Formil receptor del péptido 1 ( FPR1 , receptor FPR1 , receptor fMet-Leu-Phe 1 , receptor FMLP 1 , o receptor de N-formilmetionil-leucil-fenilalanina 1 ) es un receptor de superficie celular de proteína que en los humanos está codificada por el receptor del péptido formilo 1 ( FPR1 ) gen. Este gen codifica una proteína de la superficie celular receptora acoplada a proteína G que se une y es activada por oligopéptidos que contienen N-formilmetionina , particularmente N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP). FPR1 se expresa de forma destacada por mamíferoscélulas fagocíticas y leucocitarias sanguíneas donde actúa para mediar en las respuestas de estas células a los oligopéptidos que contienen N-formilmetionina que son liberados por microorganismos invasores y tejidos lesionados. FPR1 dirige estas células a sitios de patógenos invasores o tejidos alterados y luego estimula a estas células para que maten a los patógenos o eliminen los restos de tejido; como tal, es un componente importante del sistema inmunológico innato que opera en la defensa del huésped y el control de daños. [5]
• Membrana plasmática • Membrana • Componente integral de la membrana • Componente integral de la membrana plasmática • Membrana granular secretora • Membrana granular azurófila • Membrana granular rica en ficolin-1 • Estructura anatómica intracelular • Citoplasma
Proceso biológico
• Activación de la actividad MAPK • Vía de señalización del receptor acoplado a proteína G activadora de fosfolipasa C • Vía de señalización del receptor acoplado a proteína G moduladora de adenilato ciclasa • Transducción de señales mediada por óxido nítrico • Vía de señalización del receptor acoplado a proteína G • Transducción de señales • Quimiotaxis • Complemento vía de señalización mediada por receptor • respuesta inflamatoria • regulación positiva de la concentración de iones calcio citosólico • desgranulación de neutrófilos • migración de leucocitos • quimiotaxis celular • vía de señalización mediada por citocinas
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
2357
14293
Ensembl
ENSG00000171051
ENSMUSG00000045551
UniProt
P21462
P33766
RefSeq (ARNm)
NM_002029 NM_001193306
NM_013521
RefSeq (proteína)
NP_001180235 NP_002020
NP_038549
Ubicación (UCSC)
19: 51,75 - 51,8 Mb
Crónicas 17: 17,88 - 17,88 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
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Los seres humanos también expresan dos parálogos de FPR1 vis., FPR2 y FPR3 . Los ratones expresan no menos de 7 receptores Fpr y genes codificantes que son homólogos a FPR1, aunque ninguno de estos FPR parece realizar exactamente las mismas funciones que ninguno de los FPR humanos. [6]
Función
FPR1 se une y se activa mediante:
péptidos N-formilo bacterianos y mitocondriales y, por lo tanto, inicia respuestas inmunes innatas del huésped.
varios N-formilo sintéticos y péptidos no formilados que muestran diferencias distintivas de los que interactúan con FPR2 y FPR3.
T20 / DP178 y T21 / DP107, polipéptidos N-acetilados derivados de la proteína gp41 de la envoltura del VIH-1 . Esta interacción tiene una importancia fisiológica desconocida, aunque el péptido T20 / DP178 es un agente antirretrovírico autorizado (pentafusida) denominado enfuvirtida que actúa al nivel de la fusión de células diana del VIH y se usa clínicamente para tratar la infección por VIH-1.
Anexina A1 (también denominada ANXA1 y lipocortina 1) y sus péptidos N-terminales (Ac2-26 y Ac9-25). A concentraciones bajas, estos agentes estimulan a los neutrófilos para que eleven los niveles de Ca 2+ citosólico y, por tanto, activen las vías de señalización dependientes del Ca 2+ ; sin embargo, no activan completamente la vía MAPK sino que dejan al neutrófilo desensibilizado (es decir, sin respuesta) a la quimiocina IL-8. En contraste, a altas concentraciones, los agentes activan completamente los neutrófilos y son potentes estimulantes proinflamatorios. [7]
Historia
Los estudios realizados en la década de 1970 encontraron que una serie de oligopéptidos que contienen N-formilmetionina , incluido el miembro más potente y más conocido de esta serie, la N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP o fMet-Leu-Phe), estimuló a conejos y humanos. neutrófilos por un mecanismo aparentemente dependiente del receptor para migrar en un patrón direccional en los ensayos de laboratorio clásicos de quimiotaxis . Dado que estos oligopéptidos fueron producidos por bacterias o análogos sintéticos de tales productos, se sugirió que los oligopéptidos N-formilo son factores quimiotáticos importantes y sus receptores son receptores de factores quimiotácticos importantes