La estearoil-CoA desaturasa (Δ-9-desaturasa) es una enzima del retículo endoplásmico que cataliza el paso limitante de la velocidad en la formación de ácidos grasos monoinsaturados (MUFA), específicamente oleato y palmitoleato de estearoil-CoA y palmitoil-CoA . [5] El oleato y el palmitoleato son componentes principales de los fosfolípidos de membrana, los ésteres de colesterol y el alquil-diacilglicerol. En los seres humanos, la enzima está codificada por el gen SCD . [6]
SCD | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | SCD , FADS5, MSTP008, SCD1, SCDOS, hSCD1, estearoil-CoA desaturasa (delta-9-desaturasa), estearoil-CoA desaturasa | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 604031 MGI : 98239 HomoloGene : 74538 GeneCards : SCD | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 10: 100,35 - 100,36 Mb | Crónicas 19: 44,39 - 44,41 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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La estearoil-CoA desaturasa-1 es una enzima clave en el metabolismo de los ácidos grasos . Es responsable de formar un doble enlace en Stearoyl-CoA . Así es como se produce el ácido oleico de ácido graso monoinsaturado a partir del ácido esteárico de ácido graso saturado .
Una serie de reacciones redox , durante las cuales dos electrones fluyen desde NADH al citocromo b 5 de flavoproteína , luego al citocromo b 5 aceptor de electrones , así como el oxígeno molecular introduce un enlace doble simple dentro de una fila de sustratos de metileno acil-CoA graso. [7] La enzima complejada agrega un enlace doble simple entre el C9 y el C10 de los acil-CoAs de cadena larga a partir de la síntesis de novo. [5]
Función
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/f/f9/Stearoyl-CoA_desaturase-1_cut.png/290px-Stearoyl-CoA_desaturase-1_cut.png)
La estearoil-CoA desaturasa (SCD; EC 1.14.19.1) es una enzima que contiene hierro que cataliza un paso limitante en la síntesis de ácidos grasos insaturados . El principal producto de la SCD es el ácido oleico , que se forma por desaturación del ácido esteárico. La relación de ácido esteárico a ácido oleico se ha implicado en la regulación del crecimiento y la diferenciación celular a través de efectos sobre la fluidez de la membrana celular y la transducción de señales.
Se han identificado cuatro isoformas de SCD , Scd1 a Scd4, en ratón. Por el contrario, sólo se han identificado en humanos 2 isoformas de SCD, SCD1 y SCD5 (MIM 608370, Uniprot Q86SK9 ). SCD1 comparte aproximadamente 85% de identidad de aminoácidos con las 4 isoformas de SCD de ratón, así como con Scd1 y Scd2 de rata. Por el contrario, la SCD5 (también conocida como hSCD2) comparte una homología limitada con las SCD de roedores y parece ser exclusiva de los primates. [6] [8] [9] [10]
SCD-1 es un importante punto de control metabólico. La inhibición de su expresión puede mejorar el tratamiento de una serie de enfermedades metabólicas . [11] Una de las preguntas sin respuesta es que la SCD sigue siendo una enzima altamente regulada, a pesar de que el oleato está fácilmente disponible, ya que es un ácido graso monoinsaturado abundante en la grasa de la dieta.
Estructura
La estructura de la enzima es clave para su función. SCD-1 consta de cuatro dominios transmembrana. Tanto el extremo amino como el carboxilo y las ocho regiones de histidina catalíticamente importantes , que unen colectivamente al hierro dentro del centro catalítico de la enzima, se encuentran en la región del citosol. Las cinco cisteínas en SCD-1 se encuentran dentro de la luz del retículo endoplásmico . [12]
El sitio de unión del sustrato es largo, delgado e hidrófobo y retuerce la cola del sustrato en el lugar donde el centro catalítico de di-hierro introduce el doble enlace. [13]
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/6/60/Stearoyl-CoA_desaturase_crystal_structure.png/331px-Stearoyl-CoA_desaturase_crystal_structure.png)
La literatura sugiere que la enzima logra la reacción de desaturación eliminando el primer hidrógeno en la posición C9 y luego el segundo hidrógeno en la posición C-10. [14] Debido a que C-9 y C-10 están colocados cerca del centro de la enzima que contiene hierro, se hipotetiza que este mecanismo es específico para la posición en la que se forma el doble enlace.
