Una holoproteína o proteína conjugada es una apoproteína combinada con su grupo prostético . [1]
Algunas enzimas no necesitan componentes adicionales para mostrar una actividad completa. Otros requieren moléculas no proteicas llamadas cofactores para unirse para la actividad. [2] Los cofactores pueden ser inorgánicos (p. Ej., Iones metálicos y agrupaciones de hierro-azufre ) u compuestos orgánicos (p. Ej., Flavina y hemo ). Los cofactores orgánicos pueden ser coenzimas , que se liberan del sitio activo de la enzima durante la reacción, o grupos prostéticos , que están estrechamente unidos a una enzima. Los grupos protésicos orgánicos se pueden unir covalentemente (por ejemplo, biotina en enzimas como la piruvato carboxilasa ).[3]
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica , que tiene un cofactor de zinc unido como parte de su sitio activo. [4] Estos iones o moléculas fuertemente unidos generalmente se encuentran en el sitio activo y están involucrados en la catálisis. [5] : 8.1.1 Por ejemplo, los cofactores de flavina y hemo a menudo están involucrados en reacciones redox . [5] : 17
Las enzimas que requieren un cofactor pero que no tienen un enlace se denominan apoenzimas o apoproteínas . Una enzima junto con los cofactores necesarios para la actividad se denomina holoenzima (o haloenzima). El término holoenzima también se puede aplicar a enzimas que contienen múltiples subunidades de proteínas, como las ADN polimerasas ; aquí, la holoenzima es el complejo completo que contiene todas las subunidades necesarias para la actividad. [5] : 8.1.1
Referencias
- ^ "Holoproteína" . Diccionario médico Farlex Partner. 2012.
- ^ de Bolster M (1997). "Glosario de términos utilizados en química bioinorgánica: cofactor" . Unión internacional de Química Pura Aplicada. Archivado desde el original el 21 de enero de 2017 . Consultado el 30 de octubre de 2007 .
- ^ Chapman-Smith A, Cronan JE (1999). "La biotinilación enzimática de proteínas: una modificación postraduccional de excepcional especificidad". Trends Biochem. Sci . 24 (9): 359–63. doi : 10.1016 / s0968-0004 (99) 01438-3 . PMID 10470036 .
- ^ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN, McKenna R (febrero de 2005). "Caracterización estructural y cinética de histidina de sitio activo como lanzadera de protones en catálisis por anhidrasa carbónica humana II". Bioquímica . 44 (4): 1097-115. doi : 10.1021 / bi0480279 . PMID 15667203 .
- ^ a b c Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Bioquímica (5ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.
Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5ª edición. Nueva York: WH Freeman; 2002. Disponible en: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/