que actúan respectivamente como elementos de señalización y reconocimiento de señales para iniciar respuestas de inflamación en para defenderse de la invasión bacteriana. Otros estudios clonaron un receptor para estos oligopéptidos de N-formilo, FPR1. A partir de entonces, se descubrieron dos receptores y se denominaron FPR2 y FPR3 basándose en la similitud de la secuencia de aminoácidos predicha de sus genes con la de FPR1 en lugar de en su capacidad para unirse o ser activados por los oligopéptidos de formilo. Posteriormente, se descubrió que los dos últimos receptores tenían especificidades muy diferentes para los oligopéptidos de formilo y funciones muy diferentes a las de FPR1. FPR1 es el principal receptor de las acciones proinflamatorias de los péptidos de formilo. [5] [8] [9]
Nomenclatura
De manera confusa, existen dos nomenclaturas para los receptores FPR y sus genes, el primero utilizado, FPR, FPR1 y FPR2, y su reemplazo (que corresponde directamente a estos tres receptores respectivos y sus genes), FPR1, FPR2 y FPR3. La última nomenclatura fue recomendada por la Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica [7] y se utiliza aquí. Otros nombres utilizados anteriormente para FPR1 son NFPR y FMLPR; para FPR2 son FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2 / ALX, HM63, FMLPX, FPR2A y ALX / FPR2 (más recientemente, ALX / FPR2 se usa comúnmente para FPR2); y para FPR3 son FPRH2, FPRL2 y FMLPY. [7]
Gene
Humano
En los primeros estudios, se cultivaron humanos HL-60 promielocitos a propósito diferenciados a los granulocitos se utilizaron para purificar parcialmente [10] y en una serie de experimentos clonar FPR1 ; [11] [12] [13] [14] [15] un aparente homólogo de FPR1 , Fpr también se clonó a partir de neutrófilos de conejo. [16] Los estudios indicaron que FPR1 es un receptor acoplado a proteína G que activa las células a través de un enlace a la subclase de proteínas G Gαi sensible a la toxina pertussis , que FPR1 se encuentra en el cromosoma 19q.13.3, y que este gen consta de dos exones , el primero de los cuales codifica una secuencia no traducida en 5 'de 66 pares de bases, el segundo de los cuales tiene un marco de lectura abierto sin intrones que codifica una proteína que contiene ~ 354 aminoácidos; los estudios también indicaron que las células expresan múltiples transcripciones de ARNm del receptor del péptido formilo debido a la heterogeneidad alélica , sitios de poliadenilación alternativos y posiblemente productos de otros genes con homología con FPR1. Estudios posteriores clonaron otros dos genes con homología con FPR1, a saber, FPL2 (originalmente denominado FPR1, FPRH1 o FPRL1) y FPR3 (originalmente denominado FPR2, FPRH2 o FPRL2). [17] [18] [19] FPR2 y FPR3 se componen de 351 y 352 aminoácidos, respectivamente, y similar a FPR1 tienen marcos de lectura abiertos sin intrones que codifican receptores acoplados a proteína G; FPR1 y FPR2 tienen 66% y 56% de identidad de secuencia de aminoácidos con FPR1 y 72% de homología entre sí. [7] Los tres genes se localizan en el cromosoma 19q.13.3 en el orden de FPR1, FPR2 y FPR3 para formar un grupo que también incluye el gen de otro receptor del factor quimiotáctico acoplado a proteína G, el receptor C5a (también denominado CD88), que se une y es activado por el componente del complemento 5a (C5a) y GPR77 , un segundo receptor quimiotáctico de anafilatoxina C5a C5a2 (C5L2), un segundo receptor C5a de función debatida que tiene la estructura de un receptor acoplado a proteína G pero no se acopla a las proteínas G. . [20] Estos puntos son de interés porque C5a se genera por la interacción de bacterias con componentes del plasma sanguíneo para activar la cascada del complemento que luego escinde C5a del componente 5 del complemento . Por tanto, las bacterias producen una familia de factores quimiotácticos de oligopéptidos, además de activar las vías del complemento del huésped para generar C5a, que, al igual que los oligopéptidos formilados, es un factor quimiotáctico de neutrófilos que opera a través de receptores cuyos genes se agrupan con los de los tres receptores del péptido formilo. [21] Además, la activación del complemento inducida por bacterias también causa la formación del componente 3a del complemento (C3a) por escisión del componente 3 del complemento; C3a es un factor quimiotáctico de neutrófilos que opera a través de un receptor de factor quimiotáctico acoplado a proteína G, el receptor C3a , cuyo gen se encuentra en el cromosoma 12p13; C3a también actúa a través de C5L2. [20] [22]
Ratón