Papel en la enfermedad humana
Los ácidos grasos monoinsaturados, los productos de reacciones catalizadas por SCD-1, pueden servir como sustratos para la síntesis de varios tipos de lípidos, incluidos fosfolípidos, triglicéridos, y también pueden usarse como mediadores en la transducción y diferenciación de señales . [15] Debido a que los MUFA se utilizan en gran medida en los procesos celulares, se espera que la variación en la actividad de la SCD en los mamíferos influya en las variables fisiológicas, incluida la diferenciación celular , la sensibilidad a la insulina, el síndrome metabólico, la aterosclerosis, el cáncer y la obesidad . La deficiencia de SCD-1 da como resultado una reducción de la adiposidad , aumento de la sensibilidad a la insulina y resistencia a la obesidad inducida por la dieta. [dieciséis]
En condiciones sin ayuno, el ARNm de SCD-1 se expresa en gran medida en el tejido adiposo blanco , el tejido adiposo marrón y la glándula de Harder . [17] La expresión de SCD-1 aumenta significativamente en el tejido hepático y el corazón en respuesta a una dieta alta en carbohidratos, mientras que la expresión de SCD-2 se observa en el tejido cerebral y se induce durante la mielinización neonatal . [18] Las dietas ricas en grasas saturadas y monoinsaturadas también pueden aumentar la expresión de SCD-1, aunque no en la medida del efecto lipogénico de una dieta alta en carbohidratos. [19]
Los niveles elevados de expresión de SCD1 se correlacionan con la obesidad [20] y la malignidad del tumor. [21] Se cree que las células tumorales obtienen la mayor parte de su requerimiento de ácidos grasos mediante síntesis de novo. Este fenómeno depende de una mayor expresión de enzimas biosintéticas de ácidos grasos que producen los ácidos grasos necesarios en grandes cantidades. [22] Los ratones que fueron alimentados con una dieta alta en carbohidratos tenían una expresión inducida del gen SCD-1 del hígado y otros genes lipogénicos a través de un mecanismo dependiente de SREBP-1c mediado por insulina . La activación de SREBP-1c da como resultado la síntesis regulada al alza de MUFA y triglicéridos hepáticos . Los ratones knockout para SCD-1 no aumentaron la lipogénesis de novo pero crearon una gran cantidad de ésteres de colesterol. [23]
También se ha demostrado que la función de SCD1 está implicada en la determinación de células germinales, [24] la especificación del tejido adiposo, la diferenciación de células hepáticas [25] y el desarrollo cardíaco. [26]
La estructura y regulación del gen SCD-1 humano es muy similar a la del SCD-1 de ratón. La sobreexpresión de SCD-1 en humanos puede estar involucrada en el desarrollo de hipertrigliceridemia , aterosclerosis y diabetes . [27] Un estudio mostró que la actividad de SCD-1 se asoció con hiperlipidemia hereditaria . También se ha demostrado que la deficiencia de SCD-1 reduce la síntesis de ceramidas al regular a la baja la serina palmitoiltransferasa. En consecuencia, esto aumenta la tasa de beta-oxidación en el músculo esquelético. [28]
En los estudios del metabolismo de los carbohidratos, los ratones knockout SCD-1 muestran una mayor sensibilidad a la insulina . El oleato es un componente principal de los fosfolípidos de membrana y la fluidez de la membrana está influenciada por la proporción de ácidos grasos saturados a monoinsaturados. [29] Un mecanismo propuesto es que un aumento en la fluidez de la membrana celular, que consiste principalmente en lípidos, activa el receptor de insulina . Una disminución en el contenido de MUFA de los fosfolípidos de la membrana en los ratones SCD-1 - / - se compensa con un aumento en los ácidos grasos poliinsaturados, aumentando efectivamente la fluidez de la membrana debido a la introducción de más dobles enlaces en la cadena de acilo graso. [30]
Referencias
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enlaces externos
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