Un pliegue de histona es un motivo estructuralmente conservado que se encuentra cerca del extremo C-terminal en cada secuencia central de histonas en un octámero de histonas responsable de la unión de las histonas en heterodímeros .
El pliegue de las histonas tiene un promedio de aproximadamente 70 aminoácidos y consta de tres hélices alfa conectadas por dos bucles cortos y no estructurados. [1] Cuando no están en presencia de ADN, las histonas centrales se ensamblan en intermedios de cabeza a cola ( H3 y H4 primero se ensamblan en heterodímeros y luego fusionan dos heterodímeros para formar un tetrámero, mientras que H2A y H2B forman heterodímeros [2] ) extensas interacciones hidrofóbicas entre cada dominio de pliegue de histona en un "motivo de apretón de manos". [3] Además, el pliegue de las histonas se encontró por primera vez en los factores asociados a la proteína de unión a la caja TATA , que es un componente principal entranscripción . [4]
La evolución del pliegue de histonas se puede encontrar mediante diferentes combinaciones de conjuntos ancestrales de péptidos que forman el motivo hélice-hebra-hélice que provienen de los tres pliegues de los fragmentos ancestrales. Estas cadenas de péptidos se pueden encontrar en las arqueas histonas, que podrían provenir del tetrámero eucariota H3-H4. Las histonas de cadena única de arqueas también se encuentran en la bacteria Aquifex aeolicus . Lo que ayuda a la filogenia de diversas bacterias provenientes de la ascendencia de eucariotas y arqueas con transferencias laterales de genes a llegar a las bacterias. [5] Estos conducen al endoesqueleto proteico articulado octámero para la compactación del ADN. De este endoesqueleto tiene un segmento central que se pliega para la dimerización de las histonas. Esto luego conduce a los segmentos finales del pliegue para crear propiedades de contactos dímero-dímero que también cubren la súper hélice de proteína en el octámero.
Una especie que se examinó es Drosophila , y en las subunidades del factor de iniciación de la transcripción de Drosophila tiene secuencias de aminoácidos específicas que tienen diferentes características de los pliegues de histonas que componen las dos proteínas que componen las subunidades. [3] Cuando solo se observa el motivo del pliegue de histona en Drosophila, la interacción proteína-proteína y la proteína ADN de las proteínas centrales de las histonas se pueden encontrar observando las proteínas que no son histonas. Esto se puede utilizar en "Estudios estructurales sobre el complejo TAFII42 / TAFII62 de Drosophila y HMfB de Methanococcus fervidus, proteínas identificadas como que contienen el pliegue de histona en las búsquedas mencionadas anteriormente, confirmaron que existe una subestructura similar a la histona en estas proteínas, con el individuo proteínas que se pliegan en el motivo de pliegues de histonas canónicas ”. [6] La estructura evolutiva y el rango de las interacciones proteína-proteína histona y ADN-proteína de las proteínas del pliegue histona tiene un rango muy amplio de rasgos evolutivos que forman las estructuras y otras proteínas. [4]
Los pliegues de histonas juegan un papel en la partícula del núcleo nucleosómico al conservar las interacciones de las histonas cuando se observan las superficies de la interfaz. Estos contienen más de un pliegue de histona. La estructura de la partícula del núcleo del nucleosoma tiene dos modos que tienen las superficies de interacción más grandes con interacciones de dímeros heterotípicos de los grupos H3-H4 y H2A-H2B. Al observar la estructura H2A-H2A, tiene una modificación del bucle en la interfaz que lo excluye del agrupamiento con la misma interfaz de otras estructuras. Lo que hace que tenga una función diferente en la activación transcripcional. Además, los dos modos son distintos debido a que tienen las cadenas de hélice más largas. Estos usan las interacciones de apretón de manos entre los dos pliegues de histonas, mientras que también lo usan para hacerse únicos en compartimentos con el resto de los modos. De manera similar, los modos 5 y 7 de la partícula del nucleosoma central usan dos tipos de dímeros de pliegues de histonas que muestran que todos los dominios de histonas comparten un motivo estructural similar para poder interactuar entre sí e interactuar de diferentes maneras. Mostrando cuán flexible y adaptativa es la estructura de las histonas. [ cita requerida ]
H4 y H2A pueden formar contactos internucleosomales que pueden acetilarse para poder realizar interacciones iónicas entre dos péptidos, lo que a su vez podría cambiar los contactos internucleosomales circundantes que pueden abrir un camino para abrir la cromatina . [7]
Referencias
- ^ Alva, Vikram; Ammelburg, Moritz; Söding, Johannes; Lupas, Andrei N (2007). "Sobre el origen del pliegue de las histonas" . Biología Estructural BMC . 7 (1): 17. doi : 10.1186 / 1472-6807-7-17 . PMC 1847821 . PMID 17391511 .
- ^ Watson, James D .; Baker, Tania A .; Bell, Stephen P .; Gann, Alexander; Levine, Michael K .; Losick, Richard (2008). Biología molecular del gen . Pearson / Benjamin Cummings. ISBN 978-0-8053-9592-1.[ página necesaria ]
- ^ a b Arents, G; Moudrianakis, EN (21 de noviembre de 1995). "El pliegue de la histona: un motivo arquitectónico ubicuo utilizado en la compactación del ADN y la dimerización de proteínas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (24): 11170-11174. Código Bibliográfico : 1995PNAS ... 9211170A . doi : 10.1073 / pnas.92.24.11170 . PMC 40593 . PMID 7479959 .
- ^ a b "Histone Fold (Biología Molecular)" . what-when-how.com .[ fuente no confiable? ]
- ^ Alva, Vikram; Ammelburg, Moritz; Söding, Johannes; Lupas, Andrei N (28 de marzo de 2007). "Sobre el origen del pliegue de las histonas" . Biología Estructural BMC . 7 : 17. doi : 10.1186 / 1472-6807-7-17 . PMC 1847821 . PMID 17391511 .
- ^ Baxevanis, Andreas D .; Landsman, David (1 de enero de 1997). "Histonas y estructuras y secuencias de pliegues de histonas: una base de datos" . Investigación de ácidos nucleicos . 25 (1): 272-273. doi : 10.1093 / nar / 25.1.272 . PMC 146383 . PMID 9016552 .
- ^ Mariño-Ramírez, Leonardo; Kann, Maricel G; Zapatero, Benjamin A; Landsman, David (octubre de 2005). "Estructura de histonas y estabilidad de nucleosomas" . Revisión de expertos de proteómica . 2 (5): 719–729. doi : 10.1586 / 14789450.2.5.719 . PMC 1831843 . PMID 16209651 .