Flavin (del latín flavus , "amarillo") es el nombre común de un grupo de compuestos orgánicos a base de pteridina , formado por el heterociclo tricíclico isoaloxazina . La fuente bioquímica es la vitamina riboflavina . El resto de flavina a menudo se une con un difosfato de adenosina para formar dinucleótido de flavina y adenina ( FAD ) y, en otras circunstancias, se encuentra como mononucleótido de flavina (o FMN ), una forma fosforilada de riboflavina.. Es en una u otra de estas formas donde la flavina está presente como grupo protésico en las flavoproteínas .
El grupo flavina es capaz de sufrir reacciones de oxidación-reducción y puede aceptar un electrón en un proceso de dos pasos o dos electrones a la vez. La reducción se realiza con la adición de átomos de hidrógeno a átomos de nitrógeno específicos en el sistema de anillos de isoaloxazina :
En solución acuosa , las flavinas son de color amarillo cuando se oxidan, tomando un color rojo en el estado aniónico semi-reducido o azul en el estado neutro ( semiquinona ) e incoloras cuando están totalmente reducidas. [1] Las formas oxidadas y reducidas están en rápido equilibrio con la forma semiquinona ( radical ), desplazada contra la formación del radical: [2]
- Fl ox + Fl red H 2 ⇌ FlH •
donde Fl ox es la flavina oxidada, Fl red H 2 la flavina reducida (tras la adición de dos átomos de hidrógeno) y FlH • la forma semiquinona (adición de un átomo de hidrógeno).
En forma de FADH 2 , es uno de los cofactores que pueden transferir electrones a la cadena de transferencia de electrones .
Fotorreducción
Tanto las flavinas libres como las unidas a proteínas son fotorreducibles , es decir, pueden ser reducidas por la luz , en un mecanismo mediado por varios compuestos orgánicos, como algunos aminoácidos , ácidos carboxílicos y aminas . [2] Esta propiedad de las flavinas es aprovechada por varias proteínas fotosensibles. Por ejemplo, el dominio LOV, que se encuentra en muchas especies de plantas, hongos y bacterias, sufre un cambio estructural reversible dependiente de la luz que implica la formación de un enlace entre un residuo de cisteína en su secuencia peptídica y un FMN unido. [3]
MODA
El dinucleótido de flavina adenina es un grupo unido a muchas enzimas que incluyen ferredoxina-NADP + reductasa , monoamino oxidasa , D-aminoácido oxidasa , glucosa oxidasa , xantina oxidasa y acil CoA deshidrogenasa .
FADH / FADH 2
FADH y FADH 2 son formas reducidas de FAD. El FADH 2 se produce como un grupo protésico en la succinato deshidrogenasa , una enzima involucrada en el ciclo del ácido cítrico . En la fosforilación oxidativa , dos moléculas de FADH 2 normalmente producen 1,5 ATP cada una, o tres ATP combinados.
FMN
El mononucleótido de flavina es un grupo protésico que se encuentra, entre otras proteínas, en la NADH deshidrogenasa , la nitroreductasa de E. coli y la enzima amarilla vieja .
Ver también
- Pteridina
- Pterin
- Deazaflavin (5-deazaflavin)
Referencias
- ↑ Michaelis L, Schubert MP, Smythe CV (1936). "Estudio potenciométrico de las flavinas" . Revista de Química Biológica . 116 (2): 587–607.
- ^ a b Massey V, Stankovich M, Hemmerich P (enero de 1978). "Reducción de flavoproteínas mediada por luz con flavinas como catalizadores". Bioquímica . 17 (1): 1–8. doi : 10.1021 / bi00594a001 . PMID 618535 .
- ^ Alexandre MT, Domratcheva T, Bonetti C, van Wilderen LJ, van Grondelle R, Groot ML, Hellingwerf KJ, Kennis JT (julio de 2009). "Reacciones primarias del dominio LOV2 de fototropina estudiadas con espectroscopia ultrarrápida de infrarrojo medio y química cuántica" . Revista biofísica . 97 (1): 227–37. doi : 10.1016 / j.bpj.2009.01.066 . PMC 2711383 . PMID 19580760 .
Otras lecturas
- Voet D, Voet JG (2004). Bioquímica (3ª ed.). John Wiley e hijos. ISBN 0-471-39223-5.