Los genes del receptor del péptido formilo de ratón se localizan en el cromosoma 17A3.2 en el siguiente orden: Fpr1 , Fpr-rs2 (o fpr2 ), Fpr-rs1 (o Lxa4R ), Fpr-rs4 , Fpr-rs7 , Fpr-rs6 y Fpr-rs3 ; Los pseudogenes ψFpr-rs2 y ψFpr-rs3 (o ψFpr-rs5 ) se encuentran justo después de Fpr-rs2 y Fpr-rs1 , respectivamente. Todos los receptores FPR de ratón activos tienen una identidad de secuencia de aminoácidos ≥50% entre sí, así como con los tres receptores FPR humanos. [6] Los estudios encuentran que: a) el Fpr1 de ratón es un ortólogo del FPR1 humano, que responde a muchos péptidos de formilo derivados de bacterias y mitocondrias, pero sólo mínimamente al FMLP y tiene ciertas propiedades farmacológicas en común con el FPR2 / ALX humano; b) Fpr2 y mFpr-rs1 de ratón se unen con alta afinidad y responden a las lipoxinas pero tienen poca afinidad o capacidad de respuesta a los péptidos de formilo y, por lo tanto, comparten propiedades clave con FPR2 / ALX humano; yc) basándose en su distribución predominantemente intracelular, mFpr-rs1 se correlaciona y, por lo tanto, puede compartir funcionalmente con la FPR3 humana; [23] [24] [25]
El gen ψFpr-rs2 contiene una deleción y un cambio de marco que hace que su proteína sea de 186 nucleótidos más corta pero idéntica en un 98% a la proteína codificada por su gen paralog más cercano, Fpr-rs2 . Dado que las transcripciones de ψFpr-rs2 se expresan y son inducibles en múltiples tejidos de ratón y dado que los estudios de eliminación de genes le atribuyen funcionalidad, es posible que ψFpr-rs2 no sea un pseudogén verdadero y, se sugiere, debería cambiarse el nombre a Fpr-rs8 . [26]
Los receptores Fpr-rs1 , Fpr-rs3 , Fpr-rs4 , Fpr-rs6 y Fpr-rs7 se expresan en las neuronas sensoriales del bulbo olfatorio del órgano vomeronasal, donde se ha demostrado que responden a sus ligandos conocidos, FMLP y lipoxina A4. Las neuronas del bulbo olfatorio de ratón aisladas también responden a una variedad de otros agonistas de fpr . Estos resultados sugieren que los receptores citados funcionan para permitir la detección basada en el olfato de varios compuestos contaminados tales como alimentos en mal estado y / o sus numerosos agonistas reguladores de la inflamación y otros en las secreciones corporales. [27]
Estudios de knockout de genes
El gran número de ratones en comparación con los receptores de FPR humanos dificulta la extrapolación de funciones de FPR1 humanas basadas en manipulaciones genéticas (p. Ej. , Eliminación genética o sobreexpresión forzada) u otras manipulaciones experimentales de los receptores de FPR en ratones. En cualquier caso, la alteración dirigida del gen Fpr1 redujo la capacidad de los ratones para sobrevivir a la inyección intravenosa del patógeno bacteriano, listeria monocytogenes ; [28] La alteración del gen Fpr2 en ratones produce un efecto similar, mientras que la alteración de ambos genes redujo aún más la supervivencia de los ratones al desafío de la listeria. [29] El efecto de estos knockouts de genes apareció debido a una función deficiente de los leucocitos y otras causas que condujeron a un colapso en la respuesta inmune innata. Las funciones del receptor FPR1 humano pueden ser equivalentes a las funciones superpuestas de las funciones Fpr1 y Fpr2 de ratón y, por lo tanto, ser críticas en la defensa contra al menos ciertas bacterias. La alteración dirigida de FPR-rs1 produjo una reducción del 33% en la vida útil de los ratones; no hubo patología específica asociada con esta reducción. [26]
Otras especies
Receptores FPR están ampliamente distribuidos a lo largo de las especies de mamíferos con los FPR1, fpr2, y FPR3 parálogos , basado en el análisis filogenético , originarios de un ancestro común, la duplicación temprana de FPR1, y la división fpr2 / FPR3 con FPR3 procedente de la última duplicación caso cerca del origen de primates. [30] Los conejos expresan un ortólogo de FPR1 (78% de identidad de secuencia de aminoácidos) con alta afinidad de unión por FMLP; las ratas expresan un ortólogo de FPR2 (74% de identidad de secuencia de aminoácidos) con alta afinidad por la lipoxina A4 . [6]
Distribución celular y tisular
FPR1 se expresa ampliamente por los neutrófilos , eosinófilos , basófilos , monocitos y plaquetas de la sangre circulante ; macrófagos unidos a tejido , fibroblastos y células dendríticas inmaduras ; células de músculo liso y endotelial vascular ; varios tipos de células epiteliales , hepatocitos de hígado , células gliales de tejido neural , astrocitos y células de neuroblastoma malignas; queratinocitos de la piel ; y prácticamente todo tipo de tejidos multicelulares. [6] [31] [32] [33]
Ver también
Receptor del péptido formilo
Referencias
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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .