterium thermoautotrophicum: 1. Purificación y caracterización". Bioquímica . 26 (14): 4219–27. doi : 10.1021 / bi00388a007 . PMID 3663585 .

[3] Hagemeier CH, Shima S, Thauer RK, Bourenkov G, Bartunik HD, Ermler U (octubre de 2003). "Metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa (Mtd) dependiente de coenzima F420 de Methanopyrus kandleri: una enzima metanogénica con una estructura cuaternaria inusual". Revista de Biología Molecular . 332 (5): 1047–57. doi : 10.1016 / S0022-2836 (03) 00949-5 . PMID 14499608 .

[4] te Brömmelstroet BW, Geerts WJ, Keltjens JT, van der Drift C, Vogels GD (septiembre de 1991). "Purificación y propiedades de la 5,10-metilentetrahidrometanopterina deshidrogenasa y la 5,10-metilentetrahidrometanopterina reductasa, dos enzimas dependientes de la coenzima F420, de Methanosarcina barkeri". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1079 (3): 293-302. doi : 10.1016 / 0167-4838 (91) 90072-8 . PMID 1911853 .

[5] Selengut JD, Haft DH (noviembre de 2010). "Abundancia inesperada de enzimas dependientes de la coenzima F (420) en Mycobacterium tuberculosis y otras actinobacterias" . Revista de bacteriología . 192 (21): 5788–98. doi : 10.1128 / JB.00425-10 . PMC 2953692 . PMID 20675471 .

[euk-6] Glas AF, Maul MJ, Cryle M, Barends TR, Schneider S, Kaya E, Schlichting I, Carell T (julio de 2009). "El cofactor de arqueas F0 es un cromóforo de antena recolectora de luz en eucariotas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (28): 11540–5. doi : 10.1073 / pnas.0812665106 . PMC 2704855 . PMID 19570997 .

[1]