La disferlina, también conocida como proteína similar a fer-1 asociada a distrofia, es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen DYSF . [5]
DYSF | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | DYSF , FER1L1, LGMD2B, MMD1, disferlina, LGMDR2 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 603009 MGI : 1349385 HomoloGene : 20748 GeneCards : DYSF | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 2: 71,45 - 71,69 Mb | Crónicas 6: 84,01 - 84,21 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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La disferlina está relacionada con la reparación del músculo esquelético . [6] Un defecto en el gen DYSF, ubicado en el cromosoma 2p 12-14, produce varios tipos de distrofia muscular ; incluyendo miopatía de Miyoshi (MM), distrofia muscular de cinturas de miembros tipo 2B (LGMD2B) y miopatía distal (DM). Una reducción o ausencia de disferlina, denominada disferlinopatía , suele manifestarse en la tercera o cuarta década de la vida y se caracteriza por debilidad y atrofia de varios músculos esqueléticos voluntarios . [7]
Estructura
Familia ferlin | |
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Identificadores | |
Símbolo | Dysferlin |
Superfamilia OPM | 452 |
Proteína OPM | 4cah |
Membranome | 205 |
La proteína disferlina humana es una proteína transmembrana de tipo II de 237 kilodaltons. [8] [9] [10] [11] [12] Contiene un gran dominio N-terminal citoplásmico intracelular, un dominio transmembrana C-terminal extremo y un dominio extracelular C-terminal corto. El dominio citosólico de la disferlina está compuesto por siete dominios C2 altamente conservados (C2A-G) que se conservan a través de varias proteínas dentro de la familia de la ferlina , incluida la mioferlina homóloga de la disferlina . [13] [14] [9] De hecho, el dominio C2 en cualquier posición dada es más similar al dominio C2 en la posición correspondiente dentro de otros miembros de la familia ferlin que el dominio C2 adyacente dentro de la misma proteína. Esto sugiere que cada dominio C2 individual puede de hecho desempeñar un papel específico en la función de la disferlina. Se ha resuelto una estructura cristalina del dominio C2A de la disferlina humana y revela que el dominio C2A cambia de conformación cuando interactúa con los iones de calcio, [9] lo cual es consistente con un creciente cuerpo de evidencia que sugiere que el dominio C2A juega un papel en el calcio. -Unión de lípidos dependiente. [15] Además de los dominios C2, la disferlina también contiene dominios "FerA" y "DysF". Las mutaciones tanto en FerA [16] como en DysF [17] pueden causar distrofias musculares. El dominio DysF tiene una estructura interesante ya que contiene un dominio DysF dentro de otro dominio DysF, como resultado de la duplicación de genes; sin embargo, actualmente se desconoce la función de este dominio. [17] El dominio FerA se conserva entre todos los miembros de la familia de proteínas ferlin. Ha habido dos mutaciones puntuales únicas en el dominio FerA de la disferlina que se han asociado con la distrofia muscular. El dominio FerA es un haz de cuatro hélices y puede interactuar con la membrana, generalmente de una manera dependiente del calcio. [dieciséis]
Función
El papel más estudiado de la disferlina es un proceso celular llamado reparación de la membrana. La reparación de la membrana es un mecanismo crítico mediante el cual las células pueden sellar heridas dramáticas en la membrana plasmática. Se cree que el músculo es particularmente propenso a las heridas de la membrana, dado que las células musculares transmiten mucha fuerza y experimentan ciclos de contracción. La disferlina se expresa en gran medida en el músculo y es homóloga de la familia de proteínas ferlin, que se cree que regulan la fusión de la membrana en una amplia variedad de especies y tipos de células. [18] Varias líneas de evidencia sugieren que la disferlina puede estar involucrada en la reparación de la membrana en el músculo. Primero, las fibras musculares deficientes en disferlina muestran acumulación de vesículas (que son críticas para la reparación de la membrana en los tipos de células no musculares) cerca de las lesiones de la membrana, lo que indica que la disferlina puede ser necesaria para la fusión de las vesículas de reparación con la membrana plasmática. Además, las fibras musculares deficientes en disferlina absorben tintes extracelulares en mayor medida que las fibras musculares de tipo salvaje después de las heridas in vitro inducidas por láser. [19] La disferlina también está notablemente enriquecida en las lesiones de la membrana con varias proteínas adicionales que se cree que participan en el resellado de la membrana, incluidas la anexina y MG53. [20] No está claro exactamente cómo contribuye la disferlina al resellado de la membrana, pero la evidencia bioquímica indica que la disferlina puede unirse a los lípidos de manera dependiente del calcio, lo que es consistente con el papel de la disferlina en la regulación de la fusión de las vesículas de reparación con el sarcolema durante la reparación de la membrana. [21] Además, la obtención de imágenes de células vivas de miotubos que expresan disferlina-eGFP indica que la disferlina se localiza en un compartimento celular que responde a la lesión formando vesículas grandes que contienen disferlina, y la formación de estas vesículas puede contribuir a la reparación de la herida. [22] La disferlina también puede estar involucrada en la patogénesis de la enfermedad de Alzheimer. [23]
Interacciones
Se ha demostrado que la disferlina interactúa con la Caveolina 3 en el músculo esquelético, [24] y se cree que esta interacción retiene la disferlina dentro de la membrana plasmática. [25] La disferlina también interactúa con MG53, y se cree que una interacción funcional entre disferlina, caveolina-3 y MG53 es fundamental para la reparación de la membrana en el músculo esquelético. [26]
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
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- Base de datos de mutaciones LOVD : DYSF