Ezrin también conocida como citovilina o villin-2 es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen EZR . [5]
EZR |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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4RM8 , 4RMA , 4RM9 , 1NI2 |
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Identificadores |
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Alias | EZR , CVIL, CVL, HEL-S-105, VIL2, Ezrin |
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Identificaciones externas | OMIM : 123900 MGI : 98931 HomoloGene : 55740 GeneCards : EZR |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 6 (humano) [1] |
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| Banda | 6q25.3 | Comienzo | 158,765,741 pb [1] |
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Final | 158.819.368 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 17 (ratón) [2] |
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| Banda | 17 | 17 A1 | Comienzo | 6.738.041 pb [2] |
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Final | 6.782.784 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • específica de proteínas de dominio de unión • GO: 0032403 complejo de unión que contiene proteína • unión a proteínas del citoesqueleto • la proteína quinasa A subunidad reguladora de unión • la proteína quinasa A de unión a la subunidad catalítica • proteína S100 unión • actina de filamentos de unión • GO: proteína de unión 0001948 • molécula de adhesión celular unión • unión a los microtúbulos • unión ATPasa • actina de unión • unión de ARN • cadherina unión • proteína de unión C-terminal • unión específica de dominio desordenada • la proteína quinasa A de unión • proteína de unión idénticos
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Componente celular | • citoplasma • citosol • endosoma • membrana • adhesión focal • túbulo en T • volante • Microvellosidades de células de Schwann • membrana volante • citoesqueleto de actina • región perinuclear del citoplasma • citoesqueleto • proyección celular • lado citoplásmico de la membrana plasmática apical • vaina de mielina • microvellosidades • microspike • apical plasma membrana • membrana balsa • extracelular exosome • microvillus membrana • ciliar basal cuerpo • filopodium • cortical citoesqueleto • plasma membrana • apical parte de célula • proyección de astrocitos • intracelular estructura anatómica • corteza celular • borde en cepillo • actina filamento • TCR signalosome • periferia celular • cuerpo celular • vesícula • balsa de membrana plasmática • urópodo • membrana plasmática basolateral • sinapsis inmunológica • punta celular • centro fibrilar • espacio extracelular • componente extrínseco de la membrana • complejo que contiene proteínas
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Proceso biológico | • Adhesión de células leucocitarias a células • Regulación del ensamblaje de orgánulos • Vía de señalización del receptor de esfingosina-1-fosfato • Regulación negativa de la cascada de p38MAPK • Ensamblaje del haz de filamentos de actina • Establecimiento de la polaridad apical / basal de las células epiteliales • Regulación positiva del crecimiento de organismos multicelulares • Microtúbulos astrales organización • respuesta celular al AMPc • establecimiento de la barrera endotelial • ensamblaje de microvellosidades • regulación negativa de la vía de señalización del receptor de células T • morfogénesis de la glándula • organización de microtúbulos corticales • regulación positiva de la localización de proteínas en el endosoma temprano • regulación positiva del endosoma temprano al transporte tardío del endosoma • absorción intestinal de D-glucosa • establecimiento o mantenimiento de la polaridad de las células apicales / basales • regulación de la señalización de NIK / NF-kappaB • diferenciación de las células epiteliales • regulación de la organización del citoesqueleto de actina • regulación negativa de la transcripción por la ARN polimerasa II • regulación positiva de la secreción de proteínas • metro embrane al acoplamiento de la membrana • regulación de la forma celular • señalización de la proteína quinasa A • establecimiento de la localización del centrosoma • señalización mediada por fosfatidilinositol • regulación del tamaño celular • reorganización del citoesqueleto de actina • ensamblaje del filopodio • internalización del receptor • ensamblaje de la red terminal • guía del axón • regulación positiva de expresión génica • localización del complejo que contiene proteínas celulares • regulación negativa de la cascada ERK1 y ERK2 • localización de la proteína en la corteza celular • regulación de la longitud de las microvellosidades • localización de la proteína en la membrana plasmática • regulación positiva de la localización de la proteína en la membrana plasmática • regulación positiva de la proteína celular catabólica proceso
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 6: 158,77 - 158,82 Mb | Crónicas 17: 6,74 - 6,78 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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El N-terminal de ezrin contiene un dominio FERM que se subdivide en tres subdominios. El término C contiene un dominio ERM .
La proteína periférica citoplasmática codificada por este gen puede ser fosforilada por la proteína tirosina quinasa en microvellosidades y es un miembro de la familia de proteínas ERM . Esta proteína sirve como enlazador entre la membrana plasmática y el citoesqueleto de actina . Desempeña un papel clave en la adhesión, migración y organización de la estructura de la superficie celular. [6]
El dominio N-terminal (también llamado dominio FERM ) se une a la proteína del factor regulador del intercambiador de sodio-hidrógeno ( NHERF ) (que involucra alosterio de largo alcance ). [7] Esta unión solo puede ocurrir cuando ezrin está en su estado activo. La activación de ezrin ocurre en sinergia de los dos factores: 1) unión del dominio N-terminal al fosfatidilinositol (4,5) bis-fosfato ( PIP2 ) y 2) fosforilación de treonina T567 en el dominio C-terminal. [8] [9] La unión a los filamentos de actina (a través del C-terminal) ya las proteínas de la membrana (a través del N-terminal) estabiliza la conformación de la proteína en su modo activo. Las proteínas de membrana como CD44 e ICAM-2 son socios de unión indirecta de ezrin, mientras que EBP50 (proteína de unión ERM 50) puede asociarse con ezrin directamente. [10]
Se ha demostrado que VIL2 interactúa con:
- CD43 , [11]
- FASLG , [12] [13]
- ICAM-1 , [14]
- ICAM2 , [14]
- ICAM3 , [14] [15]
- Merlín , [16]
- MSN , [12] [17] [18]
- PIK3R1 , [19]
- PALLD [20]
- S100P , [21]
- SDC2 , [22]
- SLC9A3R1 , [23] [24]
- SLC9A3R2 , [25] [26] y
- VCAM-1 . [27]